Unha cadea de transporte electrónico^[1] (CTE) ou cadea de transporte de electróns está formada por un conxunto de moléculas situadas en membranas que transportan secuencialmente os electróns cedidos por un doante de electróns (como o NADH) ata un aceptor de electróns (como o O₂) co bombeo simultáneo de ións H⁺ (protóns) a través da membrana. Este bombeo de protóns crea un gradiente electroquímico que se usará para xerar enerxía química en forma de ATP durante a fosforilación oxidativa, e é a forma principal por medio da cal a enerxía das moléculas oxidadas se converte en ATP durante a respiración celular. A cadea de transporte electrónico mitocondrial tamén se chama moitas veces cadea respiratoria. As bacterias tamén teñen unha cadea respiratoria nas súas membranas. Tamén se usan cadeas de transporte electrónico para converter a enerxía captada da luz en ATP durante a fase luminosa da fotosíntese, situadas na membrana dos tilacoides dos cloroplastos das plantas e algas ou nas membranas de certas bacterias.

Nos cloroplastos a luz pon en marcha un fluxo de electróns que circulan pola cadea de transportadores da membrana tilacoidal entre o doante, a auga, e o aceptor, o NADP⁺, que se converte en NADPH. Nas mitocondrias o aceptor final de electróns é o oxíxeno, que se converte en auga. Aínda que algunhas bacterias teñen cadeas de transporte electrónico con compoñentes similares aos das mitocondrias e cloroplastos; outras usan diferentes doantes de electróns, aceptores e transportadores.

Tanto as CTE mitocondriais coma as fotosintéticas poden xerar con frecuencia radicais superóxido, que potencialmente incrementan o estrés oxidativo da célula.

• Os transportadores de membrana son proteínas con grupos prostéticos coencimáticos, grupos de ferro-xofre, hemo ou con cobre, que poden captar e ceder electróns, sufrindo reaccións redox (de oxidación-redución). No caso dos da cadea respiratoria eucariótica, encóntranse na membrana mitocondrial interna.
• A cantidade de cada transportador non é a mesma. Por exemplo, algunhas estimacións consideran que nas mitocondrias por cada complexo I hai 50 moléculas de ubiquinona, 7 de citocromo oxidase e 3 do complexo II e 9 de citocromo c^[2].
• Os transportadores non están fisicamente en ringleira na orde en que se teñen que pasar os electróns, senón que poden moverse na membrana, difunden e colisionan ao chou. Algúns son moi móbiles, como a ubiquinona e outros están moito máis fixos, como o complexo I. Non obstante, estudos recentes apuntan a que se poderían formar tamén agrupacións de complexos que fagan máis eficiente o transporte.
• Poden traspasarse electróns como tales ou en forma dun ión híbrido hidruro por medio de reaccións redox. O hidruro (:H^-) é un átomo de H e un electrón adicional, polo que leva dous electróns, e é a forma en que traspasa os electróns o NADH.
• O transporte realízase por medio de reaccións redox. Nas reaccións redox fálase de pares redox conxugados, que son o transportador con ou sen o electrón (ou o hidróxeno); por exemplo, NAD⁺/NADH é un par redox ou par conxugado. Os electróns só fluirán cando hai un catalizador ou un encima que acelera o proceso.
• A tendencia a perderen electróns dos transportadores pode medirse co potencial estándar de redución (E'₀). Os electróns sempre pasan dun transportador con E'₀ menor a outro con E'₀ maior. O par conxugado NAD⁺/NADH é o que ten un potencial estándar menor, polo que é o que cede os electróns no inicio da cadea. O par conxugado O₂/H₂O é o que ten un potencial maior, polo que é o aceptor final de lectróns da cadea respiratoria mitocondrial.
• Cando se transportan os electróns sempre hai unha perda de enerxía libre, que na CTE se libera pouco a pouco en cada cesión de electróns da cadea, e que se aproveita para bombear protóns fóra da matriz mitocondrial. As reaccións que fan decrecer a enerxía libre global dun sistema poden proceder espontaneamente.
• A ATP sintetase, un encima con secuencia moi conservada na evolución, encóntrase na membrana e sintetiza ATP cando a súa actividade está impulsada por un gradiente de protóns creado polo funcionamento da cadea de transporte electrónico.^[3][4] A función da cadea de transporte electrónico é producir este gradiente.^[5][6] A síntese de ATP na ATP sintetase denomínase fosforilación oxidativa.
• O gradiente electroquímico creado na membrana mitocondrial interna pode utilizarse, ademais de para bombear protóns, para transportar outras substancias a través da membrana ou para mover flaxelos bacterianos.

