Цитохром-b6f-комплекс

Цитохром b6f-комплекс
Кристаллическая структура цитохром b6f-комплекса из Chlamydomonas reinhardtii [1]. Липидный бислой показан голубой и красной линиями.
Кристаллическая структура цитохром b6f-комплекса из Chlamydomonas reinhardtii [1]. Липидный бислой показан голубой и красной линиями.
Идентификаторы
Шифр КФ 1.10.99.1
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Цитохро́м-b6f-ко́мплекс (комплекс цитохромов b6f), или пластохинолпластоцианинредукта́за — мультибелковый комплекс, который осуществляет окисление пластохинолов и восстановление белка пластоцианина, обеспечивая, таким образом, транспорт электронов между реакционными центрами фотосистемы I (ФСI) и фотосистемы II (ФСII). Он восстанавливает маленький водорастворимый белок пластоцианин, который переносит электрон к ФСII[2]. Аналогичную реакцию катализирует цитохром-bc1-комплекс (комплекс III) электрон-транспортной цепи митохондрий. Цитохром-b6f-комплекс присутствует в тилакоидной мембране хлоропластов растений, водорослей и цианобактерий[3]. Он функционально объединяет две фотосистемы в единую цепь переноса электронов от воды к НАДФ+, то есть является участником нециклического потока электронов. Кроме того, цитохромный комплекс вовлечён в циклический транспорт электронов, осуществляемый фотосистемой I[4].

Цитохром-b6f-комплекс занимает особое стратегическое положение в электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) хлоропластов — между ФСI и ФСII. В электрон-транспортной цепи комплекса наблюдается наибольшее изменение окислительно-восстановительного потенциала и, следовательно, наибольшее изменение энергии[4]. В ходе редокс-реакций с участием цитохромного комплекса происходит перемещение протонов из стромы в люмен тилакоида и формируется электрохимический потенциал, энергия которого используется для синтеза АТФ при помощи фермента АТФ-синтазы. Таким образом, цитохром-b6f-комплекс — главный протонный насос фотосинтеза[5].

Структурная организация

Кофакторы цитохром b6f-комплекса

Цитохром-b6f-комплекс состоит из следующих субъединиц[6][7][8][9]:

Субъединица Масса (кДа) Описание
PetA (Цит. f) 32,273 Несёт гем c. Связывает и восстанавливает пластоцианин.
PetB (Цит. b6) 24,712 Несёт гемы bp, bn и сn. Участвует в транспорте электронов.
PetC (Белок Риске) 19,295 Несёт [2Fe-2S] железосерный кластер. Участвует в транспорте электронов.
PetD (Субъединица IV) 17,528 Не несёт кофакторов, но необходима для работы комплекса.
PetG 4,058 Необходима для работы комплекса, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.
PetL 3,530 Не существенна для работы комплекса, но стабилизирует его.
PetM 3,841 Необходимая субъединица, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.
PetN 3,304 Необходимая субъединица, участвует в его сборке и обеспечивает стабильность.

Белковый состав

Цитохром-b6f-комплекс — трансмембранный белок, который состоит из восьми субъединиц[10] и существует в виде димера с суммарной массой около 220 кДа[8]. Димеризация комплекса происходит за счёт взаимодействия трансмембранных доменов цитохрома b6 и белка Риске[англ.][9].

Ядро комплекса состоит из четырёх больших субъединиц: цитохром f или PetA, несущий гем c-типа, цитохром b6 или PetB , несущий три гема, железосерный белок Риске[англ.] (PetC), содержащий 2Fe-2S-кластер, и PetD или субъединица IV, которая не участвует в транспорте электронов, но вместе с цитохромом b6 образует Qp-сайт связывания пластохинона. Другие четыре субъединицы имеют массу 3—4 кДа и называются малыми субъединицами[10][11]. Все они состоят из одной α-спирали, обеспечивают комплексу стабильность и помогают ему принять правильную конформацию в процессе сборки[7]. У высших растений PetG, PetM и PetN необходимы для полноценной работы комплекса[9].

Димер цитохромного комплекса образует центральную обменную полость, в которой происходят все процессы окисления и восстановления пластохинонов и где находятся сайты их связывания. Стороны димера, обращённые в люмен и строму, не равнозначны: сторона, обращённая в люмен, электрохимически более положительна и потому называется p-стороной (от англ. positive), а сторона, обращённая в строму, электрохимически более отрицательна и называется n-стороной (от англ. negative). Ближе к р-стороне, в центральной обменной полости, между гемом bp и железосерным кластером белка Риске[англ.] расположен Qp-сайт, или центр связывания восстановленного пластохинона QH2, где происходит его окисление, а ближе к n-стороне рядом с парой гемов bn/сn расположен Qn-сайт связывания окисленного пластохинона Q, где происходит его восстановление[12].

