Localización dos xenes psa no xenoma do cloroplasto de Arabidopsis thaliana. Os 21 xenes codificantes de proteínas implicados na fotosíntese debuxáronse como cadros verdes.
Este fotosistema coñécese como I porque foi descuberto antes que o fotosistema II, aínda que posteriores experimentos mostraron que, en realidade, o fotosistema II é o primeiro dos encimas da cadea de transporte de electróns fotosintética. Varias características do fotosistema I descubríronse na década de 1950, pero a importancia destes descubrimentos non se recoñeceu naquel momento.[4] Louis Duysens foi o que propuxo primeiro os conceptos de fotosistemas I e II en 1960 e, ese mesmo ano, Fay Bendall e Robert Hill utilizaron os anteriores coñecementos para elaborar unha teoría coherente da serie de reaccións fotosintéticas.[4] A hipótese de Hill e Bendall foi despois confirmada en experimentos realizados en 1961 polos grupos de Duysens e Witt.[4]
Compoñentes e acción
Dúas das subunidades principais do fotosistema I chamadas PsaA e PsaB son proteínas estreitamente relacionadas implicadas na unión dos cofactores de transferencia de electróns vitais P700, Acc, A0, A1 e Fx. As subunidades PsaA e PsaB son ambas proteínas integrais de membranas de 730 a 750 aminoácidos que conteñen 11 segmentos transmembrana. Un grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] chamado Fx está coordinado por catro cisteínas; da cales dúas as proporcionan cada unha das subunidades. Esas dúas cisteínas de cada subunidade están en posición proximal e localizadas nun bucle entre o noveno e o décimo segmentos transmembrana. Augas abaixo das cisteínas parece que hai un motivo de cremalleira de leucina[5] que podería contribuír á dimerización de PsaA/PsaB. Os aceptores de electróns terminais FA e FB e tamén o grupo ferrosulfurado [4Fe-4S] están localizados nunha proteína de 9-kDa chamada PsaC que se une ao núcleo PsaA/PsaB preto de FX.[6][7]
Compoñentes do fotosistema I (subunidades proteicas, lípidos, pigmentos, coecimas e cofactores).[8]
A fotoexcitación de moléculas de pigmentos no complexo antena induce a transferencia de electróns e enerxía.[10]
Complexo antena
O complexo antena está composto por moléculas de clorofila e carotenoides asociadas a dúas proteínas.[11] Estas moléculas de pigmento transmiten a enerxía de resonancia dos fotóns cando son fotoexcitadas. As moléculas antena poden absorber todas as lonxitudes de onda da luz do espectro visible.[12] O número destas moléculas de pigmentos varía de organismo en organismo. Por exemplo, a cianobacteriaSynechococcus elongatus (Thermosynechococcus elongatus) ten unhas 100 clorofilas e 20 carotenoides, mentres que aos cloroplastos das espinacas teñen unhas 200 clorofilass e 50 carotenoides.[12][3] Dentro do complexo antena do fostosistema I hai moléculas de clorofila chamadas centros de reacción P700. A enerxía que pasa polas moléculas da antena é dirixida ao centro de reacción. Pode haber desde unhas 120 a só 25 moléculas de clorofila por cada P700.[13]
O centro de reacción P700 está composto por unha clorofilla a modificada que absorbe mellor a luz a unha lonxitude de onda de 700 nm.[14] O P700 recibe enerxía das moléculas antena e usa a enerxía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de enerxía máis alto (P700*). Estes electróns móvense en pares nun proceso de oxidación/redución desde o P700* a aceptores electrónicos, deixando un P700+. O par P700* - P700+ ten un potencial eléctrico duns −1,2 volts. O centro de reacción está feito de dúas moléculas de clorofilas e, por tanto, denomínase dímero.[11] O dímero pénsase que está composto por unha molécula de clorofila a e mais unha clorofila a′. Porén, se o P700 forma un complexo con outras moléculas antena, xa non pode ser un dímero.[13]
Clorofilas A0 e A1 modificadas
As dúas moléculas de clorofila modificadas son aceptores de electróns temperáns do fotosistema I. Hai unha a cada lado do PsaA/PsaB, formando dúas ramas que os electróns poden utilizar para chegar a Fx. A0 acepta electróns de P700*, pásaos a A1 do mesmo lado, que despois pasa o electrón á quinona do mesmo lado. Diferentes especies parecen ter distintas preferencias polas ramas A ou B.[15]
Filoquinona
Unha filoquinona, ás veces chamada vitamina K1,[16] é o seguinte aceptor de electróns temperán do fotosistema I. Oxida A1 para recibir o electrón e á súa vez é reoxidado por Fx, desde o cal o electrón pasa a Fb e Fa.[16][17] A redución de Fx parece ser o paso limitante da velocidade do proceso.[15]
Complexo ferro-xofre