A cadea de transporte electrónico transporta tanto protóns coma electróns, transferindo electróns desde doantes cara a aceptores, e transportando protóns a través da membrana. Estes procesos utilizan moléculas de transferencia tanto solubles coma unidas a proteínas. Na mitocondria, os electróns son transferidos ao espazo intermembranoso pola proteína de transferencia de electróns hidrosoluble, citocromo c.^[7] Isto transporta soamente electróns, e estes son transferidos pola redución e oxidación dun átomo de ferro que se encontra no grupo hemo da proteína. O citocromo c encóntrase tamén nalgunhas bacterias, nas que está situado no espazo periplásmico.^[8]

Dentro da membrana interna mitocondrial, o transportador de electróns liposoluble, o coencima Q10 (Q), transporta tanto electrones coma protóns a través dun ciclo redox.^[9] Esta pequena molécula de benzoquinona é moi hidrófobica e liposoluble, de modo que difunde libremente na membrana. Cando Q acepta dous electróns ou libera dous protóns, redúcese á súa forma ubiquinol (QH₂); cando QH₂ libera dous electróns ou acepta dous protóns, oxídase á súa forma orixinal de ubiquinona (Q). Como resultado, se dous encimas están organizados de modo que Q é reducida a un lado da membrana e QH₂ oxidada no outro, a ubiquinona actuará como lanzadeira de protóns a través da membrana.^[10] Algunhas cadeas de transporte de electróns bacterianas utilizan quinonas diferentes, como a menaquinona, ademais da ubiquinona.^[11]

Dentro das proteínas dos complexos transportadores de electróns, os electróns son transferidos entre cofactores de flavina,^[12][13] centros ferro-xofre, e citocromos. Existen varios tipos de centros ferro-xofre; os máis simples que se encontran na cadea de transporte electrónico consisten en dous átomos de ferro unidos por dous átomos xofre inorgánico; estes son centros [2Fe–2S]. O segundo tipo, os centros [4Fe–4S], conteñen un cubo de catro átomos de ferro e catro de xofre. Cada átomo de ferro nestes centros está coordinado por un aminoácido, xeralmente polo átomo de xofre da cisteína. Os ións metálicos cofactores sofren reaccións redox sen unir ou liberar protóns, de modo que na cadea de transporte electrónico serven soamente para o transporte de electróns entre proteínas. Os electrones desprázanse longas distancias a través das proteínas saltando entre as cadeas que forman estes cofactores.^[14] Isto ocorre por efecto túnel, o cal é rápido sobre distancias menores a 1,4⁻⁹ m.^[15]

Practicamente todas as células eucariotas teñen mitocondrias, que producen ATP a partir dos produtos (coencimas reducidos) do ciclo de Krebs, da beta-oxidación dos ácidos graxos, e da oxidación dos aminoácidos. Na membrana mitocondrial interna os electróns procedentes do NADH e do succinato (vía o FADH₂ unido ao encima, que os cede ao QH₂) pasan pola cadea de transporte de electróns ata o oxíxeno (aceptor final), que se reduce a auga. A cadea de transporte electrónico consta dunha serie de doantes e aceptores de electróns encimáticos. Cada doante de electróns pasa os electróns a un aceptor máis electronegativo (con maior E₀'), que á súa vez doa eses electróns a outro aceptor, ata que finalmente os electróns chegan ao oxíxeno, o aceptor máis electronegativo de toda a cadea (con potencial redox maior). O paso de electróns entre doantes e aceptores libera enerxía, que se usa para xerar un gradiente de protóns a través da membrana mitocondrial interna por medio dun bombeo activo de protóns no espazo intermembrana, producindo un estado termodinámico que ten o potencial de producir traballo. Unha pequena porcentaxe de electróns non completan todo o percorrido pola cadea de transporte e "foxen" prematuramente cara ao oxíxeno, o que ten como resultado a formación de radicais superóxido, unha moléculas moi reactivas que contribúen ao estrés oxidativo e están implicados en diversas enfermidades e na senescencia.