Кроме восьми основных субъединиц, как девятую, самую большую, субъединицу можно рассматривать ферредоксин-НАДФ+-редуктазу[англ.] — белок массой 35,3 кДа, который может связываться с цитохромным комплексом. Такого рода комплексы были выделены из шпината и зелёного горошка. Предположительно ФНР, связанная с цитохром-b6f-комплексом, принимает участие в циклическом транспорте электронов[12].

Цитохром-b6f — не только самый маленький, но и самый стабильный из комплексов, участвующих в фотосинтезе. Это объясняется тем, что он практически не содержит фотоактивных веществ, которые могли бы привести к повреждению комплекса на свету. В то время как время полураспада фотосистемы I составляет от 30 до 75 часов, а фотосистемы II от 1 до 11 часов[13], полное время жизни цитохромного комплекса более одной недели. Исследования, проведённые на табаке, показали, что наиболее интенсивный синтез цитохром-b6f-комплекса происходит в молодых листьях, в то время как в зрелых листьях его синтез практически полностью подавлен. Весьма вероятно, что такой процесс может лежать в основе онтогенетической программы старения и отмирания листа[7].

Кофакторы и электрон-транспортные цепи

Белок Риске
Необычный железосерный кластер белка Риске.
Необычный железосерный кластер белка Риске.
Идентификаторы
Символ CytB6-F_Fe-S
Pfam PF08802
InterPro IPR014909
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Цитохром-b6f-комплекс содержит семь простетических групп[8][14]. В первую очередь это ковалентно связанный гем c-типа из цитохрома f, низкопотенциальный гем bn и высокопотенциальный гем bp из цитохрома b6, а также 2Fe-2S-кластер белка Риске[англ.]. Три другие простетические группы уникальны для цитохрома-b6f: это одна молекула хлорофилла a и одна молекула β-каротина, функции которых точно не выяснены, и необычный гем cn, также известный как гем ci или гем x[15].

Комплекс погружён в тилакоидную мембрану таким образом, что функциональная группа белка Риске и цитохрома f выходят на её внутреннюю, люменальную поверхность, тогда как два гема цитохрома b6 находятся в толще мембраны, причём bp приближен к её внутренней стороне, а bn к наружной. Такое асимметричное расположение редокс-центров в мембране обеспечивает существование двух пространственно разделённых цепей транспорта электронов внутри одного комплекса. Первая, низкопотенциальная цепь транспорта электронов формируется за счёт двух гемов цитохрома b6 — низкопотенциального bn (E°‘ = —0,15 В) и высокопотенциального bp (E°‘ = —0,05 В). Вторая, высокопотенциальная цепь включает белок Риске (E°‘ = +0,3 В) и гем цитохрома f (E°‘ = +0,34 В). При окислении пластохинолов в цитохромном комплексе реализуется два сопряжённых потока электронов — по низкопотенциальному и высокопотенциальнму пути[16].

Белок Риске

Высокое значение редокс-потенциала белка Риске объясняется участием в координационных связях с железом, наряду с двумя остатками цистеина, двух остатков гистидина. Такой высокий редокс-потенциал позволяет ему окислять пластохинолы, индуцируя реакции Q-цикла[англ.]. Белок Риске — ключевой элемент всего цитохромного комплекса, именно здесь происходит расхождение двух электронов. Изучение кристаллической структуры комплекса показало, что позиция 2Fe-2S-центра может смещаться относительно других редокс-центров. Оказалось, что белок Риске имеет подвижный домен, на котором, собственно, и расположен 2Fe-2S центр. Принимая электрон и восстанавливаясь, 2Fe-2S центр меняет своё положение и отдаляясь от Qp-сайта и гема bp на 17 Å с поворотом на 60° и тем самым приближаясь к цитохрому f. Отдав электрон цитохрому, 2Fe-2S центр, наоборот, сближается с Qp-центром для установления более тесного контакта. Таким образом функционирует своеобразный челнок (шаттл), гарантирующий уход второго электрона на гемы bp и bn. Пока это единственный известный пример, когда электронный транспорт связан с подвижным доменом в структуре белка[17].

Гем cn

Расположение гемов в цитохром-b6f-комплексе.

