Asid amino merupakan sebatian organik biologi yang terdiri mempunyai kumpulan berfungsi amina (-NH2) dan asid karboksilik (-COOH), dengan rantai sisi yang khusus untuk setiap asid amino. Unsur-unsur utama asid amino ialah karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen, walaupun unsur lain wujud dalam rantai sisinya. Terdapat lebih daripada 500 jenis amino asid yang telah dikenal pasti^[1] yang boleh diklasifikasikan dalam pelbagai cara. Asid amino boleh dikategorikan mengikut teras kumpulan berfungsinya, sebagai contoh, asid amino alfa-(α), beta-(β), gama-(γ) atau delta-(δ); kategori lain adalah berdasarkan kekutuban, tahap pH atau kumpulan rantai sisinya (alifatik, acyclic, aromatik yang mengandungi hidroksil atau sulfur dan lain-lain). Dalam bentuk protein, asid amino merupakan komponen yang kedua terbesar (air merupakan yang terbesar) dalam struktur otot manusia, sel dan tisu.^[2] Asid ini merupakan bahan penting selain protein dalam proses pengangkutan neurotransmiter dan biosintesis.

Asid amino mula dikenal pasti sejak awal abad ke-19. Pada 1806, ahli kimia Perancis Louis-Nicolas Vauquelin dan Pierre Jean Robiquet berjaya mengasingkan sejenis sebatian bernama asparagina (dinamakan sedemikian kerana kaedah pemerolehannya daripada asparagus) yang merupakan asid amino pertama yang dikenal pasti.^[3][4]

Berdasarkan struktur generik asid amino, R merujuk kepada kumpulan berfungsi khusus untuk setiap asid amino. Zarah karbon bersebelahan dengan kumpulan karboksil dikenali sebagai karbon-α dan asid amino dengan rantai sisi terikat dengan karbon ini dirujuk sebagai asid amino alfa. Asid amino jenis ini merupakan bentuk yang paling umum dalan alam semula jadi. Dalam asid amino alpha, karbon-α merupakan zarah kiral, kecuali untuk glisina.^[5] Manakala untuk asid amino yang mempunyai zarah karbon terikat dengan karbon-α (seperti lisina, rajah di sebelah kanan) zarah karbon dilabel dalam urutan α, β, γ, δ dan seterusnya.^[6] Dalam sesetengah asid amino, kumpulan amina terikat dengan karbon-β atau γ lalu produk akhir dikenali sebagai asid amino beta atau gama.

Asid amino kebiasaannya diklasifikasikan mengikut ciri-ciri kimia kumpulan berfungsi yang dikategorikan dalam empat kumpulan. Kumpulan berfungsi tersebut mampu mengubah sifat asid amino untuk menjadi asid lemah, bes lemah, hidrofil (sekiranya kumpulan berfungsi tersebut berkutub) atau hidrofobik (sekiranya kumpulan berfungsi tersebut tidak berkutub). ^[5]

Asid amino alfa kebiasannya dijumpai dalam alam semula jadi, tetapi hanya dalam L-isomer. Semua karbon alfa merupakan atom kiral karbon, kecuali gliserin yang mempunyai dua atom hidrogen pada karbon alfa.^[5] Oleh itu, semua asid amino alfa kecuali gliserin wujud dalam bentuk dua enantiomer yang mempunyai imej cermin dan dikenali sebagai asid amino L atau D.

Asid amino kebiasaannya diklasifikasikan berdasarkan ciri-ciri fizikal rantai sisi yang dikategorikan dalam empat kumpulan.^[5]

1. tidak berkutub dan neutral
2. berkutub dan neutral
3. asid dan berkutub
4. berbes dan berkutub

Rantai sisi asid amino menentukan sama ada asid amino tersebut bersifat hidrofil (rantai sisi polar) atau hidrofob (rantai sisi tidak polar).