A enerxía obtida polo fluxo de electróns a través da cadea de transporte electrónico mitocondrial úsase para bombear protóns desde a matriz mitocondrial ao espazo intermembranas, creando un gradiente electroquímico de protóns entre os dous lados da membrana mitocondrial interna chamado ΔΨ. Este gradiente electroquímico de protóns permite á ATP sintetase ou (ATPase) usar o fluxo de H⁺ que regresan á matriz a través do propio encima para xerar ATP a partir de ADP e fosfato inorgánico (Pi). O complexo I (NADH coencima Q redutase) acepta electróns procedentes do NADH formado no ciclo de Krebs ou noutros procesos, e pásaos ao coencima Q (ubiquinona), que pode recibir tamén electróns do complexo II (succinato deshidroxenase). A ubiquinona pasa os electróns ao complexo III (complexo do citocromo bc₁), o cal os traspasa ao citocromo c. O citocromo c pasa os electróns ao complexo IV (citocromo c oxidase), o cal utiliza eses electróns e ións hidróxeno para reducir o oxíxeno molecular e formar auga.

Os catro complexos transportadores de electróns unidos á membrana identificados na mitocondria son estruturas transmembrana extremadamente complicadas inseridas na membrana mitocondrial interna. Tres deles son tamén bombas de protóns. As estruturas están conectadas electricamente por transportadores de electróns liposolubles ou hidrosolubles. En conxunto, a cadea de transporte electrónico sería así:

NADH → Complexo I → Q → Complexo III → citocromo c → Complexo IV  → O2
                   ↑
               Complexo II 
               (FADH2) 

No complexo I (NADH deshidroxenase, tamén chamada NADH:ubiquinona oxidorredutase; (número EC: 1.6.5.3) dous electróns procedentes do coencima NADH son transferidos a un transportador liposoluble, a ubiquinona (Q). O produto reducido formado ao recibir os electróns, o ubiquinol (QH₂), difunde libremente pola membrana, á vez que o complexo I transloca catro protóns (H⁺) a través da membrana desde a matriz ao espazo intermembrana, contribuíndo así a crear un gradiente de protóns. O complexo I é un dos sitios principais no cal se pode producir unha fuga prematura de electróns cara ao oxíxeno (o normal é que o oxíxeno os recolla ao final da cadea), polo que é un dos sitios principais onde se poden producir os nocivos radicais superóxido.^[16]

A vía que seguen os electróns neste complexo é a seguinte:

O NADH oxídase a NAD⁺ reducindo o coencima FMN do complexo a FMNH₂ nun só paso no que están implicados dous electróns. O FMNH₂ é entón oxidado en dous pasos dun só electrón, por medio dun intermediato semiquinona, de modo que no primeiro paso cada electrón se transfira desde o FMNH₂ ao grupo ferro-sulfurado do complexo, e despois do grupo Fe-S á ubiquinona (Q). A transferencia do primeiro electrón orixina o radical libre (semiquinona), e a transferencia do segundo electrón reduce a semiquinona a ubiquinol, QH₂. Durante este proceso, son translocados catro protóns desde a matriz mitocondrial ao espazo intermembrana, creando un gradiente de protóns que xerará despois ATP durante a fosforilación oxidativa.^[16]

${\displaystyle {\rm {NADH+Q+5\;H_{matriz}^{+}\rightarrow NAD^{+}+QH_{2}+4\;H_{intermembrana}^{+}\!}}}$