Отличительная черта цитохром-b6f-комплекса — наличие в его структуре необычного гема, расположенного на внутренней поверхности обменной полости на стромальной или n-стороне цитохрома b6. Изначально этот гем был назван «гемом x», поскольку он обладал неожиданной координацией. Однако позже для ясности он был переименован в гем ci или гем cn. Это гем типа с, который ковалентно связан с остатком цистеина Cys35 цитохрома b6 и не имеет каких-либо ярко выраженных аминокислотных лигандов. Он расположен в непосредственной близости от гема bn и, по всей видимости, способен быстро обмениваться с ним электронами через мостик из молекулы воды, который соединяет пропионатную[англ.]* группу гема bn с атомом железа гема cn. Редокс-потенциал гема cn меняется в зависимости от значения pH и в среднем составляет около +0,1 В, что значительно больше чем у гема bn (E°‘ = —0,05 В), что указывает на направления передачи электрона от bn к cn[15][12].

Поскольку гемы cn и bn расположены на расстоянии всего в 4 Å, полагают, что они действуют как единый двугемовый цитохром. Кроме того, эксперименты с аналогами хинонов показали, что cn является местом связывания пластохинолов в Qn-центре, где происходит их восстановление. Исследования методом ЭПР выявили, что при связывании синтетических аналогов пластохинона с гемом cn происходит сдвиг его редокс-потенциала на —0,2 В. Такой механизм восстановления хинонов существенно отличается от того, который имеет место в цитохром bс1-комплексе, где нет гема cn. Наличие пары bn/cn даёт серьёзные основания предположить существование двухэлектронного восстановления пластохинона. В случае такой модели исключается образование нестабильного радикала семихинона, что делает всю систему стабильнее и существенно снижает вероятность образования активных форм кислорода[5][12][15].

Отсутствие гема cn в цитохром bc1-комплексе указывает на то, что его возможная функция в цитохром-b6f-комплексе связана с циклическим транспортом электронов вокруг фотосистемы I, который, очевидно, отсутствует в bc1-комплексе. Свет на эволюционное происхождение этого гема пролило исследование бактерий типа фирмикуты. Исследование последовательностей генов показало, что у этих бактерий есть цитохром f, белок Риске, а также гем cn. Наличие цитохром bc-комплекса, схожего с цитохром-b6f-комплексом цианобактерий и цитохром-bc1-комплексом митохондрий, было показано как у примитивных фотосинтезирующих (Heliobacillus mobilis[15]), так и не фотосинтезирующих фирмикут (Bacillus subtilis и Bacillus stereothermophilus[6]). Это может означать, что у нефотосинтезирующих фирмикут гем cn должен выполнять другую функцию, нежели циклический транспорт электронов. Здесь этот гем участвует в окислении альтернативного переносчика электронов и протонов — менанхинона (MQ), известного также как витамин К2. Окислительно-восстановительный потенциал пары (MQ/MQH2) приблизительно на —0,15 В более отрицателен, чем для соответствующих пар убихинонов или пластохинонов.

Гены

Как указано выше, цитохромный комплекс состоит из восьми субъединиц и семи простетических групп. У эукариот шесть субъединиц комплекса кодируются геномом хлоропластов, а PetM и PetC (белок Риске) — генами ядра. Гены, кодирующие субъединицы, не образуют единый оперон. Гены цитохрома b6 (petB) и субъединицы IV (petD) находятся под единым промотором и образуют оперон petBD. Вместе с ними в этом полицистронном опероне закодированы две субъединицы фотосистемы II psbB (CP47), psbT и psbH. У высших растений ген цитохрома f (petA) — последний ген оперона, который также содержит небольшую субъединицу фотосистемы I psaI, фактор ycf4, необходимый для сборки фотосистемы I, и открытую рамку считывания ycf10[18][9].

У прокариот ген белка Риске (petC) и ген petA образуют ещё один оперон petCA. Таким образом, транскрипция четырёх больших субъединиц у прокариот генетически скоординирована. Четыре малые субъединицы Pet G, L, M и N не находятся в одном опероне, и их генетическая координация и синтез мало изучены[18].

Механизм реакции

Цитохром-b6f-комплекс участвует в нециклическом (1) и циклическом (2) транспорте электронов между двумя подвижными переносчиками: пластохиноном (QH2) и пластоцианином (Pc):

H2O → Фотосистема II → QH2 → Цит. b6f → Pc → Фотосистема I → НАДФН (1)
НАДФН/Ферредоксин → ФНР → Цит. b6f → Pc → Фотосистема I → НАДФН (2)

Комплекс окисляет пластохинол, восстановленный фотосистемой II, а затем восстанавливает медьсодержащий белок пластоцианин, который осуществляет перенос электрона в водной фазе к следующему комплексу цепи — фотосистеме I. В электрон-транспортной цепи бактерий и митохондрий вместо пластоцианина присутствует цитохром c, который выполняет там аналогичную функцию[2]. Цитохромный комплекс окисляет восстановленный пластохинон и восстанавливает пластоцианин согласно уравнению:

