SUMO proteini su slični sa ubikvitinom, i sumoilacijom rukovodi enzimska kaskada koja je analogna sa ubikvitinacijom. Za razliku od ubikvitinacije, SUMO se ne koristi za obeležavanje proteina za degradaciju. Krajnji oblik SUMO proteina se formira kad se zadnje četiri aminokiseline sa C-terminusa odvoje, čime se omogučava formiranje izopeptidne veze između C-terminalnog glicinskog ostatka SUMO proteina i akceptorskog lizina na ciljnom proteinu.
Ulrich HD (2005). „Mutual interactions between the SUMO and ubiquitin systems: a plea of no contest”. Trends Cell Biol. 15 (10): 525—532. PMID16125934. doi:10.1016/j.tcb.2005.08.002.
Li M; Guo D; Isales CM; et al. (2005). „SUMO wrestling with type 1 diabetes”. J. Mol. Med. 83 (7): 504—513. PMID15806321. doi:10.1007/s00109-005-0645-5.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Peroutka III RJ, Orcutt SJ, Strickler JE, Butt TR (2011). „SUMO fusion technology for enhanced protein expression and purification in prokaryotes and eukaryotes”. Methods Mol. Biol: Heterologous gene expression in E. Coli. 705: 15—30. PMID21125378. doi:10.1007/978-1-61737-967-3_2.|chapter= игнорисан (помоћ)Download PDF