PROFILPELAJAR.COM

LBR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: C9JXK0 PDBe C9JXK0 RCSB
Список кодів PDB
	2DIG
Ідентифікатори
Символи	LBR, DHCR14B, LMN2R, PHA, TDRD18, lamin B receptor, PHASK, C14SR
Зовнішні ІД	OMIM: 600024 MGI: 2138281 HomoloGene: 2455 GeneCards: LBR
Пов'язані генетичні захворювання
	Pelger-Huet anomaly, hydrops-ectopic calcification-moth-eaten skeletal dysplasia, regressive spondylometaphyseal dysplasia
Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors; • DNA binding; • oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, NAD or NADP as acceptor; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • chromo shadow domain binding; • lamin binding; • delta14-sterol reductase activity; • RNA binding; • NADPH binding; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • integral component of endoplasmic reticulum membrane; • nuclear inner membrane; • integral component of nuclear inner membrane; • ядерна мембрана; • nuclear envelope; • мембрана; • клітинне ядро; • цитоплазма; • endoplasmic reticulum membrane; • ендоплазматичний ретикулум;
Біологічний процес	• cholesterol biosynthetic process; • sterol biosynthetic process; • neutrophil differentiation; • lipid metabolism; • steroid biosynthetic process; • steroid metabolic process; • cholesterol metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3930
	98386
	ENSG00000143815
	ENSMUSG00000004880
	Q14739
	Q3U9G9
	NM_002296; NM_194442
	NM_133815
	NP_002287; NP_919424
	NP_598576
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LBR (англ. Lamin B receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 615 амінокислот, а молекулярна маса — 70 703^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPSRKFADGE	VVRGRWPGSS	LYYEVEILSH	DSTSQLYTVK	YKDGTELELK
ENDIKPLTSF	RQRKGGSTSS	SPSRRRGSRS	RSRSRSPGRP	PKSARRSASA
SHQADIKEAR	REVEVKLTPL	ILKPFGNSIS	RYNGEPEHIE	RNDAPHKNTQ
EKFSLSQESS	YIATQYSLRP	RREEVKLKEI	DSKEEKYVAK	ELAVRTFEVT
PIRAKDLEFG	GVPGVFLIMF	GLPVFLFLLL	LMCKQKDPSL	LNFPPPLPAL
YELWETRVFG	VYLLWFLIQV	LFYLLPIGKV	VEGTPLIDGR	RLKYRLNGFY
AFILTSAVIG	TSLFQGVEFH	YVYSHFLQFA	LAATVFCVVL	SVYLYMRSLK
APRNDLSPAS	SGNAVYDFFI	GRELNPRIGT	FDLKYFCELR	PGLIGWVVIN
LVMLLAEMKI	QDRAVPSLAM	ILVNSFQLLY	VVDALWNEEA	LLTTMDIIHD
GFGFMLAFGD	LVWVPFIYSF	QAFYLVSHPN	EVSWPMASLI	IVLKLCGYVI
FRGANSQKNA	FRKNPSDPKL	AHLKTIHTST	GKNLLVSGWW	GFVRHPNYLG
DLIMALAWSL	PCGFNHILPY	FYIIYFTMLL	VHREARDEYH	CKKKYGVAWE
KYCQRVPYRI	FPYIY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до рецепторів. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі, мембрані.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ye Q., Callebaut I., Pezhman A., Courvalin J.-C., Worman H.J. (1997). Domain-specific interactions of human HP1-type chromodomain proteins and inner nuclear membrane protein LBR. J. Biol. Chem. 272: 14983—14989. PMID 9169472 DOI:10.1074/jbc.272.23.14983
Papoutsopoulou S., Nikolakaki E., Giannakouros T. (1999). SRPK1 and LBR protein kinases show identical substrate specificities. Biochem. Biophys. Res. Commun. 255: 602—607. PMID 10049757 DOI:10.1006/bbrc.1999.0249
Duband-Goulet I., Courvalin J.-C. (2000). Inner nuclear membrane protein LBR preferentially interacts with DNA secondary structures and nucleosomal linker. Biochemistry. 39: 6483—6488. PMID 10828963 DOI:10.1021/bi992908b
Lechner M.S., Schultz D.C., Negorev D., Maul G.G., Rauscher F.J. III (2005). The mammalian heterochromatin protein 1 binds diverse nuclear proteins through a common motif that targets the chromoshadow domain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 331: 929—937. PMID 15882967 DOI:10.1016/j.bbrc.2005.04.016
Tseng L.C., Chen R.H. (2011). Temporal control of nuclear envelope assembly by phosphorylation of lamin B receptor. Mol. Biol. Cell. 22: 3306—3317. PMID 21795390 DOI:10.1091/mbc.E11-03-0199