PROFILPELAJAR.COM

Prikaz pankreasne lipaze (PLRP2) morkog praseta. PDB: 1GPL.

Lipaza je enzim koji katalizuje formiranje ili raskidanje (hidrolizu) masti (lipida).^[1] Lipaze u potklasa esteraza.

Lipaze imaju esencijalne uloge u varenju, transportu i preradi dijetarnih lipida (e.g. triglicerida, masti, ulja) u većini, ako ne i u svim, živim organizmima. Geni koji kodiraju lipaze su čak prisutni i u pojedinim virusima.^[2]^[3]

Funkcija

Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji na glicerolnoj osnovi lipidnog supstrata (A₁, A₂ ili A₃) (tanka creva). Na primer, lipaza ljudskog pankreasa (HPL),^[4] koja je glavni enzim za razlaganje dijetarne masti u ljudskom digestivnom sistemu, konvertuje trigliceridne supstrate ulja u monogliceride i masne kiseline.

Nekoliko drugih tipova lipaza se javlja u prirodi, poput fosfolipaza^[5] i sfingomijelinaza,^[6] međutim one se obično razmatraju zasebno od "konvencionih" lipaza.

Neke lipaze izražavaju i izlučuju patogeni organizmi tokom infekcije. Candida albicans ima posebno veliki broj različitih lipaza, sa širokim spektrom lipidnog dejstva. To doprinosi istrajnosti i virulenciji C. albicans u ljudskom tkivu.^[7]

Struktura i katalitički mehanizam

Raznovrstan niz genetički jedinstvenih lipaza je nađen u prirodi. One predstavljaju nekoliko tipova savijanja proteina i katalitičkih mehanizama. Većina lipaza ima strukturu alfa/beta hidrolaznog savijanja^[4]^[8]^[9]^[10] i koristi hidrolazni mehanizam sličan mehanizmu himotripsina u kome učestvuje serinski nukleofil, kiseli ostatak (obično aspartična kiselina), i histidin.^[11]^[12]

Reference

^ Svendsen A (2000). „Lipase protein engineering”. Biochim Biophys Acta. 1543 (2): 223—228. PMID 11150608. doi:10.1016/S0167-4838(00)00239-9.
^ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). „The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomopoxvirus”. J Virol. 73 (1): 533—52. PMC 103860 . PMID 9847359.
^ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). „The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity”. J Gen Virol. 83 (Pt 5): 973—8. PMID 11961250.
^ ^а ^б Winkler FK; D'Arcy A & W Hunziker (1990). „Structure of human pancreatic lipase”. Nature. 343 (6260): 771—774. PMID 2106079. doi:10.1038/343771a0.
^ Diaz, B.L. & J. P. Arm. (2003). „Phospholipase A(2)”. Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. 2—3 (2–3): 87—97. PMID 12895591. doi:10.1016/S0952-3278(03)00069-3.
^ Goñi F, Alonso A (2002). „Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity”. FEBS Lett. 531 (1): 38—46. PMID 12401200. doi:10.1016/S0014-5793(02)03482-8.
^ Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). „Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members”. Arch. Microbiol. 174 (5): 362—374. PMID 11131027. doi:10.1007/s002030000218.
^ Schrag J, Cygler M (1997). „Lipases and alpha/beta hydrolase fold”. Methods Enzymol. Methods in Enzymology. 284: 85—107. ISBN 9780121821852. PMID 9379946. doi:10.1016/S0076-6879(97)84006-2.
^ Egmond, M. R. & C. J. van Bemmel (1997). „Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function”. Methods Enzymol. Methods in Enzymology. 284: 119—129. ISBN 9780121821852. PMID 9379930. doi:10.1016/S0076-6879(97)84008-6.
^ Withers-Martinez C; Carriere F; Verger R; Bourgeois D & C Cambillau (1996). „A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig”. Structure. 4 (11): 1363—74. PMID 8939760. doi:10.1016/S0969-2126(96)00143-8.
^ Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and; et al. (1990). „A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase”. Nature. 343 (6260): 767—70. PMID 2304552. doi:10.1038/343767a0.
^ Lowe ME (1992). „The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase”. J Biol Chem. 267 (24): 17069—73. PMID 1512245.