No complexo II (succinato deshidroxenase ou SDH; co número EC 1.3.5.1) cédense máis electróns ás quinonas da membrana (Q) orixinados no succinato do ciclo de Krebs e transferidos (vía o grupo prostético FAD unido ao encima) a Q. O complexo II consta de catro subunidades proteicas: SDHA, SDHB, SDHC, e SDHD e contén FAD, grupos Fe-S e hemo. Outros doantes de electróns (por exemplo, ácidos graxos e glicerol 3-fosfato) tamén poden ceder electróns a Q vía FAD. Globalmente o que sucede é:

${\displaystyle {\rm {Succinato+Q\rightarrow Fumarato+QH_{2}\!}}}$

Cando os electróns entran desde o complexo II en vez de entraren polo principio da cadea, sáltanse o punto de bombeo de protóns do complexo I, polo que o bombeo de protóns é menor, créase menos gradiente de protóns e menos ATP.

No complexo III (complexo do citocromo bc₁; co número EC 1.10.2.2) recóllense dous electróns procedentes de QH₂ no sitio Q_O e son secuencialmente transferidos a dúas moléculas de citocromo c, que é un transportados de electróns hidrosoluble do espazo intermembrana. Os outros dous electróns pasan secuencialmente da proteína ao sitio Q_i , onde a parte quinona da ubiquinona se reduce a quinol. Fórmase un gradiente de protóns debido ás dúas oxidacións do quinol (4H+4e-) no sitio Q_o, que forman un quinol (2H+2e-) no sitio Q_i. En total foron translocados seis protóns: dous protóns reducen a quinona a quinol e catro protóns libéranse das dúas moléculas de ubiquinol.

Cando se reduce a transferencia de electróns (debido a que pode haber un potencial de membrana alto ou inhibidores respiratorios como a antimicina A), do complexo III poden fugarse prematuramente electróns cara ao oxíxeno molecular, orixinando a formación de radicais superóxido .^[17]

${\displaystyle {\rm {QH_{2}+2\;Cyt\,c_{ox}+2\;H_{matriz}^{+}\rightarrow Q+2\;Cyt\,c_{red}+4\;H_{intermembrana}^{+}\!}}}$

No complexo IV (citocromo c oxidase; co número EC 1.9.3.1) transfírense catro electróns procedentes de catro moléculas de citocromo c ao oxíxeno molecular (O₂), que uníndose a 4 H⁺ do medio producen dúas moléculas de auga. Ao mesmo tempo, translócanse catro protóns a través da membrana, contribuíndo a crear o gradiente de protóns. A actividade de citocromo c é inhibida polo cianuro.

${\displaystyle {\rm {4\;Cyt\,c_{red}+O_{2}+8\;H_{matriz}^{+}\rightarrow 4\;Cyt\,c_{ox}+2\;H_{2}O+4\;H_{intermembrana}^{+}\!}}}$

A ETF-Q oxidorredutase (Flavoproteína de transporte de electróns-ubiquinona oxidorredutase, tamén chamada EFT deshidroxenase), é un transportador que é o terceiro posible punto de entrada de electróns na cadea de transporte electrónico. É un encima que acepta electróns doutra proteína da matriz mitocondrial, a flavoproteína transferidora de electróns. A EFT-Q oxidorredutase recolle eses electróns e reduce con eles a ubiquinona da cadea de transporte electrónico.^[18]

A EFT-Q oxidorredutase contén un grupo flavina e un grupo [4Fe–4S], pero, a diferenza dos outros complexos respiratorios, non está inserida dentro da bicapa lipídica da membrana mitocondrial interna, senón que simplemente está unida á súa superficie.^[19]

${\displaystyle {\rm {ETF_{red}+Q\rightarrow ETF_{ox}+QH_{2}\!}}}$

Nos mamíferos, esta forma de ceder electróns á cadea respiratoria é importante na beta oxidación dos ácidos graxos e no catabolismo de aminoácidos e de colina, xa que acepta electróns de múltiples acetil-CoA deshidroxenases.^[20][21] Nas plantas, a ETF-Q oxidorredutase é tamén importante na resposta metabólica que lles permite a supervivencia durante longos períodos de escuridade.^[22]

