Os miofilamentos son os filamentos proteicos das miofibrilas das células musculares. Xeralmente considéranse de dous tipos, formados polas proteínas miosina e actina, e ás veces engádese un terceiro tipo formado pola proteína titina. A miosina e a actina son as proteínas contráctiles do músculo e a titina é unha proteína elástica. Os miofilamentos actúan en conxunto na contracción muscular. Polo seu grosor denomínanse filamentos grosos, fundamentalmetne constituídos por miosina, e os delgados, principalmente de actina, mentres que existe un terceiro tipo moi delgado, formado principalmente pola titina.^[1][2]

Os tipos de tecido muscular son: tecido muscular estriado esquelético e tecido muscular estriado cardíaco, e tecido muscular liso en vertebrados, aos que hai que engadir o tecido muscular estriado oblicuo, que se encontra nalgúns invertebrados.^[3] As diferentes disposicións dos miofilamentos crean os distintos tipos de músculos. O músculo estriado ten bandas transversas de filamentos. No músculo estriado oblicuos os filamentos están inclinados. No músculo liso os miofilamentos están situados irregularmente.

Hai tres tipos de miofilamentos: groso, delgado e elástico.^[1]

• Filamentos grosos.- Constan principalmente dun tipo de miosina, a proteína motora miosina II. Cada filamento groso é de aproximadamente 15 nm de diámetro e cada un está constituído por varios centos de moléculas de miosina. Unha molécula de miosina ten forma de pau de golf, cun mango formado por dúas cadeas entrelazadas e unha cabeza globular dobre que se proxecta en ángulo. A metade das cabezas de miosina están inclinadas á esquerda e a outra metade á dereita, creando unha área no medio do filamento coñecida como rexión M ou zona espida.^[4]
• Filamentos delgados.- Teñen 7 nm de diámetro e constan principalmente dun tipo de proteína actina, concretamente a actina filamentosa ou actina F. Cada febra de actina F está composta por unha cadea de subunidades de actina globular ou actina G. Todas as moléculas de actina G teñen un sitio activo que pode unirse á cabeza da molécula de miosina. Cada filamento delgado ten aproximadamente de 40 a 60 moléculas de tropomiosina, a proteína que bloquea os sitios activos dos filamentos delgados cando o músculo se relaxa. Cada molécula de tropomiosina ten unida a ela unha proteína de unión ao calcio máis pequena chamada troponina. Todos os filamentos delgados están unidos á liña Z do sarcómero.

• Filamentos elásticos.- De aproximadamente 1 nm de diámetro. Están formados pola proteína titina, unha proteína elástica de gran tamaño. Está unida aos filamentos grosos, ancorándoos á liña Z, o punto final do sarcómero nos músculos estriados.^[5] A titina tamén estabiliza o filamento groso, centrándoo entre os filamentos delgados. Tamén axuda á evitar o sobreestiramento do filamento groso, enroscándose como un resorte cando o músculo se estira.

O complexo proteico composto polas proteínas contráctiles actina e a miosina denomínase ás veces actomiosina. Nos músculos estriados esquelético e cardíaco, os filamentos de actina e miosina teñen cada un unha lonxitude específica e constante de poucos micrómetros, moito menos que a lonxitude da célula muscular elongada (que é de varios centímetros nalgúns músculos esqueléticos).^[6] A natureza contráctil deste complexo proteico está baseada na estrutura dos filamentos grosos e delgados. O filamento groso de miosina ten unha estrutura cunha dobre cabeza, coas cabezas situadas nos extremos opostos da molécula. Durante a contracción muscular, as cabezas dos filamentos de miosina únense aos filamentos delgados de actina orientados na posición oposta e tiran deles facéndoos superpoñerse. A acción do movemento desta unión da miosina e a actina ten como resultado o acurtamento do sarcómero. A contracción muscular consiste no acurtamento simultáneo de múltiples sarcómeros.^[7]

• Muscle :: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.

• Diagramas e explicaicóns en biomol.uci.edu