QH2 + 2Pcox +2H+из стромы→ Q + 2Pcred + 4H+в люмен

Q-цикл

Схема Q цикла в цитохром-b6f-комплексе

Первая часть Q-цикла

  1. QH2 связывается с электрохимически положительной 'p' стороной (люменальная сторона) комплекса в Qp-сайте, окисляется до семихинона (Q•) железосерным центром белка Риске и отдаёт два протона в люмен.
  2. Восстановленный железосерный центр передаёт один электрон на пластоцианин через цитохром f.
  3. Q связывается с 'n' стороной в Qn-сайте.
  4. Q• передаёт электроны к гему bp цитохрома b6 по низкопотенциальной ЭТЦ.
  5. Гем bp передаёт электрон на bn/cn.
  6. Пара bn/cn восстанавливает Q до состояния Q•.

Вторая часть Q-цикла

  1. Второй QH2 связывается с Qp-сайтом комплекса.
  2. Пойдя по высокопотенциальной ЭТЦ, один электрон восстанавливает ещё один пластоцианин. Ещё два протона поступают в люмен.
  3. По низкопотенциальной ЭТЦ электрон от bn/cn передаётся на Q•, и полностью восстановленный Q2− связывает два протона их стромы, превращаясь в QH2.
  4. Окисленный Q и восстановленный QH2 диффундируют в мембрану.

Электронный транспорт в комплексе сопряжён с переносом протонов из стромы в люмен и генерацией на мембране протонного градиента. Принцип Q-цикла состоит в том, что перенос H+ через мембрану происходит в результате окисления и восстановления пластохинонов на самом комплексе. При этом пластохиноны соответственно отдают и забирают H+ из водной фазы избирательно с разных сторон мембраны. Движущей силой восстановления одного пластохинона служит бифуркация электронов: один электрон окисляемого пластохинона переносится на восстанавливаемый пластохинон за счёт того, что другой его электрон переходит на более редокс-положительный пластоцианин, что сопровождается значительной потерей энергии[19][20].

С тех пор, как в 1975 году Питер Митчелл предложил схему Q-цикла[21], гипотеза множество раз оспаривалась и подвергалась сомнению, но по мере того, как накапливались кинетические, биохимические, термодинамические и структурные данные, эта модель стала общепринятой. Тем не менее открытия последних лет заставляют учёных вносить в эту модель поправки и даже предлагать альтернативные схемы протекания реакции. Наличие у цитохром-b6f-комплекса электронно спаренных гемов bn/cn привело к предположению о возможном двухэлектронном восстановлении пластохинона, который таким образом минует опасную стадию нестабильного семихинон-радикала и снижает образование активных форм кислорода. В пользу этой теории говорит и то, что методом ЭПР не обнаруживается значительное присутствие в комплексе семихинон-радикалов, хотя имеются косвенные данные в пользу их наличия[8]. Остаётся неразрешённым вопрос, каким образом комплекс разделяет прямой и циклический транспорт электронов и каким образом они не мешают друг другу. Для объяснения этого феномена была предложена модель незамкнутого Q-цикла, в котором один электрон для восстановления пластохинона в Qn-сайте поступает из окисляемой молекулы пластохинона, а второй приходит от молекулы ферредоксина через ферредоксин-НАДФ+-редуктазу[англ.]. Поскольку второй электрон в такой схеме приходит от ферредоксина, то нет нужды окислять второй пластохинон и восстанавливать второй пластоцианин. В результате реакции второй части Q-цикла просто не происходят и комплекс возвращается в исходное состояние. Поскольку окисление пластохинола — лимитирующий шаг всего процесса, то весьма вероятно, что этот путь позволяет увеличить скорость транспорта электронов по ЭТЦ хлоропластов, а значит, и скорость фотосинтеза в целом[8][21].

Циклический транспорт электронов

В отличие от митохондриального комплекса III, цитохром-b6f-комплекс осуществляет ещё один вид электронного транспорта, необходимый для циклического фотофосфорилирования. Электрон от ферредоксина передаётся на пластохинон, а затем на цитохром-b6f-комплекс, где используется для восстановления пластоцианина, который затем вновь окисляется П700 в фотоситеме I[22]. Точный механизм того, как пластохинон восстанавливается ферредоксином, ещё не известен и является дискуссионным. Одно из предположений состоит в том, что существует специальный фермент ферредоксинпластохинонредуктаза или НАДФН-дигидрогеназа[22]. В качестве наиболее вероятного кандидата на эту роль последнее время рассматривают ферредоксин-НАДФ+-редуктазу, которая может образовывать комплекс с цитохром-b6f-комплексом. Полагают также, что в качестве акцептора электронов в циклическом транспорте может участвовать гем cn[20][21]. Большое количество данных также говорит в пользу образования суперкомплекса из цитохром-b6f-комплекса, ФСI, ферредоксин-НАДФ+-редуктазы и трансмембранного белка PGRL1. Образование и распад такого комплекса, как полагают, переключает режим потока электрона с нециклического на циклический и обратно[23][24].

