Od 22, pirolizin (O/Pyl) je uključen u proteine različitih posttranslacijskih modifikacija biosintetičkih mehanizama; preostala 21 su direktno kodirane izvornim genetičkim kodom, uključujući i selenocistein (U/Sek), koji koristi poseban oblik ubacivanja u translacijskoj inkorporaciji, ali to se ne smatra posttranslacijskom modifikacijom. Od svih preostalih (20), ljudi mogu sintetizirati 11, koje nastaju od drugih ili iz drugih molekula, posrednika metabolizma. Ostalih devet mora biti konzumirano (obično kao njihovi derivati u proteinima), pa se nazivaju esencijalne aminokiseline. Esencijalne aminokiseline su histidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan i valin (tj. skraćeno: H I L K M F T).
Riječ "proteinogene" znači "protein gradeće". Proteinogene aminokiseline mogu se kondenzirati u polipeptid (podjedinice proteina) u procesu koji se zove translacija (druga faza biosinteze proteina, dio ukupnog procesa ekspresije gena).[3][4][5][6]
Nasuprot tome, neonproteinogene amino kiseline ili nisu uključene u proteine (poput GABA, L-DOPA, ili trijodtironina) ili se ne proizvode izravno u izolaciji i standardnim ćelijskim procesima (poput hidroksiprolina i selenometionina). Potonji često nastaje iz posttranslacijske modofikacije proteina.
Za proteinogene aminokiseline je tvrđeno je da su se u vezi sa aminokiselinama koje se mogu prepoznati po ribozimima autoaminoacilacijskog sistema. Stoga, nonproteinogene aminokiseline bi bili isključeni iz kontingenta evolucijski uspješnih nukleotida, na bazi postojećih oblika života. Drugi razlozi koji mogu objasniti zašto neke specifične nonproteinogene aminokiseline nisu generalno uključene u proteine su naprimjer, za ornitin i homoserin da cikliziraju protiv okosnice peptida i fragmentiranja proteina s relativno kratkim poluraspadom, a drugi su otrovni jer oni mogu biti pogrešno ugrađeni u proteine, kao što je argininu analogni kanavanin.
Neproteinogene aminokiseline su uključene u neribosomni peptidi, koji se ne proizvode u ribozomima tokom translacije.
Struktura
Slijede ilustruje struktura i skraćenice 21 aminokiseline koje su direktno kodirane za sintezu proteina u genetičkom kodu eukariota. Strukture koje su date u nastavku su standardne hemijske strukture, a ne tipični bipolni oblici koji postoje u vodenim otopinama.
Grupirana tabla 21 aminostrukture, nomenklatura i pKa vrijednosti njihovih bočnih grupa
Ponekad se specifičnost identiteta aminokiseline ne može odrediti jednoznačno. Određene tehnike proteinskog sekvenciranja ne prave razliku među pojedinim parovima. Zato se koriste ovi kodovi:
Dodatno, simbol X je upotrebljen za oznaku aminokiseline koja je kompletno neidentificirana.
Hemijske osobenosti
U nastavku je tabela sa jednoslovnim i troslovnim simbolima i hemijskim svojstvima bočnih lanaca standardnih aminokiselina. Navedene mase su bazirane na ponderiranom prosjeku elementarnih izotopa njihovie prirodne abundancije. Formiranje peptidne veze rezultira u eliminaciji molekula vode, tako da je jedinice mase aminokiselina u proteinskim lancima smanjena za 18,01524 Da.
Napomena: pKa vrijednosti aminokiselina su obično malo drugačije kada su unutar proteina. U ovoj situaciji, proteinski pKa proračuni se ponekad koriste za izračunavanje promjena u pKa vrijednosti aminokiselina.
