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Données clés
N° EC	EC 1.1.1.35
N° CAS	9028-40-4
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Données clés
N° EC	EC 4.2.1.17
N° CAS	9027-13-8
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	Protéine trifonctionnelle mitochondriale
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Hydroxyacyl-CoA déshydrogénase / 3-Cétoacyl-CoA thiolase / Énoyl-CoA hydratase (protéine trifonctionnelle)
Symbole	MTP
N° EC	4.2.1.17+1.1.1.35+2.3.1.16
Gène HADHA – Sous-unités α
Homo sapiens
Locus	2p23.3
Masse moléculaire	83 000 Da
Nombre de résidus	763 acides aminés
N° EC	4.2.1.17+1.1.1.35
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	3030
HUGO	4801
OMIM	600890
UniProt	P40939
RefSeq (ARNm)	NM_000182.4
RefSeq (protéine)	NP_000173.2
Ensembl	ENSG00000084754
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Gène HADHB – Sous-unités β
Homo sapiens
Locus	2p23.3
Masse moléculaire	51 294 Da
Nombre de résidus	474 acides aminés
N° EC	2.3.1.16
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	3032
HUGO	4803
OMIM	143450
UniProt	P55084
RefSeq (ARNm)	NM_000183.2, NM_001281512.1, NM_001281513.1, XM_011532803.1, XM_011532804.1
RefSeq (protéine)	NP_000174.1, NP_001268441.1, NP_001268442.1, XP_011531105.1, XP_011531106.1
Ensembl	ENSG00000138029
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La protéine trifonctionnelle mitochondriale (MTP) est une protéine membranaire des eucaryotes, formée de quatre sous-unités α et quatre sous-unités β, liée à la membrane interne des mitochondries, et qui porte trois activités enzymatiques distinctes intervenant aux trois dernières étapes de la β-oxydation des acides gras :

Chez l'homme, les sous-unités α et β sont codées respectivement par les gènes HADHA et HADHB, situés sur le chromosome 2, où ils sont adjacents. La protéine trifonctionnelle convertit la 2-énoyl-CoA à chaîne moyenne ou longue en acétyl-CoA en présence de coenzyme A et de NAD, et en 3-cétoacyl-CoA lorsque seul le NAD est présent^[2]. Cette réaction est catalysée par les sous-unités α, liées aux sous-unités β qui en catalysent la dernière étape.

Acétyl-CoA C-acyltransférase

Données clés
N° EC	EC 2.3.1.16
N° CAS	9029-97-4

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Relation avec la chaîne respiratoire

La β-oxydation des acides gras et la phosphorylation oxydative sont deux voies métaboliques majeures de la respiration cellulaire dans les mitochondries. Le pouvoir réducteur généré par la β-oxydation sous forme de NADH entre dans la chaîne respiratoire de la phosphorylation oxydative au niveau de la NADH déshydrogénase (complexe I). La protéine trifonctionnelle mitochondriale et les respirasomes sont associés fonctionnellement et physiquement à travers une liaison entre cette protéine et le complexe I, la protéine trifonctionnelle contribuant à canaliser les substrats entre la NADH déshydrogénase et la coenzyme Q-cytochrome c réductase (complexe III) de la chaîne respiratoire^[3].

Interaction hormonale

Différentes hormones sont susceptibles d'agir sur la protéine trifonctionnelle mitochondriale sous l'effet de récepteurs situés dans les mitochondries. La protéine trifonctionnelle intervient ainsi dans la stimulation du métabolisme des mitochondries par l'hormone thyroïdienne^[4]. On a également pu montrer par électrophorèse bidimensionnelle et spectrométrie de masse qu'elle interagit avec les récepteurs des œstrogènes α, stimulés par les œstrogènes^[5].

Notes et références

↑ ^{a b c et d} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) Karen Carpenter, Rodney J. Pollitt et Bruce Middleton, « Human liver long-chain 3-hydroxyacyl-coenzyme a dehydrogenase is a multifunctional membrane-bound beta-oxidation enzyme of mitochondria », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 183, n^o 2,‎ 16 mars 1992, p. 443-448 (PMID 1550553, DOI 10.1016/0006-291X(92)90501-B, lire en ligne)
↑ (en) Yudong Wang, Al-Walid Mohsen, Stephanie J. Mihalik, Eric S. Goetzman et Jerry Vockley, « Evidence for physical association of mitochondrial fatty acid oxidation and oxidative phosphorylation complexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 285, n^o 39,‎ 24 septembre 2010, p. 29834-29841 (PMID 20663895, PMCID 2943265, DOI 10.1074/jbc.M110.139493, lire en ligne)
↑ (en) E. Sandra Chocron, Naomi L. Sayre, Deborah Holstein, Nuttawut Saelim, Jamal A. Ibdah, Lily Q. Dong, Xuguang Zhu, Sheue-yann Cheng et James D. Lechleiter, « The Trifunctional Protein Mediates Thyroid Hormone Receptor-Dependent Stimulation of Mitochondria Metabolism - See more at: http://press.endocrine.org/doi/abs/10.1210/me.2011-1348#sthash.p2hv7b2p.dpuf », Molecular Endocrinology, vol. 26, n^o 7,‎ juillet 2012, p. 1117-1128 (PMID 22570332, PMCID 3385793, DOI 10.1210/me.2011-1348, lire en ligne)
↑ (en) Zhenqi Zhou, Jianhong Zhou et Yuchun Du, « Estrogen Receptor Alpha Interacts with Mitochondrial Protein HADHB and Affects Beta-Oxidation Activity », Molecular & Cellular Proteomics, vol. 11, n^o 7,‎ juillet 2012, M111.011056 (PMID 22375075, PMCID 3394935, DOI 10.1074/mcp.M111.011056, lire en ligne)