Сравнение цитохром-bc1 и цитохром-b6f-комплексов

Цитохром-bc1-комплекс и цитохром-b6f-комплекс — это близкие по своей структуре белковые комплексы, из которых первый присутствует во внутренней мембране митохондрий, а второй в мембране тилакоидов хлоропластов. Оба эти фермента осуществляют сходную реакцию по механизму Q-цикла, окисляя мембранные хиноны, что сопровождается транслокацией протонов. Открытие того факта, что оба эти комплекса работают по одному принципу, привело к осознанию единства принципов биоэнергетики во всех доменах живого.

Топология хлоропласта может быть получена из топологии митохондрий простым способом: для этого можно представить, что впячивания внутренней митохондриальной мембраны полностью отпочкуются и образуют компартмент, топологически эквивалентный тилакоидам хлоропластов. В митохондрии цитохром bc1-комплекс перекачивает протоны из матрикса в мембранное пространство, а в хлоропластах цитохром-b6f-комплекс закачивает протоны из стромы в замкнутое внутренне пространство тилакоида и таким образом находится в перевёрнутом положении к цитохром-bc1-комплексу относительно плоскости мембраны.

Ядро комплекса структурно схоже с ядром цитохрома bc1. Железосерные белки Риске обоих комплексов гомологичны друг другу[25]. Однако цитохром f и цитохром c1 не гомологичны[26] и имеют разную третичную структуру: цитохром f состоит преимущественно из β-листов, в то время как цитохром c1 — из α-спиралей. Тем не менее, оба полипептида несут ковалентно связанный гем типа c, который принимает электрон от железосерного центра Риске. В данном случае можно говорить о конвергентной эволюции этих двух белков[18].

Цитохром b6 и субъединица IV гомологичны цитохрому b[27]. У субъединицы IV (PetD) на одну трансмембранную альфа-спираль меньше, чем у С-конца цитохрома b, которому она соответствует. Третичная структура этого участка отличается ещё и из-за молекулы хлорофилла а, вставленной между α-спиралями субъединицы IV. Структура же цитохрома b6 в целом соответствует четырёхспиральному N-концевому домену цитохрома b[18].

У цитохром-bc1-комплекса нет субъединиц, гомологичных малым субъединицам цитохром-b6f-комплекса (Pet G, L, M и N), а их место в комплексе занимают липиды. В структуре цитохром-bc1-комплекса также есть несколько внешних полипептидов, как водорастворимых, так и трансмембранных, которые можно обнаружить только в эукариотических комплексах. Таких субъединиц нет в прокариотических bc1 и участвующих в фотосинтезе b6f-комплексах[18].

Цитохром-b6f-комплекс содержит три дополнительных простетических группы, которых нет в bc1-комплексе: необычный гем cn, хлорофилл а и β-каротин. Наличие этих групп существенно сказывается на структуре и работе комплекса, его кинетических и равновесных характеристиках. Фитольный хвост хлорофилла а заходит в портал, который ведёт к Qp-сайту комплекса, что может влиять на время связывания и прибывания в нём хинонов. Гем cn служит местом связывания хинонов в Qn-сайте b6f-комплекса, а в bc1-комплексе этот сайт состоит из аминокислот, окружающих гем bn, и более доступен для хинонов. Такие структурные различия существенно уменьшают селективность и эффективность связывания ингибиторов в Qn-сайте[18]. β-каротин предположительно выполняет структурную функцию, соединяя малые субъединицы при помощи гидрофобных взаимодействий подобно тому, как зубочистка соединяет канапе[21].

Регуляция

Поскольку цитохром-b6f-комплекс находится на пересечении всех основных метаболических процессов клетки, на его экспрессию и сборку оказывают влияние практически все основные внешние и внутренние факторы: качество и интенсивность света, концентрация активных форм кислорода, уровень фитогормонов, уровень восстановленности пула пластохинонов и уровень сахаров в клетке. Многие из сигнальных путей, влияющих на экспрессию компонентов комплекса, могут перекрываться и взаимодействовать между собой. Ещё больше усложняет картину передача сигналов между ядром и хлоропластами с целью координации синтеза субъединиц, закодированных в пластидах и в ядре[9].