Segundo a hipótese quimiosmótica, proposta polo premio Nobel de Química Peter D. Mitchell, o funcionamento da cadea de transporte de electróns e o da fosforilación oxidativa están conectados por un gradiente de protóns creado entre ambos os lados da membrana mitocondrial interna. O fluxo de protóns desde a matriz mitocondrial producido pola cadea de transporte electrónico é o que crea o gradiente electroquímico (gradiente de protóns). O gradiente mantense porque a membrana mitocondrial interna é impermeable aos protóns, que se acumulan no espazo intermembrana. Os protóns só poden atravesar a membrana de volta á mitocondria por unha especie de poro iónico que hai na porción F_O do encima ATP sintetase da membrana mitocondrial interna. O gradiente será usado polo complexo F_OF₁ da ATP sintetase para producir ATP na fosforilación oxidativa. O refluxo a favor de gradiente de protóns cara ao interior mitocondrial pola porción F_O da ATP sintetrase libera enerxía libre (a enerxía que se almacenara durante a formación dos coencimas reducidos na respiración celular libérase agora desta maneira). A enerxía libre úsase para impulsar a síntese de ATP na ATP sintetase, catalizada polo compoñente F₁ do complexo.^[23]
Un bo axuste entre o transporte de electróns na CTE e a fosforilación oxidativa é esencial para a produción de ATP. Porén, en certos casos, pode ser bioloxicamente útil que os dous procesos queden desaxustados. Existe unha proteína chamada termoxenina (presente só na membrana mitocondrial interna das mitocondrias da chamada graxa marrón), que desaxusta estes procesos, proporcionando un lugar (alternativo á F_O) por onde poden fluír os protóns ao interior da mitocondria. Este fluxo alternativo libera a enerxía en forma de calor (termoxénese) en lugar de aproveitarse para formar ATP, pero esa é a función da graxa marrón. O mesmo efecto teñen substancias sintéticas como o 2,4-dinitrofenol, que son letais a altas doses ^[23].

Na cadea de transporte electrónico os electróns móvense desde un doante de electróns (coencimas como o NADH) a un aceptor final de electróns (O₂) por medio dunha serie de reaccións redox. Estas reaccións están combinadas coa creación dun gradiente de protóns a través da membrana mitocondrial interna. Na cadea hai tres bombas de protóns: nos complexos I, III, e IV. O gradiente de protóns resultante utilízase para fabricar ATP na ATP sintetase.

As reaccións catalizadas polos complexos I e III funcionan moi próximas ao equilibrio. Isto significa que estas reacción son doadamente reversibles se aumenta a concentración dos produtos en relación coa dos reactantes (por exemplo, incrementando o gradiente de protóns). A ATP sintetase é tamén facilmente reversible. Deste modo, o ATP pode usarse para establecer o gradiente de protóns, o cal á súa vez pode usarse para producir NADH (os electróns circularían en sentido contrario). Este proceso de transporte inverso de electróns é importante en moitos procariotas.^[24]

En eucariotas o NADH é o doante de electróns máis importante. A cadea de transporte electrónico en eucariotas era:

NADH → Complexo I → Q → Complexo III → citocromo c → Complexo IV → O₂ onde os complexos I, III e IV son bombas de protóns, e Q e o citocromo c son transportadores de electróns moi móbiles. O aceptor de electróns final é o oxíxeno.

En procariotas (bacterias e archaea) a situación é máis complicada, porque hai varios doantes de electróns e varios aceptores diferentes. En xeral, a cadea de transporte electrónico das bacterias é así:

                     Doante            Doante                    Doante
                       ↓                ↓                        ↓
                 deshidroxenase   →   quinona   →   bc1   →   citocromo
                                        ↓                        ↓
                                oxidase(redutase)       oxidase(redutase)
                                        ↓                        ↓
                                     Aceptor                 Aceptor

Como se ve, os electróns poden entrar na cadea en tres niveis: por unha deshidroxenase, por un conxunto de quinonas, ou por un transportador de electróns de tipo citocromo móbil. Estes niveis corresponden a potenciais redox sucesivamente máis positivos, ou a diferenzas no potencial sucesivamente decrecentes con respecto ao aceptor final. Noutras palabras, corresponden a cambios na enerxía libre sucesivamente máis pequenos para o conxunto de reaccións redox doante → aceptor.