* UAG je normalno amber stop kodon, ali i kodiranje pirrolizina ako je prisutan PYLIS element]. ** UGA je normalno opal (ili amber) stop kodon, ali kodira i selenocistein, je prisutan SECIS element. †Stop kodon nije aminokiselina, ali je uključen za kompletiranje šifre. †† UAG i UGA ne djeluju uvijek kao stop kodoni (vidi gore). ‡ Esencijalna aminokiselina se ne miže sintetizirati kod ljudi, pa se mora konzumirati. Uvjetne esencijalne aminokisaeline se obično ne zahtijevaju u ishrani, ali moraju biti egzogeno dodvane u specifičnim skpinama koje ne sintetiziraju u dovoljne količine.
Masena spektofotometrija
U masenoj spektrofotometriji peptida i proteina, korisno je poznavanje mase ostataka . Masa peptida ili proteina je zbir mase ostatka plus masa vode.[7]
Naredna tabela navodi obilje aminokiselina u ćeliji Escherichia coli i metabolički utrošak ATP za sintezu aminokiselina. Negativni brojevi ukazuju na metaboličke procese koji su energetski povoljni i ne troše neto ATP ćelije. Skup raspoloživih aminokiselina sadrži one u obliku i u polimeriziranom obliku (proteini).
Vrlo bogat i vrlo svestran, više nego krut glicin, ali dovoljno mali da predstavlja samo mala prostorna ograničenja za proteinske konformacije. Ponaša se prilično neutralno, a može se nalaziti u obje hidrofilne regije na proteinu, izvan i unutar hidrofobnih područja.
Atom sumpora se lako veže za ioneteških metala. Pod oksidirajućim uvjetima, dva cisteina mogu udružiti u disulfid i formirati aminokiselinu cistin. Kada su cistini dio proteina, insulina naprimjer, u tercijarna struktura je stabilizirana, što čini protein otpornijim na denaturacije. Zato su disulfidne veze česte u proteinima koji moraju biti u funkciji u teškim uvjetima, uključujući probavne enzime (npr. pepsin i himotripsin) i strukturne proteine (npr. keratin). Disulfidne veze se također nalaze u peptidima koji su premali da sami održe stabilan oblik sami (npr. insulin).
Asp se ponaša slično glutaminskoj kiselini, a nosi hidrofilnu kiselu grupu sa jakim negativnim nabojem. Obično se nalazi na vanjskoj površini proteina, koji je topiv u vodi. Veže se za molekule i ione pozitivnog naboja, a često se koristi u enzimima za fiksiranje metalnih iona. Kada se nalaze unutar proteina, aspartat i glutamat su obično upareni sa argininom i lizinom.
Esencijalni za ljude, fenilalanin, tirozin i triptofan sadrže velike, krute aromatične grupe u bočnom lancu. To su najvećie aminokiseline. Hidrofobni su kao i izoleucin, leucin, valin i imaju tendenciju da se orijentiraju prema unutrašnjosti proteinskih molekula. Fenilalanin se može pretvoriti u tirozin.
Zbog dva atoma vodika na α ugljiku, glicina nije optički aktivan. To je najmanja aminokiselina, rotira lako i daje fleksibilnost proteinskom lancu. Može da se uklopi u uskim mestima, npr. trostruki heliks kolagena. Pošto previše fleksibilnosti obično nije poželjno, kao strukturna komponenta, manje je uobičajen od alanina.
Od suštinskog je značaja za ljude. Čak i u blago kiselim uvjetima, dogodi se protonacija dušika, što mijenjaju svojstva histidina i polipeptida u cjelini. Nalazi se u mnogim proteinima kao regulatorni mehanizam, promjenom konformacije i ponašanje polipeptida u kiselim područjima, kao što su kasni endosomi ili lizosomi, provođenje promjena konformacija u enzimima. Međutim, za to je potrebno samo nekoliko histidina, tako da je relativno oskudan.
Od esencijalnog značaja je za ljude. Izoleucin, leucin i valin i imaju velike alifatskiehidrofobne bočne lance. Njihove molekule su krute, a međusobne hidrofobne interakcije su važni za pravilno sklapanje proteina, jer ovi lanci imaju tendenciju da se nalaze unutar molekula proteina.
