PROFILPELAJAR.COM

Kristalna struktura kalijumskog kanala KvAP. Izračunate ugljovodonične granice lipidnog dvosloja su oznaćene crvenim i plavim tačkama.

Membranski protein je proteinski molekul koji je vezan za membranu ćelije ili organele.^[1] Više od polovine svih proteina interaguje sa membranama.

Biološke membrane se sastoje od fosfolipidnih dvoslojeva i mnogobrojnih proteina koji vrše vitalne biološke funkcije. Strukturni proteini su vezani za mikrofilamente citoskeletona koji obezbeđuju stabilnost ćelije. Ćelijski adhezioni molekuli omogućavaju ćelijama da se međusobno identifikuju i da interaguju. Takvi proteini, na primer, učestvuju u imunskom responsu. Membranski enzimi proizvode raznovrsne supstance koje su esencijalne za ćelijsku funkciju. Membranski receptori služe kao veza između ćelijske unutrašnje i spoljašnje sredine. Konačno, transportni proteini imaju važnu ulogu u održavanju koncentracije jona. Postoje dve forme transportnih proteina: prenosni protein i kanalni proteini. Proteini prenosa koriste energiju oslobođenu razlaganjem ATP-a da omoguće aktivni transport i jonsku razmenu. Te procesi osiguravaju ulaz korisnih supstanci u ćeliju, i ispumpavanje toksičnih supstanci iz ćelije.

Glavne kategorije

Integralni membranski proteini

Integralni membranski proteini su permanentno vezani za membranu. Oni se mogu definisati kao proteini za koje je neophodan detergent (poput SDS ili Triton X-100) ili neki drugi nepolarni rastvarač da bi se uklonili. Oni mogu biti klasifikovani na osnovu njihove pozicije u dvosloju:

Transmembranski proteini premoštavaju membranu. Transmembranski regioni proteina su bilo beta-barelni ili alfa-heliksni. Alfa-heliksni domeni su prisutni u svim tipovima bioloških membrana uključujući spoljašnje membrane. Beta-bareli su nađeni samo u spoljašnjim membranama Gram-negativnih bakterija, lipid-bogatih ćelijskih zidova nekoliko Gram-pozitivnih bakterija, i spoljašnjih membrana mitohondrija hloroplasta.
Integralni monotopni proteini su permanentno vezani za membranu sa samo jedne strane.

Periferni membranski proteini

Periferni membranski proteini su privremeno vezani za bilo lipidni dvosloj ili za integralne proteine kombinacijom hidrofobnih, elektrostatičkih, i drugih nekovalentnih interakcija. Periferni proteini se disociraju nakon tretmana sa polarnim reagensima, poput rastvora sa povišenim pH ili visokim koncentracijama soli.

Integralni i periferni proteini mogu da budu post-translaciono modifikovani, sa dodatkom masnih kiselina ili prenil lanaca, ili GPI (glikozilfosfatidil-inozitol), koji mogu da budu ankerisani u lipidnom dvosloju.

Polipeptidni toksini

Klasifikacija membranskih proteina u integralne i periferne ne obuhvata neke polipeptidne toksine, kao što je kolicin A ili alfa-hemolizin, i pojedine proteine koji učestvuju u apoptozi. Ti proteini su rastvorni u vodi, ali mogu da se agregiraju i ireverzibilno vežu za lipidni dvoslog i formiraju alfa-heliksne ili beta-barelne transmembranske kanale. Jedna alternativna klasifikacija je da se podele svi membranski proteini u integralne i amfitropske.^[2] Amfitropski su proteini koji postoje u dva alternativna stanja: rastvornom u vodi i vezanom za lipidni dvosloj, dok se integralni proteini mogu naći samo u za-membranu-vezanom stanju. Kategorija amfitropskih proteina obuhvata u vodi rastvorne kanal-formirajuće polipeptidne toksine, koji se ireverzibilno vezuju za membrane, ali isključuje periferne proteine koji interaguju sa drugim membranskim proteinima umesto lipidnog dvosloja.

Intracelularna lokalizacija

Proteini su are specifično vezani za razne tipove bioloških membrana.^[3]

Vidi još

Reference

^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 изд.). Wiley. ISBN 9780471193500.
^ Johnson JE, Cornell RB (1999). „Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217—35. PMID 10503244. doi:10.1080/096876899294544.
^ „Classification of membrane proteins with known 3D structure to different membrane types”. Архивирано из оригинала 15. 03. 2014. г. Приступљено 20. 10. 2010.

Literatura

Dodatna literatura

Tamm, Lukas K. (2005). Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks. Chichester: John Wiley & Sons.
Popot JL, Engelman DM (2000). „Helical membrane protein folding, stability, and evolution”. Annu. Rev. Biochem. 69: 881—922. PMID 10966478. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.881.
Bowie JU (2005). „Solving the membrane protein folding problem”. Nature. 438 (7068): 581—9. PMID 16319877. doi:10.1038/nature04395.
Cho W, Stahelin RV (2005). „Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking”. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 34: 119—51. PMID 15869386. doi:10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337.
Goñi FM (2002). „Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review)”. Mol. Membr. Biol. 19 (4): 237—45. PMID 12512770. doi:10.1080/0968768021000035078.
Johnson JE, Cornell RB (1999). „Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217—35. PMID 10503244.
Seaton B.A. & Roberts M.F. (1996). „Peripheral membrane proteins.”. Ур.: K. Mertz and B.Roux. Biological Membranes. Birkhauser Boston. стр. 355—403.
Dürr UH, Waskell L, Ramamoorthy A (2007). „The cytochromes P450 and b5 and their reductases--promising targets for structural studies by advanced solid-state NMR spectroscopy”. Biochim. Biophys. Acta. 1768 (12): 3235—59. PMID 17945183. doi:10.1016/j.bbamem.2007.08.007.

Spoljašnje veze

Generalni principi savijanja i stabilnosti membranskih proteina
Baza podataka orijentacije proteina u membranama (OPM)
Membrane+proteins на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Ljudski membranski proteom

[1] Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 изд.). Wiley. ISBN 9780471193500.

[pmid10503244-2] Johnson JE, Cornell RB (1999). „Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217—35. PMID 10503244. doi:10.1080/096876899294544.

[3] „Classification of membrane proteins with known 3D structure to different membrane types”. Архивирано из оригинала 15. 03. 2014. г. Приступљено 20. 10. 2010.

[1]

[2]

[3]