GDP ditukar kepada GTP dengan bantuan kinase piruvat dan fosfoenolpiruvat.
GDP dan GTP
Hidrolisis GTP kepada GDP
Hidrolisis GTP kepada GDP dibantu oleh enzim GTPase yang menggunakan motif tapak aktif terpelihara yang dikenali sebagai protein pengaktif GTPase (GAP). Pada mulanya, molekul air diselaraskan oleh sisa tapak aktif enzim GTPase. Molekul air menyerang γ-fosfat GTP yang membawa kepada pembentukan keadaan peralihan pentavalen. Keadaan peralihan ini distabilkan melalui interaksi dengan sisa tapak aktif, termasuk sisa pemangkin terpelihara. Akibatnya, γ-fosfat terbelah, dan fosfat tak organik (Pi) dibebaskan. Langkah ini juga menyebabkan perubahan konformasi dalam enzim yang menggalakkan pelepasan GDP.[2]
Fungsi biokimia
Isyarat intrasel
GDP terlibat dalam proses isyarat intrasel yang berfungsi sebagai pengawal selia kritikal dalam aktiviti GTPase. GTPases bertindak sebagai suis molekul, dan berkitar antara keadaan terikat GTP aktif dan keadaan terikat GDP yang tidak aktif. Penukaran antara GDP dan GTP dikawal ketat dan berfungsi sebagai pemasa molekul dalam laluan transduksi isyarat. Apabila isyarat ekstraselular mencetuskan pengaktifan reseptor bergandingan protein G (GPCR), protein G yang berkaitan menukar GDP terikatnya bagi GTP, membawa kepada perubahan konformasi dan pengaktifan lata isyarat hiliran.[3] Pengaktifan ini boleh merangsang pelbagai tindak balas sel, termasuk modulasi ekspresi gen, penyusunan semula sitoskeletal, dan pengawalan aktiviti enzim. Hidrolisis GTP kepada GDP oleh aktiviti GTPase bagi protein G memulihkan keadaan tidak aktif, dengan itu menamatkan pengisyaratan.[4]
Rujukan
^Crane, Laura J; Miller, David Lee (1974). "Guanosine triphosphate and guanosine diphosphate as conformation-determining molecules. Differential interaction of a fluorescent probe with the guanosine nucleotide complexes of bacterial elongation factor Tu". Biochemistry. 13 (5): 933–939. doi:10.1021/bi00702a017. PMID4591619.