También puede usar dihidrolipoato, dihidrolipoamida y dihidrolipoil-lisina libres como sustratos. Esta enzima se descubrió por su catálisis de la oxidación del NADH por el azul de metileno llamándose por entonces diaforasa.
Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial en forma de homodímero utilizando una molécula FAD por cada uno. El sitio activo es un enlace disulfuro activo para reacciones redox.
La DLD forma parte del sistema de segmentación de la glicina en donde se llama Proteína L. Las otras enzimas/proteínas constituyentes de este complejo son:
La DLD está presente en el complejo piruvato deshidrogenasa uniéndose al núcleo de dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa y cataliza la oxidación de sus grupos dihidrolipoilo. La DLD también participa en el complejo 3-metil-2-oxobutanoato deshidrogenasa realizando funciones similares que en el 2-oxoglutarato deshidrogenasa.
Enfermedades
La deficiencia en DLD es causa de la acidosis láctica congénita infantil y de la enfermedad de orina con olor a jarabe de arce (Maple Syrup Urine Disease MSUD). La MSUD está caracterizada por retardo físico y mental, problemas de alimentación y olor a jarabe de arce en la orina. Los cetoácidos de los aminoácidos de cadena ramificada están presentes en la orina, resultando esto por un bloqueo en la descarboxilación oxidativa.
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