PROFILPELAJAR.COM

Вінкулін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1RKC, 1RKE, 1SYQ, 1TR2, 2GWW, 2IBF, 3H2U, 3H2V, 3MYI, 3TJ5, 3TJ6, 3VF0, 4DJ9, 4EHP, 1YDI, 2HSQ, 3RF3, 3S90, 4LN2, 4LNP, 4PR9, 3JBK
Ідентифікатори
Символи	VCL, CMD1W, CMH15, HEL114, MV, Mvinculin
Зовнішні ІД	OMIM: 193065 MGI: 98927 HomoloGene: 7594 GeneCards: VCL
Пов'язані генетичні захворювання
	dilated cardiomyopathy 1W, hypertrophic cardiomyopathy 15, гіпертрофічна кардіоміопатія
Онтологія гена
Молекулярна функція	• beta-catenin binding; • dystroglycan binding; • structural molecule activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • alpha-catenin binding; • ubiquitin protein ligase binding; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • extracellular vesicle; • гіалоплазма; • outer dense plaque of desmosome; • мембрана; • cell-cell junction; • focal adhesion; • cell-substrate junction; • Адгезивні контакти; • клітинна мембрана; • inner dense plaque of desmosome; • terminal web; • extracellular region; • міжклітинні контакти; • brush border; • actin cytoskeleton; • zonula adherens; • membrane raft; • fascia adherens; • costamere; • цитоскелет; • екзосома; • podosome; • secretory granule lumen; • specific granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • Сарколема;
Біологічний процес	• regulation of cell migration; • м'язове скорочення; • adherens junction assembly; • epithelial cell-cell adhesion; • platelet degranulation; • morphogenesis of an epithelium; • адгезія клітин; • negative regulation of cell migration; • protein localization to cell surface; • axon extension; • cell-matrix adhesion; • platelet aggregation; • apical junction assembly; • lamellipodium assembly; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	7414
	22330
	ENSG00000035403
	ENSMUSG00000021823
	P18206
	Q64727
	NM_003373; NM_014000
	NM_009502
	NP_003364; NP_054706
	NP_033528
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Вінкулін (англ. Vinculin) – білок, який кодується геном VCL, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 134 амінокислот, а молекулярна маса — 123 799^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPVFHTRTIE	SILEPVAQQI	SHLVIMHEEG	EVDGKAIPDL	TAPVAAVQAA
VSNLVRVGKE	TVQTTEDQIL	KRDMPPAFIK	VENACTKLVQ	AAQMLQSDPY
SVPARDYLID	GSRGILSGTS	DLLLTFDEAE	VRKIIRVCKG	ILEYLTVAEV
VETMEDLVTY	TKNLGPGMTK	MAKMIDERQQ	ELTHQEHRVM	LVNSMNTVKE
LLPVLISAMK	IFVTTKNSKN	QGIEEALKNR	NFTVEKMSAE	INEIIRVLQL
TSWDEDAWAS	KDTEAMKRAL	ASIDSKLNQA	KGWLRDPSAS	PGDAGEQAIR
QILDEAGKVG	ELCAGKERRE	ILGTCKMLGQ	MTDQVADLRA	RGQGSSPVAM
QKAQQVSQGL	DVLTAKVENA	ARKLEAMTNS	KQSIAKKIDA	AQNWLADPNG
GPEGEEQIRG	ALAEARKIAE	LCDDPKERDD	ILRSLGEISA	LTSKLADLRR
QGKGDSPEAR	ALAKQVATAL	QNLQTKTNRA	VANSRPAKAA	VHLEGKIEQA
QRWIDNPTVD	DRGVGQAAIR	GLVAEGHRLA	NVMMGPYRQD	LLAKCDRVDQ
LTAQLADLAA	RGEGESPQAR	ALASQLQDSL	KDLKARMQEA	MTQEVSDVFS
DTTTPIKLLA	VAATAPPDAP	NREEVFDERA	ANFENHSGKL	GATAEKAAAV
GTANKSTVEG	IQASVKTARE	LTPQVVSAAR	ILLRNPGNQA	AYEHFETMKN
QWIDNVEKMT	GLVDEAIDTK	SLLDASEEAI	KKDLDKCKVA	MANIQPQMLV
AGATSIARRA	NRILLVAKRE	VENSEDPKFR	EAVKAASDEL	SKTISPMVMD
AKAVAGNISD	PGLQKSFLDS	GYRILGAVAK	VREAFQPQEP	DFPPPPPDLE
QLRLTDELAP	PKPPLPEGEV	PPPRPPPPEE	KDEEFPEQKA	GEVINQPMMM
AARQLHDEAR	KWSSKPGIPA	AEVGIGVVAE	ADAADAAGFP	VPPDMEDDYE
PELLLMPSNQ	PVNQPILAAA	QSLHREATKW	SSKGNDIIAA	AKRMALLMAE
MSRLVRGGSG	TKRALIQCAK	DIAKASDEVT	RLAKEVAKQC	TDKRIRTNLL
QVCERIPTIS	TQLKILSTVK	ATMLGRTNIS	DEESEQATEM	LVHNAQNLMQ
SVKETVREAE	AASIKIRTDA	GFTLRWVRKT	PWYQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як клітинна адгезія. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Sun N., Critchley D.R., Paulin D., Li Z., Robson R.M. (2008). Human alpha-synemin interacts directly with vinculin and metavinculin. Biochem. J. 409: 657—667. PMID 18028034 DOI:10.1042/BJ20071188
Le Clainche C., Dwivedi S.P., Didry D., Carlier M.F. (2010). Vinculin is a dually regulated actin filament barbed end-capping and side-binding protein. J. Biol. Chem. 285: 23420—23432. PMID 20484056 DOI:10.1074/jbc.M110.102830
Janssen M.E., Liu H., Volkmann N., Hanein D. (2012). The C-terminal tail domain of metavinculin, vinculin's splice variant, severs actin filaments. J. Cell Biol. 197: 585—593. PMID 22613835 DOI:10.1083/jcb.201111046
Izard T., Vonrhein C. (2004). Structural basis for amplifying vinculin activation by talin. J. Biol. Chem. 279: 27667—27678. PMID 15070891 DOI:10.1074/jbc.M403076200
Vasile V.C., Ommen S.R., Edwards W.D., Ackerman M.J. (2006). A missense mutation in a ubiquitously expressed protein, vinculin, confers susceptibility to hypertrophic cardiomyopathy. Biochem. Biophys. Res. Commun. 345: 998—1003. PMID 16712796 DOI:10.1016/j.bbrc.2006.04.151