No fotosistema I encóntranse tres centros de reacción ferrosulfurados proteicos. Denomínanse Fx, Fa e Fb e funcionan como relés electrónicos.[18] Fa e Fb únense a subunidades proteicas do complexo do fotosistema I e Fx está ligado ao complexo do fotosistema I.[18] Varios experimentos mostran certa disparidade entre teorías da orientación do cofactor ferrosulfurado e a orde de operación.[18] Nun modelo, Fx pasa un electrón a Fa, que o pasa a Fb para chegar á ferredoxina.[15]
Ferredoxina
A ferredoxina (Fd) é unha proteína soluble que facilita a redución do NADP+ a NADPH.[19] A ferredoxina móvese para transportar un electrón ou a un tilacoide solitario ou a un encima que reduce o NADP+ .[19] As membranas tilacoidais teñen un sitio de unión para cada función da ferredoxina.[19] A principal función da ferredoxina é transportar un electrón desde o complexo ferrosulfurado ao encima ferredoxina–NADP+ redutase.[19]
Ferredoxina–NADP+ redutase (FNR)
Este encima transfire o electrón desde a ferredoxina reducida ao NADP+ para completar a redución do NADPH.[20] A FNR pode tamén aceptar un electrón do NADPH ao unirse a esta molécula.[20]
Plastocianina
A plastocianina é un transportador de electróns que transfire o electrón desde o citocromo b6f ao cofactor P700 do fotosistema I no seu estado ionizado P700+.[10][21]
Proteína Ycf4
A proteína Ycf4, que se atopa na membrana do tilacoide, é vital para o fotosistema I. Esta proteína transmembrana tilacoidal axuda a ensamblar os compoñentes do fotosistema I. Sen ela, a fotosíntese sería ineficaz.[22]
Evolución
Os datos moleculares mostran que o fotosistema I probablemente evolucionou dos fotosistemas das bacterias verdes do xofre. Os fotosistemas das bacterias verdes do xofre e os das cianobacterias, algas e plantas superiores non son iguais, pero hai moitas funcións análogas e estruturas similares. Outras tres características son similares nos diferentes fotosistemas.[23] Primeiro, o potencial redox é suficientemente negativo como para poder reducir a ferredoxina.[23] Despois, os centros de reacción aceptores de electróns inclúen as proteínas ferrosulfurados.[23] Por último, os centros redox dos complexos de ambos os fotosistemas están construídos sobre un dímero de subunidades proteicas.[23] O fotosistema das bacterias verdes do xofre mesmo contén todos os mesmos cofactores da cadea de transporte de electróns do fotosistema I.[23] O número e grao de semellanza entre os dous fotosistemas indica fortemente que o fotosistema I e o fotosistema análogo das bacterias verdes do xofre evolucionaron a partir dun fotosistema ancestral común.
Notas
↑Golbeck JH (1987). "Structure, function and organization of the Photosystem I reaction center complex". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Bioenergetics895 (3): 167–204. PMID3333014. doi:10.1016/s0304-4173(87)80002-2.
↑Yamori W, Shikanai T (abril de 2016). "Physiological Functions of Cyclic Electron Transport Around Photosystem I in Sustaining Photosynthesis and Plant Growth". Annual Review of Plant Biology67: 81–106. PMID26927905. doi:10.1146/annurev-arplant-043015-112002.
↑Webber AN, Malkin R (maio de 1990). "Photosystem I reaction-centre proteins contain leucine zipper motifs. A proposed role in dimer formation". FEBS Letters264 (1): 1–4. PMID2186925. doi:10.1016/0014-5793(90)80749-9.
↑Jagannathan B, Golbeck JH (abril de 2009). "Breaking biological symmetry in membrane proteins: the asymmetrical orientation of PsaC on the pseudo-C2 symmetric Photosystem I core". Cellular and Molecular Life Sciences66 (7): 1257–70. PMID19132290. doi:10.1007/s00018-009-8673-x.
↑Jagannathan B, Golbeck JH (xuño de 2009). "Understanding of the binding interface between PsaC and the PsaA/PsaB heterodimer in photosystem I". Biochemistry48 (23): 5405–16. PMID19432395. doi:10.1021/bi900243f.
↑Saenger W, Jordan P, Krauss N (abril de 2002). "The assembly of protein subunits and cofactors in photosystem I". Current Opinion in Structural Biology12 (2): 244–54. PMID11959504. doi:10.1016/S0959-440X(02)00317-2.
↑ 16,016,1Itoh, Shigeru; Iwaki, Masayo (1989). "Vitamin K1 (Phylloquinone) Restores the Turnover of FeS centers of Ether-extracted Spinach PSI Particles". FEBS Letters243 (1): 47–52. doi:10.1016/0014-5793(89)81215-3.
↑Palace GP, Franke JE, Warden JT (maio de 1987). "Is phylloquinone an obligate electron carrier in photosystem I?". FEBS Letters215 (1): 58–62. PMID3552735. doi:10.1016/0014-5793(87)80113-8.
↑ 18,018,118,2Vassiliev IR, Antonkine ML, Golbeck JH (outubro de 2001). "Iron-sulfur clusters in type I reaction centers". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics1507 (1–3): 139–60. PMID11687212. doi:10.1016/S0005-2728(01)00197-9.
↑ 19,019,119,219,3Forti, Georgio; Maria, Paola; Grubas, Giovanna (1985). "Two Sites of Interaction of Ferredoxin with thylakoids". FEBS Letters186 (2): 149–152. doi:10.1016/0014-5793(85)80698-0.