Lizin je od suštinskog značaja za ljude, a ponaša se slično argininu. Sadrži dug, fleksibilan bočni lanac s pozitivnim nabojem na kraju. Fleksibilnost lanca čini lizin i arginin pogodnim za vezivanje molekula s mnogim negativnim nabojima na svojoj površini. Npr. DNK - vezujući proteini imaju aktivnu regiju bogatu argininom i lizinom. Snažan naboj čini ove dvije aminokiseline sklonim za vanjske hidrofilne površine proteina. Kada se nalaze unutra, obično su upareni s odgovarajućim negativno nabijenih aminokiselinama, npr. aspartatom ili glutamatom.
Met je od esencijalnog og značaja za ljude. Uvijek je prva aminokiselina koja biti uključena u protein, a ponekad je uklonjen nakon translacije. Kao i cistein, sadrži sumpor, ali sa metil grupom, umjesto vodika. Ova metil grupa se može aktivirati, a koristi se u mnogim reakcijama u kojima se dodaju novi atomi ugljika na drugu molekulu.
Prolin sadrži neobičan prsten sa amino grupom N-kraja, koji prisiljava CO-NH amidnu sekvencu na fiksnu konformaciju. To može poremetiti sklopove proteinske strukture, poput α heliksa ili β lista. Uobičajen je u kolagenu, često prolazi kroz posttranslacijske modifikacije u hidroksiprolinu.
Slično glutaminskoj kiselini, Gln sadrži amidnu grupu, u kojoj Glu ima karboksilnu. Nalazi se u proteinima i kao spremište za amonijak; najobilnija je aminokiselina u organizmu.
Serin i treonin imaju kratke molekule koje završavaju hidroksilnom grupom. Njegov vodik je lako ukloniti, tako da serin i treonin često ponašaju kao donatorai vodika u enzimima. Oba su vrlo hidrofilna, tako da vanjskie regije topivih proteina bogate ovim aminokiselinama.
Tyr se ponaša slično fenilalaninu (prethodnik tirozina) i triptofanu, a preteča je melanina, epinefrina i hormona štitnjače. Njegova fluorescencija se obično javlja kao posljedica energetskog transfera u triptofan.
Čuvar mjesta kada bilo koja aminokiselina može zauzeti datu poziciju.
Katabolizam
Aminokiseline mogu biti klasificirane prema osobenostima glavnog produkta svake od njih.
Glucogene, sa produktima koji imaju sposobnost formiranja glukoze putem glukogeneze.
Ketogene, sa produktima koji nemaju sposobnost formiranja glukoze: ovi produkti se mogu upotrebiti za ketogenezu ili sintezu lipida.
Aminokiseline katabolizirane i glukogenim i and ketogenim produktima.
Život na bazi alternativnih proteinogenih garnitura
Prema dosadašnjim saznanjima, čini se da su proteinogene garniture koje koriste poznati oblici života na Zemlji, proizvoljno odabrane evolucijom , od više stotina mogućih alfa-tipova aminokiselina. Ksenobiološke studije hipotetskih oblika života koji bi mogli biti izgrađeni korištenjem alternativnih skupova proširivanjem genetičkoih kodova. Stanley Millerov tip eksperimenta na umjetnom samozačeću pokazuje da alfa-tipovi aminokiselina dominiraju u osnovnoj vodi 'primordijalne supe', ali beta-tip aminokiselina dominira kada je prisutno manje vode. Oba, i alfa- i beta-bazirani setovi mogli su biti osnova za alternativne konstrukcije proteina i oblike života.
^Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN0-674-30775-5, ISBN0-674-30776-3.
^Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN0-12-361811-8.
^Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, ISBN978-3-540-68637-8.
^Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN978-1-4641-0962-1.
.png)
