PROFILPELAJAR.COM

BIN1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MUZ, 1MV0, 1MV3, 2FIC, 2RMY, 2RND, 5I22
Ідентифікатори
Символи	BIN1, AMPH2, AMPHL, SH3P9, bridging integrator 1, CNM2
Зовнішні ІД	OMIM: 601248 MGI: 108092 HomoloGene: 113707 GeneCards: BIN1
Пов'язані генетичні захворювання
	хвороба Альцгеймера, centronuclear myopathy
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • RNA polymerase binding; • identical protein binding; • tau protein binding; • actin filament binding; • protease binding; • phospholipid binding; • clathrin binding; • chaperone binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • I band; • T-tubule; • lipid tube; • node of Ranvier; • аксон; • Z discdkac; • actin cytoskeleton; • axon initial segment; • клітинне ядро; • nuclear envelope; • гіалоплазма; • ендосома; • цитоскелет; • клітинна мембрана; • Синаптичні бульбашки; • Сарколема; • синапс;
Біологічний процес	• regulation of endocytosis; • regulation of neuron differentiation; • диференціація клітин; • ендоцитоз; • positive regulation of astrocyte differentiation; • multicellular organism development; • muscle cell differentiation; • positive regulation of apoptotic process; • lipid tube assembly; • проліферація; • GO:0022415 viral process; • nucleus localization; • nucleus organization; • membrane organization; • cytoskeleton organization; • endosome to lysosome transport; • positive regulation of actin filament polymerization; • T-tubule organization; • regulation of heart rate by cardiac conduction; • negative regulation of potassium ion transmembrane transport; • negative regulation of amyloid-beta formation; • negative regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process; • negative regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential; • negative regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	274
	30948
	ENSG00000136717
	ENSMUSG00000024381
	O00499
	O08539
NM_004305; NM_139343; NM_139344; NM_139345; NM_139346;
	NM_139347; NM_139348; NM_139349; NM_139350; NM_139351; NM_001320632; NM_001320633; NM_001320634; NM_001320640; NM_001320641; NM_001320642
	NM_001083334; NM_009668; NM_001360876
NP_001307561; NP_001307562; NP_001307563; NP_001307569; NP_001307570;
	NP_001307571; NP_004296; NP_647593; NP_647594; NP_647595; NP_647596; NP_647597; NP_647598; NP_647599; NP_647600; NP_647601; NP_647601.1; NP_001307561.1
	NP_001076803; NP_033798; NP_001347805
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

BIN1 (англ. Bridging integrator 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 593 амінокислот, а молекулярна маса — 64 699^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAEMGSKGVT	AGKIASNVQK	KLTRAQEKVL	QKLGKADETK	DEQFEQCVQN
FNKQLTEGTR	LQKDLRTYLA	SVKAMHEASK	KLNECLQEVY	EPDWPGRDEA
NKIAENNDLL	WMDYHQKLVD	QALLTMDTYL	GQFPDIKSRI	AKRGRKLVDY
DSARHHYESL	QTAKKKDEAK	IAKPVSLLEK	AAPQWCQGKL	QAHLVAQTNL
LRNQAEEELI	KAQKVFEEMN	VDLQEELPSL	WNSRVGFYVN	TFQSIAGLEE
NFHKEMSKLN	QNLNDVLVGL	EKQHGSNTFT	VKAQPSDNAP	AKGNKSPSPP
DGSPAATPEI	RVNHEPEPAG	GATPGATLPK	SPSQLRKGPP	VPPPPKHTPS
KEVKQEQILS	LFEDTFVPEI	SVTTPSQFEA	PGPFSEQASL	LDLDFDPLPP
VTSPVKAPTP	SGQSIPWDLW	EPTESPAGSL	PSGEPSAAEG	TFAVSWPSQT
AEPGPAQPAE	ASEVAGGTQP	AAGAQEPGET	AASEAASSSL	PAVVVETFPA
TVNGTVEGGS	GAGRLDLPPG	FMFKVQAQHD	YTATDTDELQ	LKAGDVVLVI
PFQNPEEQDE	GWLMGVKESD	WNQHKELEKC	RGVFPENFTE	RVP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ендоцитоз, диференціація, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Ramjaun A.R., Micheva K.D., Bouchelet I., McPherson P.S. (1997). Identification and characterization of a nerve terminal-enriched amphiphysin isoform. J. Biol. Chem. 272: 16700—16706. PMID 9195986 DOI:10.1074/jbc.272.26.16700
Sakamuro D., Elliott K.J., Wechsler-Reya R., Prendergast G.C. (1996). BIN1 is a novel Myc-interacting protein with features of a tumour suppressor. Nat. Genet. 14: 69—76. PMID 8782822 DOI:10.1038/ng0996-69
Tsutsui K., Maeda Y., Tsutsui K., Seki S., Tokunaga A. (1997). cDNA cloning of a novel amphiphysin isoform and tissue-specific expression of its multiple splice variants. Biochem. Biophys. Res. Commun. 236: 178—183. PMID 9223448 DOI:10.1006/bbrc.1997.6927
Wechsler-Reya R.J., Sakamuro D., Zhang J., Duhadaway J., Prendergast G.C. (1997). Structural analysis of the human BIN1 gene. Evidence for tissue-specific transcriptional regulation and alternate RNA splicing. J. Biol. Chem. 272: 31453—31458. PMID 9395479 DOI:10.1074/jbc.272.50.31453
Wechsler-Reya R.J., Elliott K.J., Prendergast G.C. (1998). A role for the putative tumor suppressor Bin1 in muscle cell differentiation. Mol. Cell. Biol. 18: 566—575. PMID 9418903 DOI:10.1128/MCB.18.1.566
Ge K., Prendergast G.C. (2000). Bin2, a functionally nonredundant member of the BAR adaptor gene family. Genomics. 67: 210—220. PMID 10903846 DOI:10.1006/geno.2000.6216