Cada célula bacteriana usa múltiples cadeas de transporte electrónico, a miúdo simultaneamente. As bacterias poden usar varios doantes de electróns, deshidroxenases, oxidases, redutases e aceptores diferentes. Por exemplo, Escherichia coli (cando crece en medios aeróbicos usando a glicosa como fonte de enerxía) usa dúas NADH deshidroxenases e dúas quinol oxidases diferentes, cun total de catro cadeas de transporte electrónico diferentes que operan simultaneamente.

Unha característica común de todas estas cadeas de transporte electrónico é a presenza de polo menos unha bomba de protóns que crea un gradiente transmembrana. As cadeas de transporte electrónico basterianas poden conter ata tres bombas de protóns, como na mitocondria, ou tan só unha ou dúas.

Na biosfera actual os doantes de electróns máis comúns son moléculas orgánicas. Os organismos que usan moléculas orgánicas como fonte de enerxía denomínanse organótrofos. Os organótrofos (animais, fungos, protistas) e fotótrofos (plantas e algas) constitúen a gran maioría das formas de vida que nos son familiares.

Algúns procariotas poden usar materia inorgánica como fonte de enerxía. Eses organismos denomínanse litótrofos. Os doantes de electróns inorgánicos poden ser: hidróxeno, monóxido de carbono, amoníaco, nitrito, xofre, sulfuro, e ferro ferroso. Os litótrofos mesmo poden vivir en formacións rochosas situadas a miles de metros baixo a superficie terrestre. Debido ao seu volume e distribución, os litótrofos poderían en realidade superar en número aos organótrofos e fotótrofos na biosfera.

O uso de doantes de electróns inorgánicos como fonte de enerxía é de grande interese no estudo da evolución. Este tipo de metabolismo debeu loxicamente preceder no decurso da evolución aos metabolismos que usan moléculas orgánicas como fontes de enerxía.

As deshidroxenases que usan as bacterias dependen do doante de electróns utilizado. As bacterias poden usar varios doantes de electróns diferentes. Cando a fonte de enerxía é a materia orgánica, o doante pode ser o NADH ou o succinato, e nese caso os electróns entran na cadea de transporte electrónico por medio dunha NADH deshidroxenase (similar ao complexo I da mitocondria) ou por unha succinato deshidroxenase (similar ao complexo II mitocondrial). Úsanse outras deshdroxenases cando as fontes de enerxía son outras: formato deshidroxenase, lactato deshidroxenase, gliceraldehido-3-fosfato deshidroxenase, H₂ deshidroxenase (hidroxenase) etc. Algunhas deshidroxenases son tamén bombas de protóns; outras simplemente iintroducen electróns no conxunto de quinonas da membrana.

A maioría das deshidroxenases só se sintetizan cando se necesitan. Dependendo do ambiente no que se atopen, as bacterias seleccionan encimas diferentes da súa libraría de xenes e sintetizan só aquelas que precisan para crecer. Os encimas que se sintetizan só cando se precisan denomínanse "inducibles".

As quinonas son transportadores liposolubles moi móbiles que transportan electróns (e protóns) entre complexos macromoleculares inseridos na membrana grandes e relativamente inmóbiles. As bacterias utilizan ubiquinona (a mesma ca nas mitocondrias) e outras quinonas similares como a menaquinona.

Denominamos bomba de protóns a calquera proceso que cree un gradiente de protóns a través da membrana. Os protóns poden ser translocados fisicamente a través da membrana; isto é o que se observa nos complexos I e IV mitocondriais. O mesmo efecto pode conseguirse movendo os electróns na dirección oposta. O resultado é a desaparición dun protón que estaba no citoplasma bacteriano e a aparición dun protón no periplasma do exterior da célula (é o espazo entre a membrana plasmática e a parede celular bacteriana). O complexo III mitocondrial usa este segundo tipo de bomba de protóns, que está mediada por unha quinona (é o ciclo Q).

