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TF
PDBに登録されている構造
PDB	オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
PDBのIDコード一覧
	4X1D, 1A8E, 1A8F, 1B3E, 1BP5, 1BTJ, 1D3K, 1D4N, 1DTG, 1FQE, 1FQF, 1JQF, 1N7W, 1N7X, 1N84, 1OQG, 1OQH, 1RYO, 1SUV, 2HAU, 2HAV, 2O7U, 2O84, 3FGS, 3QYT, 3S9L, 3S9M, 3S9N, 3SKP, 3V83, 3V89, 3V8X, 3VE1, 4H0W, 4X1B, 5DYH
識別子
記号	TF, PRO1557, PRO2086, TFQTL1, HEL-S-71p, transferrin
外部ID	OMIM: 190000 MGI: 98821 HomoloGene: 68153 GeneCards: TF
遺伝子の位置 (ヒト)
染色体	3番染色体 (ヒト)
終点	133,796,641 bp
遺伝子の位置 (マウス)
染色体	9番染色体 (マウス)
終点	103,107,643 bp
RNA発現パターン
	; ;
	さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能	• ferric iron binding; • 金属イオン結合; • 血漿タンパク結合; • ferric iron transmembrane transporter activity; • ferrous iron binding; • transferrin receptor binding; • iron chaperone activity;
細胞の構成要素	• recycling endosome; • 小胞; • HFE-transferrin receptor complex; • late endosome; • blood microparticle; • basal part of cell; • endocytic vesicle; • 細胞外領域; • cell surface; • basal plasma membrane; • extrinsic component of external side of plasma membrane; • early endosome; • apical plasma membrane; • perinuclear region of cytoplasm; • clathrin-coated pit; • secretory granule lumen; • endosome membrane; • エキソソーム; • 細胞外空間; • clathrin-coated vesicle membrane; • cytoplasmic vesicle; • endoplasmic reticulum lumen;
生物学的プロセス	• positive regulation of receptor-mediated endocytosis; • cellular response to iron ion; • タンパク質安定性の制御; • transferrin transport; • iron ion homeostasis; • platelet degranulation; • イオン輸送; • retina homeostasis; • iron ion transport; • cellular iron ion homeostasis; • membrane organization; • 翻訳後修飾; • 輸送; • iron ion transmembrane transport; • regulation of iron ion transport;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	7018
	22041
	ENSG00000091513
	ENSMUSG00000032554
	P02787,H7C5E8
	Q921I1
	NM_001063; NM_001354704; NM_001354703
	NM_133977
	NP_001054; NP_001341633; NP_001341632
	NP_598738
	ウィキデータ
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トランスフェリン（Transferrin）は血漿に含まれるタンパク質の一種で、鉄イオンを結合しその輸送を担っている。類似のタンパク質には、卵白に含まれるオボトランスフェリン（英語版）と、乳汁など外分泌液に含まれるラクトフェリンがあり、これらと区別するために血漿トランスフェリンまたはセロトランスフェリン（Serotransferrin）と呼ぶこともある。シデロフィリン（Siderophilin）と記述されることもある。

構造

糖タンパク質で、分子質量は約80kDa。分子は2つの互いに似たドメインからなり、それぞれに3価鉄イオン（Fe(III)）結合部位が1個ずつある。いずれも鉄イオンには1個の窒素原子（ヒスチジン残基）と5個の酸素原子（2個のチロシン残基、1個のアスパラギン酸残基、1個の炭酸分子）が配位する。鉄イオンが結合しているものをホロトランスフェリン（holo-transferrin）していないものをアポトランスフェリン（apo-transferrin）と呼ぶ。

性質

鉄その他の金属イオンを非常に強く結合するが、結合は可逆的である。特にFe(III)に対する親和性は極度に高い（pH 7.4 で10²³ M^-1）。トランスフェリンは血漿中にある鉄分の約3倍量を結合しうるほど多量に存在し、血漿中の鉄分のほとんどがトランスフェリンに結合している。ただしこれは体内の全鉄分量からするとわずか0.1%に過ぎず、鉄分の貯蔵の意義はない。一方で回転は非常に速く、専ら鉄分の輸送に役立っていると考えられる。

輸送

各細胞の表面にはトランスフェリン受容体があり、特に骨髄にある幼若赤血球ではヘモグロビン合成のために多量の鉄を要するので重要である。鉄を結合したトランスフェリンがこの受容体に結合すると、エンドサイトーシスにより被覆小胞に包まれて細胞内に輸送される。細胞のH⁺-ATPアーゼによって小胞内の pH は低下し、それによりトランスフェリンの鉄親和性が低下して鉄イオンを放出する。受容体はトランスフェリンを結合したまま細胞表面に再輸送（エクソサイトーシス）され、次の取り込みに備える。