O sándwich^[1] β é un tipo de dominio proteico que consta de 80 a 350 aminoácidos que é común nas proteínas. Estes dominios están caracterizados por ter dúas follas β opostas antiparalelas.^[2] O número de febras que se encontra neses dominios pode diferir dunha proteína a outra. Os dominios de sándwich β son subdivididos en diferentes pregamentos. O pregamento de tipo inmunoglobulina que se encontra en anticorpos (pregamento Ig) consta dun sándwich de 7 e 9 febras β antiparalelas dispostas formando dúas follas β cunha topoloxía de motivo greca. A topoloxía de greca tamén se encontra na transtiretina humana. A topoloxía pregamento jelly roll (~biscoito enrolado) encóntrase en proteínas que se unen a carbohidratos como a concanavalina A e varias lectinas, no dominio de unión ao coláxeno da adhesina de Staphylococcus aureus e en módulos que se unen á fibronectina, como se encontran na tenascina (terceira repetición de fibronectina tipo III). O dominio de lectina de tipo L é unha variación do pregamento jelly roll. O dominio C2 na súa versión típica (PKC-C2) é un sándwich β composto por 8 febras β.