Algunhas deshidroxenases son bombas de protóns; outras non. A maioría das oxidases e redutases son bombas de protóns, pero algunhas non. O citocromo bc₁ é unha bomba de protóns presente en moitas, mais non todas, as bacterias (non se encontra en E. coli, por exemplo). Como implica o seu nome, o citocromo bacteriano bc₁ é similar ao bc₁ mitocondrial (complexo III).

As bombas de protóns son o "corazón" do proceso de transporte de electróns. Producen o gradiente electroquímico transmembrana que fornece enerxía á célula.

Os citocromos son pigmentos que conteñen ferro. Poden ser de dous tipos distintos: móbiles ou inmóbiles.

Algúns citocromos son transportadores hidrosolubles que transfiren electróns entre as grandes estruturas macromoleculares inmóbiles inseridas na membrana. O citocromo móbil transportador de electróns da mitocondria é o citocromo c. As bacterias usan varios citocromos móbiles diferentes.

Outros citocromos atópanse dentro de macromoléculas como o complexo III e o complexo IV. Funcionan tamén como transportadores de electróns, pero dun modo moi diferente, no medio en estado sólido e intramolecular dos complexos, polo que non son móbiles.

Os electróns poden entrar nunha cadea de transporte electrónico a nivel dun citocromo móbil ou dun transportador quinona. Por exemplo, os electróns procedentes de doantes inorgánicos (nitrito, ferro ferroso etc.) entran na cadea de transporte electrónico por un citocromo. Cando os electróns entran a un nivel redox maior ca o do NADH, a cadea de transporte electrónico debe operar en sentido inverso para producir esta necesaria molécula de maior enerxía.

Cando a bacteria crece nun contorno aeróbico, o aceptor final de electróns (O₂) redúcese a auga pola acción dun encima chamado oxidase. Cando as bacterias crecen en contornos anaeróbicos, o aceptor final de electróns redúcese por un encima chamado redutase.

Nas mitocondrias o complexo de membrana terminal (complexo IV) é a citocromo oxidase. As bacterias aeróbicas utilizan varias oxidases terminais diferentes. Por exemplo, E. coli non ten citocromo oxidase nin o complexo bc₁. En condicións aeróbicas usa dúas quinol oxidases terminais diferentes (ambas as dúas bombas de protóns) para reducir o oxíxeno a auga.

As bacterias anaeróbicas, que non usan o oxíxeno como aceptor final de electróns, teñen redutases terminais específicas para o seu aceptor final. Por exemplo, E. coli pode usar fumarato redutase, nitrato redutase, nitrito redutase, dimetilsulfóxido redutase, ou N-óxido de trimetilamina redutase, dependendo da dispoñibilidade destes aceptores no seu contorno.

A maioría das oxidases e redutases terminais son inducibles. Son sintetizadas só cando a bacteria os precisa, en resposta ás condicións reinantes no seu ambiente.

Igual que hai varios doantes de electróns diferentes (materia orgánica nos organótrofos, materia inorgánica nos litótrofos), hai tamén varios aceptores de electróns posibles, tanto orgánicos coma inorgánicos. Se hai oxíxeno dispoñible, úsase invariablemente este como aceptor final de electróns, porque é o que pode xerar o maior cambio de enerxía libre de Gibbs e produce máis enerxía.

Nos ambientes anaeróbicos, úsanse varios aceptores de electróns distintos, como nitrato, nitrito, ión férrico, sulfato, dióxido de carbono, e moléculas orgánicas pequenas como o fumarato.

Como o transporte de electróns nas cadeas é un proceso redox, estas poden describirse como un conxunto de pares redox. Por exemplo, a cadea de transporte electrónico mitocondrial funciona transportando electrróns desde o par NAD⁺/NADH ao par O₂/H₂O. O NADH é o doante inicial de electróns e o O₂ é o aceptor final. Non toda combinación doante-aceptor é termodinamicamente posible. O potencial redox do aceptor debe ser máis positivo ca o potencial redox do doante. Ademais, as condicións reais nas que está a célula poden diferir bastante das condicións estándar (concentracións 1 molar, presións parciais de 1 atm, pH = 7), que se aplican para medir os potenciais redox estándar. Por exemplo, as bacterias do hidróxeno viven en ambientes con presións parciais de H₂ de 10^-4 atm. A reacción redox asociada, que é termodinamicamente favorable na natureza, é termodinamicamente imposible nas condicións “estándar”.

