PROFILPELAJAR.COM

P2RX1
Ідентифікатори
Символи	P2RX1, P2X1, purinergic receptor P2X 1
Зовнішні ІД	OMIM: 600845 MGI: 1098235 HomoloGene: 1921 GeneCards: P2RX1
Реагує на сполуку
	Аденозинтрифосфат
Онтологія гена
Молекулярна функція	• zinc ion binding; • purinergic nucleotide receptor activity; • ion channel activity; • cation channel activity; • ATP binding; • extracellularly ATP-gated cation channel activity; • ATP-gated ion channel activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • postsynaptic membrane; • мембрана; • клітинна мембрана; • integral component of nuclear inner membrane; • integral component of plasma membrane; • membrane raft; • neuron projection; • secretory granule membrane; • specific granule membrane; • external side of plasma membrane; • GO:0009327 protein-containing complex; • glutamatergic synapse; • integral component of postsynaptic membrane; • integral component of presynaptic active zone membrane;
Біологічний процес	• response to ATP; • regulation of calcium ion transport; • synaptic transmission, glutamatergic; • protein heterooligomerization; • regulation of smooth muscle contraction; • вазоконстрикція; • ceramide biosynthetic process; • serotonin secretion by platelet; • зсідання крові; • ion transport; • response to organic substance; • cation transmembrane transport; • platelet activation; • regulation of blood pressure; • regulation of vasoconstriction; • positive regulation of ion transport; • insemination; • protein homooligomerization; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • regulation of vascular associated smooth muscle contraction; • neuronal action potential; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • GO:0097285 апоптоз; • purinergic nucleotide receptor signaling pathway; • neutrophil degranulation; • excitatory postsynaptic potential; • regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration; • regulation of synaptic vesicle exocytosis; • cation transport; • ion transmembrane transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5023
	18436
	ENSG00000108405
	ENSMUSG00000020787
	P51575
	P51576
	NM_002558
	NM_008771
	NP_002549
	NP_032797
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

P2RX1 (англ. Purinergic receptor P2X 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 399 амінокислот, а молекулярна маса — 44 980^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MARRFQEELA	AFLFEYDTPR	MVLVRNKKVG	VIFRLIQLVV	LVYVIGWVFL
YEKGYQTSSG	LISSVSVKLK	GLAVTQLPGL	GPQVWDVADY	VFPAQGDNSF
VVMTNFIVTP	KQTQGYCAEH	PEGGICKEDS	GCTPGKAKRK	AQGIRTGKCV
AFNDTVKTCE	IFGWCPVEVD	DDIPRPALLR	EAENFTLFIK	NSISFPRFKV
NRRNLVEEVN	AAHMKTCLFH	KTLHPLCPVF	QLGYVVQESG	QNFSTLAEKG
GVVGITIDWH	CDLDWHVRHC	RPIYEFHGLY	EEKNLSPGFN	FRFARHFVEN
GTNYRHLFKV	FGIRFDILVD	GKAGKFDIIP	TMTTIGSGIG	IFGVATVLCD
LLLLHILPKR	HYYKQKKFKY	AEDMGPGAAE	RDLAATSSTL	GLQENMRTS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, іонних каналів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, транспорт іонів, транспорт. Локалізований у мембрані.

Література

Longhurst P.A., Schwegel T., Folander K., Swanson R. (1996). The human P2x1 receptor: molecular cloning, tissue distribution, and localization to chromosome 17. Biochim. Biophys. Acta. 1308: 185—188. PMID 8809107 DOI:10.1016/0167-4781(96)00112-1
Sun B., Li J., Okahara K., Kambayashi J. (1998). P2X1 purinoceptor in human platelets. Molecular cloning and functional characterization after heterologous expression. J. Biol. Chem. 273: 11544—11547. PMID 9565569 DOI:10.1074/jbc.273.19.11544
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ennion S.J., Evans R.J. (2002). Conserved cysteine residues in the extracellular loop of the human P2X(1) receptor form disulfide bonds and are involved in receptor trafficking to the cell surface. Mol. Pharmacol. 61: 303—311. PMID 11809854 DOI:10.1124/mol.61.2.303
Roberts J.A., Bottrill A.R., Mistry S., Evans R.J. (2012). Mass spectrometry analysis of human P2X1 receptors; insight into phosphorylation, modelling and conformational changes. J. Neurochem. 123: 725—735. PMID 22971236 DOI:10.1111/jnc.12012