Fibrina

Micrografía que mostra a fibrina (material amorfo rosa escuro) nunha vea bloqueada rodeado de glóbulos vermellos extravasados (na dereita da imaxe). Tamén se ven unha arteria (na esquerda da imaxe) e o amnio (extremo esquerdo da imaxe). A imaxe é dunha placenta nun caso de vasculopatía trombótica fetal con tinguidura de hematoxilina-eosina.
Transformación do fibrinóxeno en fibrina coa axuda da trombina e o factor XIII de coagulación.
Enlaces cruzados coa trombina e estabilización polo factor XIII activado.
Estrutura cristalina obtida por difracción de raios X a unha resolución de 2,30 Å do fragmento dobre D da fibrina humana con dous ligandos unidos. A estrutura consta principalmente de hélices alfa mostradas en vermello e follas beta mostradas en amarelo. As dúas estruturas azuis son os ligandos unidos. Os ligandos son Ca2+, alfa-D-manosa e D-glicosamina.

A fibrina (tamén chamada factor Ia de coagulación) é unha proteína fibrosa non globular que intervén na fase final da coagulación do sangue. A fibrina orixínase a partir da proteína sanguínea fibrinóxeno pola acción proteolítica da trombina, a cal causa que se polimerice. A fibrina polimerizada, xunto con plaquetas, forma os coágulos hemostáticos que se forman no sitio da lesión.

Cando o recubrimento interno dun vaso sanguíneo rompe, as plaqueta son atraídas ao lugar, formando un coágulo de plaquetas. Estas plaquetas teñen receptores da trombina sobre a superficie que se unen a moléculas da protease trombina do soro sanguíneo,[1] as cales, á súa vez, converten o fibrinóxeno soluble do soro en fibrina no mesmo lugar da ferida. A fibrina forma longos filamentos proteicos ríxidos e insolubles, que se unen ás plaquetas. O factor XIII completa os enlaces cruzados da fibrina para que se endureza máis e contraia. A fibrina con enlaces cruzados forma un enguedello ou rede sobre o coágulo de plaquetas que completa o coágulo.

Papel en enfermidades

Unha excesiva xeración de fibrina debida á activación da fervenza da coagulación causa trombose, é dicir, o bloqueo dos vasos sanguíneos por unha aglutinación de glóbulos vermellos, plaquetas, fibrina polimerizada e outros compoñentes. A xeración ineficaz ou lise prematura da fibrina incrementa a probabilidade de hemorraxias.

As disfuncións ou enfermidades hepáticas poden levar a unha diminución da produción do precursor inactivo da fibrina, o fibrinóxeno ou á produción anormal de moléculas de fibrinóxeno con actividade reducida (disfibrinoxenemia). As anormalidades hereditarias do fibrinóxeno (que afectan ao seu xene do cromosoma 4) poden ser tanto cuantitativas coma cualitativas e entre elas están a afibrinoxenemia, hipofibrinoxenemia, disfibrinoxenemia e hipodisfibrinoxenemia.

A redución da cantidade de fibrina, a súa ausencia ou disfuncionalidade é probable que orixine nos pacientes unha hemofilia.

Fisioloxía

A fibrina de diferentes fontes animais é xeralmente glicosilada cun tipo complexo de glicanos unidos a asparaxina biantenarios. Hai moitas variacións no grao de fucosilación da parte central e no tipo de ácido siálico e enlace da galactosa.[2]

Notas

  1. ↑ Kehrel BE (2003). "[Blood platelets: biochemistry and physiology]". Hamostaseologie (en German) 23 (4): 149–58. PMID 14603379. doi:10.1055/s-0037-1619592. 
  2. ↑ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (July 2007). "Mass + retention time = structure: a strategy for the analysis of N-glycans by carbon LC-ESI-MS and its application to fibrin N-glycans". Anal. Chem. 79 (13): 5051–7. PMID 17539604. doi:10.1021/ac070363i. 

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas