Tripsin

Tripsin
Struktur hablur tripsin lembu.[1]
Pengenal pasti
SimbolTripsin
PfamPF00089
InterProIPR001254
SMARTSM00020
PROSITEPDOC00124
MEROPSS1
SCOP1c2g
SUPERFAMILY1c2g
CDDcd00190
Trypsin
Pengenal pasti
Nombor EC3.4.21.4
Nombor CAS9002-07-7
Pangkalan data
IntEnzLihat IntEnz
BRENDAEntri BRENDA
ExPASyLihat NiceZyme
KEGGEntri KEGG
MetaCycLaluan metabolik
PRIAMProfil
Struktur PDBRCSB PDB
PDBj
PDBe
PDBsum
Ontologi genAmiGO / EGO

Tripsin (EC 3.4.21.4) ialah suatu protease serina yang ditemui di sistem pencernaan kebanyakan vertebrat dan berfungsi dalam hidrolisis protein.[2][3] Tripsin terbentuk dalam usus kecil apabila bentuk proenzim , iaitu tripsinogen yang dibentuk oleh pankreas diaktifkan. Tripsin berfungsi dengan memotong rantaian peptida di bahagian karboksil lisina atau arginina. Enzim ini juga digunakan dalam sebilangan aplikasi bioteknologi. Proses itu lazimnya dipanggil sebagai proteolisis tripsin atau tripsinisasi.[4] Tripsin ditemui pada 1876 oleh Wilhelm Kühne dan dinamakan berdasarkan perkataan bahasa Yunani Purba bagi "menggosok" memandangkan tripsin pertama kali diekstrak dengan menggosokkan pankreas dengan gliserin.[5]

Fungsi

Dalam duodenum, tripsin memangkinkan hidrolisis ikatan peptida lalu memecahkan protein kepada peptida yang lebih kecil. Produk peptida kemudiannya dihidrolisiskan lagi menjadi asid amino melalui protease lain, menjadikannya tersedia untuk diserap ke dalam aliran darah. Pencernaan tripsin adalah langkah yang perlu dalam penyerapan protein kerana protein biasanya terlalu besar untuk diserap melalui lapisan usus kecil.[6]

Tripsin dihasilkan sebagai zimogen tripsinogen yang tidak aktif dalam pankreas. Apabila pankreas dirangsang oleh kolesistokinin, ia kemudian dirembeskan ke bahagian pertama usus kecil (duodenum) melalui saluran pankreas. Sekali dalam usus kecil, enzim enterokinase (atau enteropeptidase) mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin melalui pembelahan proteolisis. Tripsin kemudian mengaktifkan tripsin tambahan, kimotripsin dan karboksipeptidase.

Ciri-ciri

Tripsin manusia memiliki suhu operasi optimum kira-kira 37 °C.[7] Sebagai pembandingan, ikan kod Atlantik memiliki beberapa jenis tripsin yang bersesuaian dalam suhu berbeza. Tripsin kod termasuk tripsin I dengan julat aktiviti 4 hingga 65 °C, dan aktiviti maksimum dalam 55 °C, dan tripsin Y dengan julat 2 hingga 30 °C, dengan aktiviti maksimum dalam 21 °C.[8]

Isoenzim

Gen-gen manusia ini mengekod protein dengan aktiviti enzim tripsin:

protease, serina, 1 (tripsin 1)
Pengenal pasti
SimbolPRSS1
Simbol alternatifTRY1
Gen NCBI5644
HGNC9475
OMIM276000
RefSeqNM_002769
UniProtP07477
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 7 q32-qter
protease, serina, 2 (tripsin 2)
Pengenal pasti
SimbolPRSS2
Simbol alternatifTRYP2
Gen NCBI5645
HGNC9483
OMIM601564
RefSeqNM_002770
UniProtP07478
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 7 q35
protease, serina, 3 (mesotripsin)
Pengenal pasti
SimbolPRSS3
Simbol alternatifPRSS4
Gen NCBI5646
HGNC9486
OMIM613578
RefSeqNM_002771
UniProtP35030
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 9 p13

Isobentuk tripsin lain juga dapat ditemui dalam organisma lain.

Rujukan

  1. ^ PDB: 1UTN​; Leiros HK, Brandsdal BO, Andersen OA, Os V, Leiros I, Helland R, dll. (April 2004). "Trypsin specificity as elucidated by LIE calculations, X-ray structures, and association constant measurements". Protein Science. 13 (4): 1056–70. doi:10.1110/ps.03498604. PMC 2280040. PMID 15044735.
  2. ^ Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "Families of serine peptidases". Methods in Enzymology. 244: 19–61. doi:10.1016/0076-6879(94)44004-2. ISBN 978-0-12-182145-6. PMC 7133253. PMID 7845208.
  3. ^ Kühne W (1877). "Über das Trypsin (Enzym des Pankreas)". Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series. 1 (3): 194–198 – melalui Google Books.penerbitan akses terbuka - percuma untuk dibaca
  4. ^ Engelking LR (2015-01-01). "Chapter 7 - Protein Digestion". Textbook of Veterinary Physiological Chemistry (ed. Third). Boston: Academic Press. m/s. 39–44. doi:10.1016/B978-0-12-391909-0.50007-4. ISBN 978-0-12-391909-0.
  5. ^ Kühne W (March 6, 1876). "Ueber das Trypsin (Enzym des Pankreas)" [About trypsin (enzyme of the pancreas)]. Dalam Naturhistorisch-medizinischen Verein (penyunting). Verhandlungen des Naturhistorisch-medizinischen Vereins zu Heidelberg [Negotiations by the Natural History Medical Association in Heidelberg] (dalam bahasa Jerman). Heidelberg, Germany: Carl Winter's Universitätsbuchhandlung (diterbitkan 1877). m/s. 194–8 – melalui Archive.org.
  6. ^ "Digestion of Proteins". Elective course (Clinical biochemistry). Ternopil National Medical University. July 14, 2015. Diarkibkan daripada yang asal pada August 8, 2020. Dicapai pada April 11, 2020.
  7. ^ Chelulei Cheison S, Brand J, Leeb E, Kulozik U (March 2011). "Analysis of the effect of temperature changes combined with different alkaline pH on the β-lactoglobulin trypsin hydrolysis pattern using MALDI-TOF-MS/MS". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 59 (5): 1572–81. doi:10.1021/jf1039876. PMID 21319805.
  8. ^ Gudmundsdóttir A, Pálsdóttir HM (2005). "Atlantic cod trypsins: from basic research to practical applications". Marine Biotechnology. 7 (2): 77–88. Bibcode:2005MarBt...7...77G. doi:10.1007/s10126-004-0061-9. PMID 15759084. S2CID 42480996.