Регуляция осуществляется на уровне транскрипции, а также сборки комплекса в мембране тилакоида. Весь процесс регуляции ещё плохо изучен, а у высших растений практически не исследован. Эксперименты на одноклеточной водоросли C. reinhardtii показали, что ядерный фактор транскрипции MCA1 стабилизирует мРНК цитохрома f. Незрелый цитохром f, взаимодействуя с MCA1, приводит к его протеолизу, снижая таким образом уровень собственной экспрессии. У высших растений белок PRFB3 стабилизирует 3’-конец транскрипта petB в условиях яркого освещения, но его вклад в изменение уровня цитохром-b6f-комплекса очень небольшой. Вероятно также, что определённый вклад в регуляцию комплекса вносят вспомогательные белки, осуществляющие вставку гемов в цитохромы b6 и f. Наличие гемов стабилизирует эти белки и необходимо для их правильной укладки. Неправильно же уложенные белки нестабильны и быстро подвергаются протеолизу[9].

Синтез цитохромного комплекса стехиометрически скоординирован с синтезом АТФ-синтазы хлоропластов и зависит от скорости и линейного потока электронов, а также скорости ассимиляции листом CO2[9].

Биологические функции

В процессе фотосинтеза цитохром-b6f-комплекс обеспечивает транспорт электронов между двумя реакционными центрами — от фотосистемы II к фотосистеме I, а также транспорт протонов из стромы хлоропластов в просвет тилакоида[5]. Электронный транспорт отвечает за создание протонного градиента, который обеспечивает синтез АТФ в хлоропластах[11].

Цитохром-b6f-комплекс является важным регуляторным участником ЭТЦ хлоропластов. Здесь он выполняет много важных регуляторных функций. Во-первых, он осуществляет координацию скорости нециклического потока электронов и восстановления НАДФ+ с синтезом АТФ. Взаимосвязь всех этих процессов осуществляется через pH внутритилакоидного пространства. Во-вторых, цитохром-b6f-комплекс является редокс-сенсорм ЭТЦ хлоропластов и чутко реагирует на восстановленность пула пластохинонов. При повышения уровня восстановленности пула пластохинонов он индуцирует переход хлоропластов из состояния 1 в состояние 2, активируя специфическую протеинкиназу, фосфорилирующую белки ССКII. В результате фосфорилирования меняется расположение ССКII в мембране и снижается поток энергии света в фотосистему II[28]. В качестве вероятных моделей такой индукции рассматривают активацию через хлорофилл а, фитольный хвост которого заходит в обменную полость в районе сайта Qp, смещение белка Риске или непосредственное восстановление цитохромным комплексом дисульфидной связи соответствующей трансмембранной протеинкиназы с использованием железосерного центра белка Риске[29].

Число оборотов этого комплекса самое низкое по сравнению с остальными компонентами ЭТЦ хлоропластов, поэтому он контролирует скорость фотосинтеза и может снижать скорость протекающих внутри себя реакций в зависимости от интенсивности света или pH. Механизм этого процесса неизвестен[30]. Также показана роль комплекса в усилении или ослаблении циклического потока электронов независимо от состояния хлоропластов, но в прямой зависимости от их редокс-потенциала[24].

Положение в мембране

Цитохромный комплекс примерно в равных количествах присутствует в мембранах тилакоидов стромы и гран. В мембранах гран он участвует в нециклическом транспорте электронов, а в мембранах стромы, где присутствует в основном только фотосистема I, — в циклическом[16]. В среднем на один комплекс фотосистемы I приходится 1,5—1,8 комплексов фотосистемы II, 8 ССКII, 1,5 цитохром-b6f-комплекса, 10—14 молекул пластохинона, 6—8 молекул пластоцианина и около 10 молекул ферредоксина[31].

Галерея

  • Мономер Цит. b6f.
    Мономер Цит. b6f.
  • Цит. b6f в мембране.
    Цит. b6f в мембране.
  • Цит. b6f с кофакторами и липидами.
    Цит. b6f с кофакторами и липидами.
  • Цит. b6f, вид снизу.
    Цит. b6f, вид снизу.
  • Цит. b6f из M. laminosus (1vf5).
    Цит. b6f из M. laminosus (1vf5).
  • Цит. b6f из M. laminosus (2d2c).
    Цит. b6f из M. laminosus (2d2c).
  • Цит. b6f, вид сбоку.
    Цит. b6f, вид сбоку.
  • Цит. b6f из C. reinhardtii.
    Цит. b6f из C. reinhardtii.
  • Цит. f из Brassica rapa.
    Цит. f из Brassica rapa.
  • Два Цит. f из C. reinhardtii.
    Два Цит. f из C. reinhardtii.
  • Белок Риске из M. laminosus.
    Белок Риске из M. laminosus.
  • Белки Риске в Цит. b6f, вид сверху.
    Белки Риске в Цит. b6f, вид сверху.
  • Положение двух белков Риске в Цит. b6f.
    Положение двух белков Риске в Цит. b6f.

