SMAD (білок)

SMADs є внутрішньоклітинними білками, що трансдукують позаклітинні сигнали від TGF-β в ядро, де вони активують далі транскрипцію гена[1][2][3][4][5][6].

SMADs утворюють тримери з двох рецептор-асоційованих факторів SMAD (R-SMADs) і одного кофактора SMAD (Co-SMAD), що діють як фактори транскрипції, які регулюють експресію певних генів[7][8].

Класифікація

Виділяють такі типи SMAD:

  1. Рецептор-регулюючі SMADs (R-SMAD), що включають SMAD1, SMAD2, SMAD3, SMAD5 та SMAD8/9[9];
  2. Загальний (основний) SMAD (co-SMAD), або SMAD4, який взаємодіє з R-SMADs при трансдукції сигналу[10];
  3. Антагоністичні або інгібуючі SMADs (I-SMAD), що включають SMAD6 та SMAD7, які блокують активацію R-SMADs і Co-SMADs[11].

Назва

Білки SMAD є гомологами білка MAD Drosophila та білка SMA Caenorhabditis elegans. А їх назва є словозлиттям назв цих білків.

Посилання

  1. ↑ Heldin CH, Miyazono K, ten Dijke P (December 1997). TGF-beta signalling from cell membrane to nucleus through SMAD proteins. Nature. 390 (6659): 465—71. doi:10.1038/37284. PMID 9393997.
  2. ↑ Attisano L, Wrana JL (April 1998). Mads and Smads in TGF beta signalling. Curr. Opin. Cell Biol. 10 (2): 188—94. doi:10.1016/S0955-0674(98)80141-5. PMID 9561843. Архів оригіналу за 4 червня 2020. Процитовано 20 листопада 2016.
  3. ↑ Massagué J (1998). TGF-beta signal transduction. Annu. Rev. Biochem. 67: 753—91. doi:10.1146/annurev.biochem.67.1.753. PMID 9759503.
  4. ↑ Attisano L, Wrana JL (May 2002). Signal transduction by the TGF-beta superfamily. Science. 296 (5573): 1646—7. doi:10.1126/science.1071809. PMID 12040180.
  5. ↑ Whitman M (August 1998). Smads and early developmental signaling by the TGFbeta superfamily. Genes Dev. 12 (16): 2445—62. doi:10.1101/gad.12.16.2445. PMID 9716398. Архів оригіналу за 4 червня 2020. Процитовано 20 листопада 2016.
  6. ↑ Wrana JL (March 2000). Crossing Smads. Sci. STKE. 2000 (23): RE1. doi:10.1126/stke.2000.23.re1. PMID 11752591.
  7. ↑ Derynck R, Zhang Y, Feng XH (December 1998). Smads: transcriptional activators of TGF-beta responses. Cell. 95 (6): 737—40. doi:10.1016/S0092-8674(00)81696-7. PMID 9865691. Архів оригіналу за 4 червня 2020. Процитовано 20 листопада 2016.
  8. ↑ Massagué J, Seoane J, Wotton D (December 2005). Smad transcription factors. Genes Dev. 19 (23): 2783—810. doi:10.1101/gad.1350705. PMID 16322555.
  9. ↑ Wu JW, Hu M, Chai J, Seoane J, Huse M, Li C, Rigotti DJ, Kyin S, Muir TW, Fairman R, Massagué J, Shi Y (December 2001). Crystal structure of a phosphorylated Smad2. Recognition of phosphoserine by the MH2 domain and insights on Smad function in TGF-beta signaling. Mol. Cell. 8 (6): 1277—89. doi:10.1016/S1097-2765(01)00421-X. PMID 11779503. Архів оригіналу за 4 червня 2020. Процитовано 20 листопада 2016.
  10. ↑ Shi Y, Hata A, Lo RS, Massagué J, Pavletich NP (July 1997). A structural basis for mutational inactivation of the tumour suppressor Smad4. Nature. 388 (6637): 87—93. doi:10.1038/40431. PMID 9214508.
  11. ↑ Itoh F, Asao H, Sugamura K, Heldin CH, ten Dijke P, Itoh S (August 2001). Promoting bone morphogenetic protein signaling through negative regulation of inhibitory Smads. EMBO J. 20 (15): 4132—42. doi:10.1093/emboj/20.15.4132. PMC 149146. PMID 11483516.