A troponina I é unha proteína que forma parte do complexo da troponina. Únese á actina nos miofilamentos delgados e mantén unido o complexo troponina-tropomiosina no seu lugar. A letra I do seu nome débese ao carácter inhibitorio que ten na unión da actina á miosina, evitando a formación de pontes cruzadas entre elas e impedindo a contracción muscular. A causa da troponina I a miosina non pode unirse á actina no músculo relaxado, pero cando se unen ións calcio á troponina C (que tamén forma parte do complexo) prodúcense cambios conformacionais que fan que se desprace a troponina I e finalmente a tropomiosina deixa libres os sitios de unión da actina para a miosina e pode producirse a contracción muscular.
Tipos
Existen tres subtipos principais de troponina I, localizados en diferentes tecidos:
A troponina I cardíaca humana (TNNI3, ou tamén cTnI) preséntase no músculo cardíaco como unha soa isoforma de 23876 Da e consta de 209 residuos de aminoácidos. O seu punto isoeléctrico (pI) teórico é de 9.87. Contén dúas serinas nas posicións 22 e 23 que poden ser fosforiladas in vivo pola proteína quinase A, polo que se poden orixinar e coexistir na célula catro formas da proteína (unha bifosforilada, outra totalmente desfosforilada, e dúas monofosforiladas nunha das serinas ou na outra). A fosforilación da cTnI fai que cambie a conformación da proteína e se modifique a súa interacción coas outras troponinas e a interacción con anticorpos anti-TnI. Unha parte significativa da cTnI liberada no sangue dos pacientes está fosforilada.[2] A cTnI é un marcador fiable dos danos no tecido muscular cardíaco, e considérase máis sensible e significativamente máis específica no diagnóstico do infarto de miocardio que a creatina quinase e que a mioglobina e as isoencimaslactato deshidroxenase.
↑AM POP, Gheorghe, CRAMER, Etienne, TIMMERMANS, Janneke et al. Liberación de troponina I en reposo y con ejercicio en sujetos con miocardiopatía hipertrófica. Efecto de betabloqueadores. Arch. Cardiol. Méx. [online]. 2006, vol. 76, no. 4 [citado 2008-05-14], pp. 415-418. Disponible en: [1]. ISSN 1405-9940.