Vasopresin

Vasopresin
Data klinikal
Sebutan/ˌveɪzoʊˈprɛsɪn/
Nama lainHormon antidiuretik (ADH); vasopresin arginina (AVP); argipresin
Kod ATC
Data fisiologi
Sumber tisuNukleus supraoptik; Nukleus paraventrikular hipotalamus
Tisu sasaranSeluruh sistem
ReseptorV1A, V1B, V2, OXTR
AgonisFelipresin, desmopresin
AntagonisDiuretik
MetabolismeSecara utamanya di hati dan ginjal
Data farmakokinetik
Pengikatan protein1%
MetabolismeSecara utamanya di hati dan ginjal
Penyingkiran separuh hayat10–20 minit
PerkumuhanUrin
Pengecam
  • 1-{[(4R,7S,10S,13S,16S,19R)-19-Amino-7-(2-amino-2-oxoethyl)-10-(3-amino-3-oxopropyl)-13-benzyl-16-(4-hydroxybenzyl)-6,9,12,15,18-pentaoxo-1,2-dithia-5,8,11,14,17-pentaazacycloicosan-4-yl]carbonyl}-L-p rolyl-L-arginylglycinamide
Nombor CAS
PubChem CID
IUPHAR/BPS
DrugBank
ChemSpider
UNII
KEGG
ChEBI
ChEMBL
CompTox Dashboard (EPA)
Data kimia dan fizikal
FormulaC46H65N15O12S2
Jisim molar1,084.24 g·mol−1
Model 3D (JSmol)
Ketumpatan1.6±0.1 g/cm3
  • c1ccc(cc1)C[C@H]2C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](CSSC[C@@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N2)Cc3ccc(cc3)O)N)C(=O)N4CCC[C@H]4C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)NCC(=O)N)CC(=O)N)CCC(=O)N
  • InChI=1S/C46H65N15O12S2 /c47-27-22-74-75-23-33(45(73)61-17-5-9-34(61)44(72)56-28(8-4-16-53-46(51)52)39(67)54-21-37(50)65)60-43(71)32(20-36(49)64)59-40(68)29(14-15-35(48)63)55-41(69)31(18-24-6-2-1-3-7-24)58-42(70)30(57-38(27)66)19-25-10-12-26(62)13-11-25/h1-3,6-7,10-13,27-34,62H,4-5,8-9,14-23,47H2,(H2,48,63)(H2,49,64)(H2,50,65)(H,54,67)(H,55,69)(H,56,72)(H,57,66)(H,58,70)(H,59,68)(H,60,71)(H4,51,52,53)/t27-,28-,29-,30-,31-,32-,33-,34-/m0/s1 ☑Y
  • Key:KBZOIRJILGZLEJ-LGYYRGKSSA-N ☑Y
AVP
Pengecam
AliasAVP, ADH, ARVP, AVP-NPII, AVRP, VP, AVP gene, AVP (gene), Prepro-AVP-NP II, arginine vasopressin gene, vasopressin gene, prepro-arginine-vasopressin-neurophysin II gene, vasopressin-neurophysin II-copeptin, vasopressin-neurophysin 2-copeptin, prepro-AVP2
Pengecam-pengecam luaranOMIM: 192340 MGI: 88121 HomoloGene: 417 GeneCards: AVP
Ortolog
SpesiesManusiaMencit
Entrez

551

11998

Ensembl

ENSG00000101200

ENSMUSG00000037727

UniProt

P01185

P35455

RefSeq (mRNA)

NM_000490

NM_009732

RefSeq (protein)

NP_000481

NP_033862

Kedudukan (UCSC)Chr 20: 3.08 – 3.08 Mbtiada data
Carian PubMed[2][3]
Wikidata
Papar/Sunting data manusiaPapar/Sunting data mencit

Vasopresin manusia, juga dipanggil hormon antidiuretik (ADH), vasopresin arginina (AVP) atau argipresin,[4] ialah hormon yang disintesis daripada gen AVP sebagai prohormon peptida dalam neuron di hipotalamus otak,[5] dan ditukar kepada AVP. Ia kemudian bergerak ke bawah akson yang berakhir di pituitari posterior, dan dilepaskan daripada vesikel ke dalam peredaran sebagai tindak balas kepada hipertonisiti cecair luar sel (hiperosmolaliti). AVP mempunyai dua fungsi utama. Pertama, ia meningkatkan jumlah air tanpa zat terlarut yang diserap kembali ke dalam sistem peredaran daripada turasan dalam tubul ginjal di nefron. Kedua, AVP menyempitkan arteriol lalu meningkatkan rintangan vaskular periferi dan meningkatkan tekanan darah arteri.[6][7][8]

Fungsi ketiga adalah mungkin. Sesetengah AVP mungkin dilepaskan terus ke otak dari hipotalamus, dan mungkin memainkan peranan penting dalam tingkah laku sosial, motivasi seksual dan hubungan pasangan, dan tindak balas ibu terhadap tekanan. [9]

