PROFILPELAJAR.COM

Катепсін C
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4OEM, 1K3B, 2DJF, 2DJG, 3PDF, 4CDC, 4CDD, 4CDE, 4CDF, 4OEL
Ідентифікатори
Символи	CTSC, CPPI, DPP-I, DPP1, DPPI, HMS, JP, JPD, PALS, PDON1, PLS, cathepsin C
Зовнішні ІД	OMIM: 602365 MGI: 109553 HomoloGene: 1373 GeneCards: CTSC
Пов'язані генетичні захворювання
	Papillon-Lefevre disease, Haim–Munk syndrome, періодонтит, aggressive periodontitis, chronic periodontitis
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidase activator activity involved in apoptotic process; • phosphatase binding; • cysteine-type peptidase activity; • chaperone binding; • protein self-association; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • chloride ion binding; • cysteine-type endopeptidase activity; • serine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• комплекс Ґольджі; • endoplasmic reticulum lumen; • мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle; • лізосома; • екзосома; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; • Golgi membrane; • extracellular region; • міжклітинний простір; • нуклеоплазма; • центросома; • azurophil granule lumen; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • collagen-containing extracellular matrix; • цитоплазма;
Біологічний процес	• GO:0010260 старіння людини; • positive regulation of proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • positive regulation of apoptotic signaling pathway; • response to organic substance; • протеоліз; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • COPII vesicle coating; • GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 імунна відповідь; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell mediated cytotoxicity; • GO:0097285 апоптоз; • neutrophil degranulation; • negative regulation of myelination; • positive regulation of microglial cell activation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1075
	13032
	ENSG00000109861
	ENSMUSG00000030560
	P53634
	P97821
	NM_148170; NM_001114173; NM_001814
	NM_009982; NM_001311790
	NP_001107645; NP_001805; NP_680475
	NP_001298719; NP_034112
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Катепсін C (англ. Cathepsin C) – білок, який кодується геном CTSC, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 463 амінокислот, а молекулярна маса — 51 854^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGAGPSLLLA	ALLLLLSGDG	AVRCDTPANC	TYLDLLGTWV	FQVGSSGSQR
DVNCSVMGPQ	EKKVVVYLQK	LDTAYDDLGN	SGHFTIIYNQ	GFEIVLNDYK
WFAFFKYKEE	GSKVTTYCNE	TMTGWVHDVL	GRNWACFTGK	KVGTASENVY
VNIAHLKNSQ	EKYSNRLYKY	DHNFVKAINA	IQKSWTATTY	MEYETLTLGD
MIRRSGGHSR	KIPRPKPAPL	TAEIQQKILH	LPTSWDWRNV	HGINFVSPVR
NQASCGSCYS	FASMGMLEAR	IRILTNNSQT	PILSPQEVVS	CSQYAQGCEG
GFPYLIAGKY	AQDFGLVEEA	CFPYTGTDSP	CKMKEDCFRY	YSSEYHYVGG
FYGGCNEALM	KLELVHHGPM	AVAFEVYDDF	LHYKKGIYHH	TGLRDPFNPF
ELTNHAVLLV	GYGTDSASGM	DYWIVKNSWG	TGWGENGYFR	IRRGTDECAI
ESIAVAATPI	PKL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз. Білок має сайт для зв'язування з хлоридом. Локалізований у лізосомі.

Література

Rao N.V., Rao G.V., Hoidal J.R. (1997). Human dipeptidyl-peptidase I. Gene characterization, localization, and expression. J. Biol. Chem. 272: 10260—10265. PMID 9092576 DOI:10.1074/jbc.272.15.10260
Allende L.M., Moreno A., de Unamuno P. (2003). A genetic study of cathepsin C gene in two families with Papillon-Lefevre syndrome. Mol. Genet. Metab. 79: 146—148. PMID 12809647 DOI:10.1016/S1096-7192(03)00070-2
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Cigic B., Krizaj I., Kralj B., Turk V., Pain R.H. (1998). Stoichiometry and heterogeneity of the pro-region chain in tetrameric human cathepsin C. Biochim. Biophys. Acta. 1382: 143—150. PMID 9507095 DOI:10.1016/S0167-4838(97)00173-8
Dolenc I., Turk B., Pungercic G., Ritonja A., Turk V. (1995). Oligomeric structure and substrate induced inhibition of human cathepsin C. J. Biol. Chem. 270: 21626—21631. PMID 7665576 DOI:10.1074/jbc.270.37.21626
Cigic B., Dahl S.W., Pain R.H. (2000). The residual pro-part of cathepsin C fulfills the criteria required for an intramolecular chaperone in folding and stabilizing the human proenzyme. Biochemistry. 39: 12382—12390. PMID 11015218 DOI:10.1021/bi0008837