l’aldolase B, encodée chez l'homme par le gène ALDOB sur le chromosome 9 et exprimée dans le foie, avec une affinité comparable pour le fructose-1-phosphate et le fructose-1,6-bisphosphate, d'où une efficacité équivalente pour les réactions (1) et (2) ;
Hormis quelques exceptions, seules des aldolases de classe I ont été observées chez les animaux, les plantes et les algues vertes[3], tandis que seules des aldolases de classe II ont été observées chez les mycètes. En revanche, les deux classes ont été abondamment observées chez d'autres eucaryotes et chez les bactéries. Elles sont alors souvent observées ensemble dans le même organisme. Les plantes et les algues possèdent également des aldolases dans leurs plastes, en plus de leur aldolase cytosolique. Une enzyme bifonctionnelle fructose-bisphosphate aldolase/phosphatase possédant un mécanisme de classe I a été souvent observée chez les archées ainsi que chez quelques bactéries[4] ; son site actif se trouve également dans un tonneau TIM.
Il existe trois isoenzymes de l'aldolase — l'aldolase A, l'aldolase B et l'aldolase C — codées par des gènes différents dont l'expression change au cours du développement. L'aldolase A est ainsi produite chez l'embryon ainsi que dans les muscles adultes et les érythrocytes, un déficit en aldolase A ayant été associé aux myopathies et aux anémies hémolytiques, tandis que l'aldolase B est exprimée dans le foie, où elle peut également métaboliser le fructose[5], et que l'aldolase C est exprimée dans le cerveau. Les aldolases A et C interviennent essentiellement dans la glycolyse tandis que l'aldolase B intervient également dans la néoglucogenèse[6]. On pense que l'enzyme bifonctionnelle archéenne interviendrait dans la néoglucogenèse car elle forme du fructose-6-phosphate[7].
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