PROFILPELAJAR.COM

COL1A2
Ідентифікатори
Символи	COL1A2, OI4, collagen type I alpha 2, collagen type I alpha 2 chain, EDSCV, EDSARTH2
Зовнішні ІД	OMIM: 120160 MGI: 88468 HomoloGene: 69 GeneCards: COL1A2
Пов'язані генетичні захворювання
	натуральна віспа, Ehlers-Danlos syndrome, cardiac valvular type, Ehlers-Danlos syndrome, arthrochalasis type
Реагує на сполуку
	ocriplasmin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • identical protein binding; • SMAD binding; • protein-macromolecule adaptor activity; • platelet-derived growth factor binding; • extracellular matrix structural constituent; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protease binding; • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength;
Клітинна компонента	• екзосома; • endoplasmic reticulum lumen; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • колаген; • collagen type I trimer; • міжклітинний простір; • ендоплазматичний ретикулум; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• зсідання крові; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • extracellular matrix organization; • collagen fibril organization; • skin morphogenesis; • odontogenesis; • skeletal system development; • collagen catabolic process; • regulation of blood pressure; • blood vessel development; • regulation of immune response; • leukocyte migration; • protein heterotrimerization; • cellular response to amino acid stimulus; • platelet activation; • Rho protein signal transduction; • cytokine-mediated signaling pathway; • bone mineralization; • collagen metabolic process; • extracellular matrix assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1278
	12843
	ENSG00000164692
	ENSMUSG00000029661
	P08123
	Q01149
	NM_000089
	NM_007743
	NP_000080
	NP_031769
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

COL1A2 (англ. Collagen type I alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 366 амінокислот, а молекулярна маса — 129 314^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLSFVDTRTL	LLLAVTLCLA	TCQSLQEETV	RKGPAGDRGP	RGERGPPGPP
GRDGEDGPTG	PPGPPGPPGP	PGLGGNFAAQ	YDGKGVGLGP	GPMGLMGPRG
PPGAAGAPGP	QGFQGPAGEP	GEPGQTGPAG	ARGPAGPPGK	AGEDGHPGKP
GRPGERGVVG	PQGARGFPGT	PGLPGFKGIR	GHNGLDGLKG	QPGAPGVKGE
PGAPGENGTP	GQTGARGLPG	ERGRVGAPGP	AGARGSDGSV	GPVGPAGPIG
SAGPPGFPGA	PGPKGEIGAV	GNAGPAGPAG	PRGEVGLPGL	SGPVGPPGNP
GANGLTGAKG	AAGLPGVAGA	PGLPGPRGIP	GPVGAAGATG	ARGLVGEPGP
AGSKGESGNK	GEPGSAGPQG	PPGPSGEEGK	RGPNGEAGSA	GPPGPPGLRG
SPGSRGLPGA	DGRAGVMGPP	GSRGASGPAG	VRGPNGDAGR	PGEPGLMGPR
GLPGSPGNIG	PAGKEGPVGL	PGIDGRPGPI	GPAGARGEPG	NIGFPGPKGP
TGDPGKNGDK	GHAGLAGARG	APGPDGNNGA	QGPPGPQGVQ	GGKGEQGPPG
PPGFQGLPGP	SGPAGEVGKP	GERGLHGEFG	LPGPAGPRGE	RGPPGESGAA
GPTGPIGSRG	PSGPPGPDGN	KGEPGVVGAV	GTAGPSGPSG	LPGERGAAGI
PGGKGEKGEP	GLRGEIGNPG	RDGARGAPGA	VGAPGPAGAT	GDRGEAGAAG
PAGPAGPRGS	PGERGEVGPA	GPNGFAGPAG	AAGQPGAKGE	RGAKGPKGEN
GVVGPTGPVG	AAGPAGPNGP	PGPAGSRGDG	GPPGMTGFPG	AAGRTGPPGP
SGISGPPGPP	GPAGKEGLRG	PRGDQGPVGR	TGEVGAVGPP	GFAGEKGPSG
EAGTAGPPGT	PGPQGLLGAP	GILGLPGSRG	ERGLPGVAGA	VGEPGPLGIA
GPPGARGPPG	AVGSPGVNGA	PGEAGRDGNP	GNDGPPGRDG	QPGHKGERGY
PGNIGPVGAA	GAPGPHGPVG	PAGKHGNRGE	TGPSGPVGPA	GAVGPRGPSG
PQGIRGDKGE	PGEKGPRGLP	GLKGHNGLQG	LPGIAGHHGD	QGAPGSVGPA
GPRGPAGPSG	PAGKDGRTGH	PGTVGPAGIR	GPQGHQGPAG	PPGPPGPPGP
PGVSGGGYDF	GYDGDFYRAD	QPRSAPSLRP	KDYEVDATLK	SLNNQIETLL
TPEGSRKNPA	RTCRDLRLSH	PEWSSGYYWI	DPNQGCTMDA	IKVYCDFSTG
ETCIRAQPEN	IPAKNWYRSS	KDKKHVWLGE	TINAGSQFEY	NVEGVTSKEM
ATQLAFMRLL	ANYASQNITY	HCKNSIAYMD	EETGNLKKAV	ILQGSNDVEL
VAEGNSRFTY	TVLVDGCSKK	TNEWGKTIIE	YKTNKPSRLP	FLDIAPLDIG
GADQEFFVDI	GPVCFK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

Dalgleish R. (1997). The human type I collagen mutation database. Nucleic Acids Res. 25: 181—187. PMID 9016532 DOI:10.1093/nar/25.1.181
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kuivaniemi H., Tromp G., Chu M.-L., Prockop D.J. (1988). Structure of a full-length cDNA clone for the prepro alpha 2(I) chain of human type I procollagen. Comparison with the chicken gene confirms unusual patterns of gene conservation. Biochem. J. 252: 633—640. PMID 3421913 DOI:10.1042/bj2520633
Dickson L.A., de Wet W., Di Liberto M., Weil D., Ramirez F. (1985). Analysis of the promoter region and the N-propeptide domain of the human pro alpha 2(I) collagen gene. Nucleic Acids Res. 13: 3427—3438. PMID 4011429 DOI:10.1093/nar/13.10.3427
Click E.M., Bornstein P. (1970). Isolation and characterization of the cyanogen bromide peptides from the alpha 1 and alpha 2 chains of human skin collagen. Biochemistry. 9: 4699—4706. PMID 5529814 DOI:10.1021/bi00826a012
Fietzek P.P., Furthmayr H., Kuehn K. (1974). Comparative sequence studies on alpha2-CB2 from calf, human, rabbit and pig-skin collagen. Eur. J. Biochem. 47: 257—261. PMID 4412529 DOI:10.1111/j.1432-1033.1974.tb03689.x