Vasopressin mendorong pembezaan sel asas menjadi kardiomiosit (sel otot jantung) dan menggalakkan homeostasis otot jantung.[10]

Ia mempunyai separuh hayat yang sangat singkat, antara 16 dan 24 minit.[8]

Fisiologi

Vasopresin ialah peptida dengan sembilan asid amino (nonapeptida). Jujukan asid amino vasopresin arginina ialah Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH2, dengan sisteina membentuk ikatan disulfida, dan glisina terminal C dimodifikasi menjadi amida primer.[11] Vasopresin lisina (lipresin) mempunyai lisine yang menggantikan arginina di asid amino kelapan, dan terdapat dalam khinzir dan beberapa haiwan berkaitan, manakala vasopresin arginina ditemui pada manusia..[12]

Struktur oksitosin sangat serupa dengan vasopresin: ia juga merupakan nonapeptida dengan ikatan disulfida, dan urutan asid aminonya berbeza pada dua kedudukan sahaja. Kedua-dua gen tersebut terletak pada kromosom yang sama, dipisahkan oleh jarak yang agak kecil, iaitu kurang daripada 15,000 bes dalam kebanyakan spesies. Sel neurorembesan magnoselular yang merembeskan vasopresin juga berkedudukan bersebelahan dengan neuron magnoselular yang merembeskan oksitosin, dan serupa dalam banyak aspek. Persamaan kedua-dua peptida boleh menyebabkan beberapa tindak balas bersilang: oksitosin mempunyai fungsi antidiuretik yang sedikit, dan tahap AVP yang tinggi boleh menyebabkan pengecutan rahim.[13][14]

Rujukan

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000101200 - Ensembl, May 2017
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ Anderson DA (2012). Dorland's Illustrated Medical Dictionary (ed. 32nd). Elsevier. ISBN 978-1-4160-6257-8.
  5. ^ "Vasopressin and oxytocin gene expression in the human hypothalamus". Journal of Comparative Neurology. 337 (2): 295–306. 1993. doi:10.1002/cne.903370210. PMID 8277003.
  6. ^ Marieb E (2014). Anatomy & physiology. Glenview, IL: Pearson Education, Inc. ISBN 978-0-321-86158-0.
  7. ^ Caldwell HK, Young WS III (2006). "Oxytocin and Vasopressin: Genetics and Behavioral Implications" (PDF). Dalam Lajtha A, Lim R (penyunting). Handbook of Neurochemistry and Molecular Neurobiology: Neuroactive Proteins and Peptides (ed. 3rd). Berlin: Springer. m/s. 573–607. ISBN 978-0-387-30348-2.
  8. ^ a b "SIADH associated with ciprofloxacin". The Annals of Pharmacotherapy. 47 (10): 1359–63. October 2013. doi:10.1177/1060028013502457. PMID 24259701.
  9. ^ "The challenge of translation in social neuroscience: a review of oxytocin, vasopressin, and affiliative behavior". Neuron (dalam bahasa Inggeris). 65 (6): 768–79. March 2010. doi:10.1016/j.neuron.2010.03.005. PMC 2847497. PMID 20346754.
  10. ^ "Neurohypophyseal Hormones: Novel Actors of Striated Muscle Development and Homeostasis". review. European Journal of Translational Myology. 24 (3): 3790. September 2014. doi:10.4081/bam.2014.3.217. PMC 4756744. PMID 26913138.
  11. ^ Burtis CA, Ashwood ER, Bruns DE (2012). Tietz Textbook of Clinical Chemistry and Molecular Diagnostics (ed. 5th). Elsevier Health Sciences. m/s. 1833. ISBN 978-1-4557-5942-2.
  12. ^ Donaldson D (1994). "Polyuria and Disorders of Thirst". Dalam Williams DL, Marks V (penyunting). Scientific Foundations of Biochemistry in Clinical Practice (ed. 2nd). Butterworth-Heinemann. m/s. 76–102. doi:10.1016/B978-0-7506-0167-2.50010-8. ISBN 978-0-7506-0167-2.
  13. ^ Li C, Wang W, Summer SN, Westfall TD, Brooks DP, Falk S, Schrier RW (February 2008). "Molecular mechanisms of antidiuretic effect of oxytocin". Journal of the American Society of Nephrology. 19 (2): 225–32. doi:10.1681/ASN.2007010029. PMC 2396735. PMID 18057218.
  14. ^ Joo KW, Jeon US, Kim GH, Park J, Oh YK, Kim YS, dll. (October 2004). "Antidiuretic action of oxytocin is associated with increased urinary excretion of aquaporin-2". Nephrology, Dialysis, Transplantation. 19 (10): 2480–6. doi:10.1093/ndt/gfh413. PMID 15280526.

Bacaan lanjut