Diamine oxydase

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Ne doit pas être confondu avec Amine oxydase à cuivre.

Diamine oxydase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une diamine oxydase humaine cristallisée (PDB 3HI7[1])
N° EC EC 1.4.3.22
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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Une diamine oxydase (DAO), ou histaminase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

+ H2O + O2    + NH3 + H2O2.
histamine + H2O + O2    (imidazol-4-yl)acétaldéhyde + NH3 + H2O2.

Il s'agit d'un groupe d'enzymes également capables d'oxyder d'autres amines primaires telles que la putrescine mais ne sont que faiblement actives sur les amines secondaires et tertiaires. Chez l'homme, la diamine oxydase est exprimée dans les intestins, les reins et le placenta, surtout impliquée dans le processus de dégradation des amines biogènes dont l'histamine[2]. C'est une quinoprotéine à cuivre ( Métalloprotéine ) sensible à l'inhibition par les composés carbonylés tels que ceux de la famille de la semicarbazide H2N–NH–CO–NH2.

Initialement classée comme amine oxydase à cuivre (EC 1.4.3.6) sur la base de la nature du cofacteur, la diamine oxydase (EC 1.4.3.22) en a été séparée de l'amine primaire oxydase (EC 1.4.3.21)[3].

Notes et références

  1. ↑ (en) Aaron P. McGrath, Kimberly M. Hilmer, Charles A. Collyer, Eric M. Shepard, Bradley O. Elmore, Doreen E. Brown, David M. Dooley et J. Mitchell Guss, « Structure and Inhibition of Human Diamine Oxidase », Biochemistry, vol. 48, no 41,‎ , p. 9810-9822 (PMID 19764817, PMCID 2791411, DOI 10.1021/bi9014192, lire en ligne)
  2. ↑ « Nouvelle approche zymographique pour déterminer l'activité intrinsèque de la diamine oxydase en présence de la catalase dans des formulations bi-enzymatiques », sur Dépôt institutionnel Archipel de l'UQAM (consulté le )
  3. ↑ (en) Entrée EC 1.4.3.6 sur le site de l'IUBMB.