Оклюдин (англ.Occludin) – інтегральний білок, який кодується геном OCLN, розташованим у людини на довгому плечі 5-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 522 амінокислот, а молекулярна маса — 59 144[5]. білок з молекулярною масою 65 кДа, що розташований в щільних контактах та є їх компонентом. В людини оклюдин кодується геном OCLN та являє собою 522-амінокислотний поліпептид.
Ген OCLN розташований на довгому (q) плечі хромосоми 5 у позиції q13.1. Він починається з 69 492 292 пари основ та простягається до 69 558 104 пари основ, маючи довжину 65 813 пар основ. В результаті альтернативного сплайсингу експресуються дві ізоформи оклюдину.
Структура
В структурі оклюдину виділяють 9 доменів, що розділені на дві групи. Перша група об'єднує 5 доменів, що розташовані внутрішньоклітинно та позаклітинно, а друга група об'єднує 4 трансмембранних домени. Ці 9 доменів є наступними:
N-кінцевий домен (66 амінокислот);
трансмембранний домен 1 (23 амінокислот);
позаклітинна петля 1 (46 амінокислот);
трансмембранний домен 2 (25 амінокислот);
внутрішньоклітинна петля (10 амінокислот);
трансмембранний домен 3 (25 амінокислот);
позаклітинний домен 2 (48 амінокислот);
трансмембранний домен 4 (22 амінокислот);
C-кінцевий домен (257 амінокислот).
C-кінцевий домен необхідний для правильного утворення щільних контактів. Він також взаємодіє з декількома цитоплазматичними білками в з'єднувальному диску і сигнальними молекулами, відповідальними за виживання клітин, а його N-кінцевий домен бере участь в ущільнені щільних контактів. Позаклітинна петля оклюдину бере участь в регуляції парацелюлярної проникності, а позаклітинний домен 2 бере участь в локалізації щодо щільного контакту.
Функції
Оклюдин є важливим для функціювання щільних контактів. Він визначає щільність щільних контактів та відіграє важливу роль в забезпеченні бар'єрної функції.
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID15489334DOI:10.1101/gr.2596504
Sallee J.L., Burridge K. (2009). Density-enhanced phosphatase 1 regulates phosphorylation of tight junction proteins and enhances barrier function of epithelial cells. J. Biol. Chem. 284: 14997—15006. PMID19332538DOI:10.1074/jbc.M901901200
Van Itallie C.M., Anderson J.M. (1997). Occludin confers adhesiveness when expressed in fibroblasts. J. Cell Sci. 110: 1113—1121. PMID9175707
Lapierre L.A., Tuma P.L., Navarre J., Goldenring J.R., Anderson J.M. (1999). VAP-33 localizes to both an intracellular vesicle population and with occludin at the tight junction. J. Cell Sci. 112: 3723—3732. PMID10523508