См. также

Примечания

  1. ↑ PDB id:1q90
  2. ↑ 1 2 Хелдт, 2011, с. 95.
  3. ↑ Berg, Jeremy M. (Jeremy M.); Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert.; Stryer, Lubert. Biochemistry. Biochemistr (неопр.). — New York: W.H. Freeman[англ.], 2007. — ISBN 978-0-7167-8724-2.
  4. ↑ 1 2 Ермаков, 2005, с. 176.
  5. ↑ 1 2 3 Hasan SS.; Yamashita E.; Baniulis D.; Cramer WA.;. Quinone-dependent proton transfer pathways in the photosynthetic cytochrome b6f complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2013. — February (vol. 110, no. 11). — P. 4297—4302. — doi:10.1073/pnas.1222248110. — PMID 23440205. — PMC 3600468. Архивировано 9 июня 2022 года.
  6. ↑ 1 2 Cramer Lab. Project Page: Cytochrome b6f complex. Дата обращения: 5 августа 2015. Архивировано 23 июля 2012 года.
  7. ↑ 1 2 3 Marta Hojka, Wolfram Thiele, Szilvia Z. Tóth, Wolfgang Lein, Ralph Bock and Mark Aurel Schöttler. Inducible Repression of Nuclear-Encoded Subunits of the Cytochrome b6f Complex in Tobacco Reveals an Extraordinarily Long Lifetime of the Complex1 (англ.) // Plant Physiology : journal. — American Society of Plant Biologists, 2014. — August (vol. 165, no. 4). — P. 632—1646. — doi:10.1104/pp.114.243741. — PMID 24963068. Архивировано 24 сентября 2015 года.
  8. ↑ 1 2 3 4 5 D. Baniulis‡, E. Yamashita§, H. Zhang–, S. S. Hasan and W. A. Cramer. Structure–Function of the Cytochrome b6f Complex (англ.) // Photochemistry and Photobiology[англ.] : journal. — 2008. — 30 July (vol. 84). — P. 1349—1358. — doi:10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x. — PMID 19067956.
  9. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Mark Aurel Schöttler, Szilvia Z. Tóth, Alix Boulouis and Sabine Kahlau. Photosynthetic complex stoichiometry dynamics in higher plants: biogenesis, function, and turnover of ATP synthase and the cytochrome b6f complex (англ.) // Journal of Experimental Botany : journal. — Oxford University Press, 2014. — 24 November. — doi:10.1093/jxb/eru495.
  10. ↑ 1 2 Whitelegge JP.; Zhang H.; Aguilera R.; Taylor RM.; Cramer WA. Full subunit coverage liquid chromatography electrospray ionization mass spectrometry (LCMS+) of an oligomeric membrane protein: cytochrome b(6)f complex from spinach and the cyanobacterium Mastigocladus laminosus (англ.) // Molecular & Cellular Proteomics : journal. — 2002. — October (vol. 1, no. 10). — P. 816—827. — doi:10.1074/mcp.m200045-mcp200. — PMID 12438564.
  11. ↑ 1 2 Voet Donald J. Biochemistry / Donald J. Voet ; Judith G. Voet (неопр.). — New York, NY: Wiley, J, 2011. — ISBN 978-0-470-57095-1.
  12. ↑ 1 2 3 4 William A. Cramer, Huamin Zhang. Consequences of the structure of the cytochrome b6f complex for its charge transfer pathways (англ.) : journal. — 2006. — 24 April (vol. 1757, no. 5—6). — P. 339—345. — doi:10.1016/j.bbabio.2006.04.020. Архивировано 24 сентября 2015 года.
  13. ↑ Danny C.I. Yao, Daniel C. Brune, Wim F.J. Vermaas. Lifetimes of photosystem I and II proteins in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 (англ.) : journal. — 2012. — 20 January (vol. 586, no. 2). — P. 169—173. — doi:10.1016/j.febslet.2011.12.010.
  14. ↑ Cramer WA. Zhang H. Yan J. Kurisu G. Smith JL. Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b6f complex (англ.) // Biochemistry : journal. — 2004. — May (vol. 43, no. 20). — P. 5921—5929. — doi:10.1021/bi049444o. — PMID 15147175.
  15. ↑ 1 2 3 4 Stroebel D., Choquet Y., Popot J.L., Picot D. An atypical haem in the cytochrome b(6)f complex (англ.) // Nature. — 2003. — November (vol. 426, no. 6965). — P. 413—418. — doi:10.1038/nature02155. — PMID 14647374.
  16. ↑ 1 2 Ермаков, 2005, с. 177.
  17. ↑ Ермаков, 2005, с. 243.
