Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.
A tirozin (rövidítve Tyr vagy Y)[1] vagy 4-hidroxi-fenilalanin a sejtek által a fehérjék szintetizálásához használt 20 aminosav egyike. A genetikai kódban az UAC és UAU bázishármasok kódolják. Poláris oldalláncú nem esszenciális aminosav. Neve a sajtot jelentő görög türosz szóból származik,[2] mivel 1846-ban Justus von Liebig német kémikus a sajtból származó kazein nevű fehérjében fedezte fel elsőként.[3][4] Oldalláncként vagy funkciós csoportként elnevezése tirozil.
Funkciói
Azon kívül, hogy proteinogén aminosav, a tirozin speciális szereppel rendelkezik fenol funkciós csoportja miatt. A sejtkommunikációs folyamatokban részt vevő fehérjék része. A fehérjekinázok (receptor-tirozinkinázok) által szállított foszfátcsoportokat fogad. A hidroxilcsoport foszforilációja megváltoztatja a fehérje aktivitását.
A tirozin fontos a fotoszintézisben. A kloroplasztiszokban (II. fotorendszer) az oxidált klorofill redukciójában vesz részt elektrondonorként. E folyamatban a fenol OH-csoportja deprotonálódik, ezt a II. fotorendszer redukálja 4 mangáncsoporttal
Tirozinforrások
A tirozin, melyet a szervezet fenilalaninból is előállíthat, számos magas fehérjetartalmú ételben megtalálható, például csirke-, pulykahúsban, halban, mogyoróban, mandulában, avokádóban, tejben, sajtban, joghurtban, túróban, Phaseolus lunatusban, tökmagban, szezámmagban, banánban és szójában.[5]
Bioszintézise
A tirozin sikimisavból történő bioszintézise növényekben.
A növényekben és a mikroorganizmusok többségében a tirozin prefenáton keresztül termelődik, mely a sikimisav-útvonal köztiterméke. A prefenát oxidatív dekarboxilálása során – a hidroxilcsoport retenciójával – p-hidroxifenilpiruvát keletkezik, melyből transzaminálással – melyhez nitrogénforrásként glutamát szolgál – tirozin és α-ketoglutarát jön létre.
Az emlősök a tirozint az esszenciális aminosav fenil-alaninból (phe) szintetizálják, utóbbit a táplálékkal veszik fel. A phe–tyr átalakulást a monooxigenázok közé tartozó fenilalanin-hidroxiláz enzim katalizálja. Az enzim a fenil-alanin hat szénatomos aromás gyűrűjének végére történő hidroxiladdíciót katalizálja.
Metabolizmusa
A fenil-alanin és tirozin biológiailag fontos származékaikká történő átalakulása.
Foszforiláció és szulfáció
Egyes helyeken a tirozint a tirozinkinázokfoszforilálhatják. E foszforilált aminosav a foszfotirozin. A tirozinfoszforiláció fontos lépés a jeltranszdukcióban és az enzimaktivitás szabályzásában. A foszfotirozin adott antitestekkel észlelhető. A tirozin módosítható szulfátcsoporttal is (tirozinszulfáció).[6] Ezt a tirozilprotein-szulfotranszferáz (TPST) katalizálja. A foszfotirozin-antitestekhez hasonlóan ismertek szulfotirozint észlelő antitestek is.[7]
A Papaver somniferum (kerti mák) váladéka a tirozint morfinná alakítja, ennek útvonalát sikerült 14C-gyel jelölt tirozin felhasználásával meghatározni az in vivo szintézis nyomonkövetéséhez.[8] A tirozin-ammónia-liáz (TAL) a természetes fenol-bioszintézisben résztvevő enzim. Ez a l-tirozint p-kumarinsavvá alakítja. Ezenkívül a tirozin a melanin prekurzora is, valamint a tirozin vagy prekurzora, a fenilalanin szükséges a koenzim Q10benzokinonszerkezetének létrehozásához is.[9][10]
Ez a szócikk részben vagy egészben a Tyrosine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Hivatkozások
↑IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature: Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology, 1983. (Hozzáférés: 2007. május 17.)
↑Römpp vegyészeti lexikon: Negyedik kötet Q–Zs. Budapest: Műszaki Könyvkiadó, 669. o. (1984). ISBN 963 10 4749 0
↑Tyrosine. The Columbia Electronic Encyclopedia, 6th ed. Infoplease.com — Columbia University Press, 2007. (Hozzáférés: 2008. április 20.)
↑Tyrosine. University of Maryland Medical Center. [2020. április 6-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2011. március 17.)
↑Hoffhines AJ, Damoc E, Bridges KG, Leary JA, Moore KL (2006). „Detection and purification of tyrosine-sulfated proteins using a novel anti-sulfotyrosine monoclonal antibody”. J. Biol. Chem.281 (49), 37877–87. o. DOI:10.1074/jbc.M609398200. PMID17046811. PMC1764208.
↑Bentinger M, Tekle M, Dallner G (2010. május 1.). „Coenzyme Q--biosynthesis and functions”. Biochemical and Biophysical Research Communications396 (1), 74–9. o. DOI:10.1016/j.bbrc.2010.02.147. PMID20494114.
↑ (2016. január 9.) „Coenzyme Q biosynthesis in health and disease”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics1857 (8), 1079–1085. o. DOI:10.1016/j.bbabio.2016.03.036. PMID27060254.