As vías de transporte electrónico son en xeral inducibles nas bacterias. Dependendo do ambiente no que se atopen, as bacterias poden sintetizar diferentes complexos transmembrana e producir diferentes cadeas de transporte de electróns nas súas membranas celulares. As bacterias seleccionan as súas cadeas de transporte de electróns da libraría de xenes do seu xenoma, que contén xenes para múltiples posibles deshidroxenases, oxidases terminais e redutases. A situación é a miúdo resumida dicindo que as cadeas de transporte electrónico bacterianas son ramificadas, modulares, e inducibles.

Nos capítulos anteriores explicouse como na fosforilación oxidativa mitocondrial ou bacteriana, os electróns se transferían desde un doante de electróns de alta enerxía (por exemplo, NADH) a un aceptor de electróns (por exemplo, o O₂) a través duna cadea de transportadores de electróns. Pero existe tamén un proceso similar á fosforilación oxidativa, chamado fotofosforilación, que ten lugar durante a fase luminosa da fotosíntese, no cal a enerxía da luz se usa para crear un doante de alta enerxía e un aceptor de electróns. Os electróns transfírense do doante ao aceptor por medio doutra cadea de transportadores de electróns distinta da mitocondrial.

O transporte de electróns fotosintético ten moitas semellanzas co que se produce na cadea respiratoria. Usan transportadores liposolubles móbiles (quinonas) e outros hidrosolubles (como os citocromos). Teñen bombas de protóns, que en todos os casos son semellantes ao complexo III mitocondrial. Prodúcese un mecanismo quimiosmótico similar ao mitocondrial que activa a formación de ATP nunha ATP sintetase.

A cadea de transporte electrónico fotosintético encóntrase na membrana dos tilacoides dos cloroplastos ou nas membranas das bacterias fotosintéticas. Para máis detalles ver a imaxe e os artigos principais.

• Fenchel T, King GM, Blackburn TH (2006). Elsevier, ed. Bacterial Biogeochemistry: The Ecophysiology of Mineral Cycling (2nd ed.). ISBN 978-0-12-103455-9. 
• Lengeler JW, Drews G; Schlegel HG (editors) (1999). Biology of the Prokaryotes. Blackwell Science. ISBN 978-0632053575. 
• Nelson DL, Cox MM (2005). Lehninger Principles of Biochemistry (4th ed.). W. H. Freeman. ISBN 978-0716743392. 
• Nicholls DG, Ferguson SJ (2002). Academic Press, ed. Bioenergetics 3. ISBN 978-0125181211. 
• Stumm W, Morgan JJ (1996). John Wiley & Sons, ed. Aquatic Chemistry (3rd ed.). ISBN 978-0471511854. 
• Thauer RK, Jungermann K; Decker K (1977). "Energy conservation in chemotrophic anaerobic bacteria". Bacteriol Rev 41 (1): 100–80. PMC 413997. PMID 860983. 
• White D. (1999). Oxford University Press, ed. The Physiology and Biochemistry of Prokaryotes (2nd ed.). ISBN 978-0195125795. 
• Voet D, Voet JG (2004). John Wiley & Sons, ed. Biochemistry (3rd ed.). ISBN 978-0471586517. 
• Kim HS.; Patel, K; Muldoon-Jacobs, K; Bisht, KS; Aykin-Burns, N; Pennington, JD; Van Der Meer, R; Nguyen, P; Savage, J (2010). "SIRT3 is a mitochondria-localized tumor suppressor required for maintenance of mitochondrial integrity and metabolism during stress". Cancer Cell 17 (1): 41–52. PMID 20129246. doi:10.1016/j.ccr.2009.11.023. 

• Fosforilación oxidativa
• Respiración aerobia
• Respiración anaerobia
• Metabolismo