  18. ↑ 1 2 3 4 5 6 S. Saif Hasana, Eiki Yamashitab, William A. Cramera. Transmembrane signaling and assembly of the cytochrome b6f-lipidic charge transfer complex (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta[англ.] : journal. — Vol. 1827, no. 11—12. — P. 1295—1308. — PMID 23507619.
  19. ↑ Ермаков, 2005, с. 240.
  20. ↑ 1 2 Cramer WA.; Zhang H.; Yan j.; Kurisu G.; Smith JL. Transmembrane traffic in the cytochrome b6f complex (англ.) // Annual Review of Biochemistry[англ.] : journal. — 2006. — Vol. 75. — P. 769—790. — doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756. — PMID 16756511.
  21. ↑ 1 2 3 4 Cramer WA.; Yan J.; Zhang H.; Kurisu G.; Smith JL. Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex (англ.) // Photosynth Res : journal. — 2005. — Vol. 85, no. 1. — P. 133—143. — doi:10.1007/s11120-004-2149-5. — PMID 15977064.
  22. ↑ 1 2 Pierre Joliot and Anne Joliot. Cyclic electron transfer in plant leaf (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2011. — 17 May (vol. 99, no. 15). — P. 10209—10214. — doi:10.1073/pnas.102306999.
  23. ↑ Masakazu Iwai, Kenji Takizawa, Ryutaro Tokutsu, Akira Okamuro, Yuichiro Takahashi & Jun Minagawa. Isolation of the elusive supercomplex that drives cyclic electron flow in photosynthesis (англ.) // Nature : journal. — 2010. — 22 April (vol. 464). — P. 1210—1213. — doi:10.1038/nature08885.
  24. ↑ 1 2 Hiroko Takahashi, Sophie Clowez, Francis-André Wollman, Olivier Vallon & Fabrice Rappaport. Cyclic electron flow is redox-controlled but independent of state transition (англ.) // Nature Communications : journal. — Nature Publishing Group, 2013. — 13 June (vol. 4). — doi:10.1038/ncomms2954.
  25. ↑ Carrell CJ.; Zhang H.; Cramer WA.; Smith JL. Biological identity and diversity in photosynthesis and respiration: structure of the lumen-side domain of the chloroplast Rieske protein (англ.) // Structure : journal. — 1997. — December (vol. 5, no. 12). — P. 1613—1625. — doi:10.1016/s0969-2126(97)00309-2. — PMID 9438861.
  26. ↑ Martinez SE.; Huang D.; Szczepaniak A.; Cramer WA.; Smith JL. Crystal structure of chloroplast cytochrome f reveals a novel cytochrome fold and unexpected heme ligation (англ.) // Structure : journal. — 1994. — February (vol. 2, no. 2). — P. 95—105. — doi:10.1016/s0969-2126(00)00012-5. — PMID 8081747.
  27. ↑ Widger WR.; Cramer WA.; Herrmann RG.; Trebst A. Sequence homology and structural similarity between cytochrome b of mitochondrial complex III and the chloroplast b6-f complex: position of the cytochrome b hemes in the membrane (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1984. — February (vol. 81, no. 3). — P. 674—678. — doi:10.1073/pnas.81.3.674. — PMID 6322162. — PMC 344897.
  28. ↑ Ермаков, 2005, с. 179.
  29. ↑ Sujith Puthiyaveetil. A mechanism for regulation of chloroplast LHC II kinase by plastoquinol and thioredoxin (англ.) // FEBS Letters[англ.] : journal. — 2011. — 6 May (vol. 585, no. 12). — P. 1717—1721. — doi:10.1016/j.febslet.2011.04.076. Архивировано 9 марта 2016 года.
  30. ↑ Alexander N. Tikhonov. The cytochrome b6f complex at the crossroad of photosynthetic electron transport pathways (англ.) // Plant Physiology : journal. — American Society of Plant Biologists, 2014. — August (vol. 81). — P. 163—183. — doi:10.1016/j.plaphy.2013.12.011.
  31. ↑ Ермаков, 2005, с. 180.

Литература

  • Зитте П. и др. Ботаника / Под ред. В. В. Чуба. — 35-е изд. — М.: Академия, 2008. — Т. 2. Физиология растений. — 495 с.
  • Медведев С. С. Физиология растений. — СПб.: БХВ-Петербург, 2013. — 335 с.
  • Физиология растений / Под ред. И. П. Ермакова. — М.: Академия, 2005. — 634 с.
  • Хелдт Г. В. Биохимия растений. — М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2011. — 471 с.

Ссылки