Prionas (pagal angl. proteinaceous infectious particle) – nenormali įprastai naudingo baltymo forma, žinomai atsakinga už daugelį pavojingų smegenų ligų. Prionai gali patekti į organizmą kaip infekcija ar atsirasti dėl mutacijų. Prionai sukelia aplink esančių kitų, į save panašių baltymų „susilankstymą“ neįprastu, organizmui kenksmingu būdu. Įprastinė, organizmui reikalinga forma prireikus lengvai suardoma, tačiau prionai proteazėms atsparūs. Jie kaupiasi neuronuose, galop juos sunaikindami.^[1][2][3] Ligos dažniausiai progresuoja greitai, yra nepagydomos ir visada mirtinos.^[1]

Normaliai žinduolių organizme (žmogaus – 20-ojoje chromosomoje) yra veiklus PrP^C genas („C“ – cellular, ląstelinis), koduojantis normalų priono baltymą, kuris lokalizuojasi ląstelių, ypač neuronų membranose, Goldžio komplekse ir sekrecinėse pūslelėse. Tai glikozilo – fosfatizilo – inozitolo glikoproteinas (sialoglikoproteinas), molekulinė masė 33-35 kD, sudarytas iš 261 aminorūgščių liekanų. Jo funkcija nėra žinoma, manoma, jis gali būti signalą koduojantis baltymas; daug jo randama sinapsėje.

Žmogaus PrP gene žinoma virš 20 galimų mutacijų, ties polimorfiniu kodonu 129 galimi trys genotipo variantai.

Eksperimentiškai užblokavus normalaus PrP^C geną, organizmo užkrėsti prionu nebeįmanoma.

Esant mutacijoms arba veikiant kitiems išoriniams veiksniams (užkrėtimas, spontaninis virsmas), PrP^C produktas gali virsti patologiniu PrP^Sc („Sc“ – scrapie liga), kuris nuo normaliojo varianto skirias savo tretine ir ketvirtine struktūra – turi daugiau beta klosčių, bet ne alfa spiralių. Taip yra indukuojama grandininė reakcija ir normalūs priono baltymai įgavę beta klostes masiškai virsta patologiniais.

PrP^Sc yra netirpūs, atsparūs fermentams (proteazei K), fiziniams ir cheminiams poveikiams, detergentams ir radiacijai; kaupiasi audiniuose ir yra toksiški. Neturėdami nukleino rūgščių, jie atsparūs taip pat ir ultravioletinei šviesai, užmušančiai virusus bei mikroorganizmus.^[2] Jų pirminė sudėtis tokia pati kaip ir normalaus PrP^C, skiriasi tik tretinė konformacija (molekulės išsidėstymas erdvėje). Manoma, kad šiuose virsmuose dar gali dalyvauti kitas baltymas (baltymas X), kuris veikia kaip šaperonas.

Patekęs prionas į kitą organizmą geba indukuoti patologinį normalaus baltymo virtimą į vyraujančių beta klosčių variantą. Taip pat galima infekuoti ir skirtingų rūšių atstovus; peržengus rūšių biologinį barjerą paprastai stebimas inkubacinio periodo pailgėjimas.

Būdinga, kad formuojasi vyraujantis vieno priono variantas (štamas) – tokios pačios struktūros baltymas, kuris indukuoja identišką savireplikaciją. Nustatyta, kad skirtingi kempinligių variantai skirasi prionų štamais.

Už prionų hipotezę ir tyrimus Stenliui B. Prusineriui iš Kalifornijos universiteto San Franciske 1997 metais buvo įteikta Nobelio premija medicinos ir fiziologijos srityje.^[4][5]

Užsikrėsti galima per mėsą, operacines smegenų procedūras, smegenų elektrodus, biologinius implantus (ragenos), per biologinius preparatus (pagamintas iš žmonių hipofizės somatotropinas, vakcinos, vaistų apdangalams naudojama gyvulinė želatina).

Prionai atsparūs įvairiems tradiciniams dezinfekcijos būdams.

Prionai sukelia transmisines spongiformines encefalopatijas (TSE), populiariai vadinamas kempinlige ar prionlige. Joms priklauso skrepi liga (avių liga), kuru (aprašyta kanibalų kuru gentyje Papua Naujojoje Gvinėjoje), Creutzfeldto-Jakobso liga (CJD), lėtinė išsekinanti liga, fatalinė šeiminė nemiga, Gerstmanno-Sträusslerio-Scheinkerio sindromas (GSS) ir galvijų spongiformine (kempiškoji) encefalopatija („pasiutusių“ karvių liga). Manoma, jie yra svarbūs tokių neurodegeneracinių ligų, kaip Parkinsono, Alzheimerio ir kt. vystyme.

Kempinlige ligos vadinamos todėl, kad pažeistos smegenys įgyja kempinės pavidalą (spongiforminės).