Karbon dalam asid amino yang mempunyai rantai karbon terikat dengan karbon-α (seperti lisina, lima atom karbon, termasuk atom karbon pusat) dilabelkan dalam urutan α, β, γ, δ dan selanjutnya. ^[6] Dalam sesetengah asid amino, kumpulan amina terikat dengan karbon β atau γ dan dikenali sebagain asid amino beta atau gama.

Tujuh asid amino memiliki rantai sisi alifatik, yakni hanya terdiri daripada atom karbon dan hidrogen (hidrokarbon), yakni:

• Glisina (Gly, G): H−
• Alanina (Ala, A): CH
  3−
• Valina (Val, V): (CH
  3)
  2CH−
• Isoleusina (Ile, I): CH
  3CH
  2CH(CH
  3)
• Leusina (Leu, L): (CH
  3)
  2CHCH
  2−
• Fenilalanina (Phe, F): C
  6H
  5CH
  2−
• Prolina (Pro, P): −CH
  2CH
  2CH
  2−; gelungan yang bercantum dengan amina

Dua asid amino memliki rantai sisi alkohol (-OH). Ia tak mengion dalam keadaan lazim, meskipun serina boleh dinyahproton (hilang hidrogen) dalam pemangkinan oleh serina protease, ini ialah satu hal luar kelaziman yang bukan sifat serina secara biasa.

• Serina (Ser, S, tiada ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }}$ melainkan dalam situasi khas): HOCH
  2−
• Treonina (Thr, T, tiada ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }}$): CH
  3CHOH−

Treonina mempunyai dua pusat kiral, selain pusat kiral L (2S) pada α-karbon lazim, tetapi juga (3R) pada β-karbon. Spesifikasi stereokimia penuh ialah L-treonina (2S,3R).

Dua asid amino memliki rantai sisi amida:

• Asparagina (Asn, N): NH
  2COCH
  2−
• Glutamina (Gln, Q): NH
  2COCH
  2CH
  2−

Rantai-rantai sisi ini tidak mengion dalam pH lazim.

Dua asid amino memiliki rantai sisi dengan atom sulfur; satu mengion dalam julat pH lazim:

• Sisteina (Cys, C, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=8.3}$): HSCH
  2−
• Metionina (Met, M, tiada ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }}$): CH
  3SCH
  2CH
  2−

Tiga asid amino memiliki rantai sisi gelungan aromatik; tirosina mengion dalam julat lazim:

• Fenilalanina (Phe, F, tiada ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }}$)
• Tirosina (Tyr, Y, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=9.6}$)
• Triptofan (Trp, W, tiada ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }}$)

Dua asid amino mempunyai rantai sisi yang merupakan anion pada pH lazim. Asid amino ini sering dirujuk sebagai asid karboksilik, tetapi lebih tepat dipanggil karboksilat, kerana ia dinyahproton pada nilai pH biasa. Kumpulan karboksilat anionik berkelakuan sebagai bes Brønsted dalam semua keadaan kecuali enzim seperti pepsin yang bertindak dalam persekitaran pH sangat rendah seperti dalam perut mamalia.

• Aspartat ("asid aspartik", Asp, D, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.1}$): -
  O
  2CCH
  2−
• Glutamat ("asid glutamik", Glu, E, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=4.5}$): -
  O
  2CCH
  2CH
  2−

Terdapat tiga asid amino dengan rantai sisi yang merupakan kation pada pH neutral (walaupun satu asid amino, histidina, memiliki kedua-dua jenis kation dan neutral). Ia biasanya dipanggil asid amino bes, tetapi istilah ini mengelirukan: histidina boleh bertindak sebagai asid serta bes Brønsted pada pH neutral, lisina bertindak sebagai asid Brønsted, dan arginina mempunyai cas positif, tetap dan tidak mengion dalam keadaan neutral.

• Histidina (His, H, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=6.3}$)
• Lisina (Lys, K, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }=10.4}$)
• Arginina (Arg, R, ${\displaystyle \mathrm {p} K_{\mathrm {a} }>12}$)