Keratin

Keratín je vsaka iz družine beljakovin, ki tvorijo osnovno strukturo citoskeleta epitelijskih tkiv in trdnih tkiv, kot so lasje, dlake in nohti. Osnovna polipeptidna veriga je organizirana v sekundarno strukturo, desnosučno vijačnico (α-vijačnica s 4 aminokislinskimi ostanki na zavoj in z visoko vsebnostjo cisteina) in dalje v kvartarno strukturo (dva α-heliksa se zvijeta v levo in se povežeta z disulfidnimi vezmi preko cisteinskih aminokislinski ostankov).[1] Poleg α-keratina, pri katerem polipeptidna veriga tvori α-vijačnice, se v naravi pojavlja tud β-keratin, v katerem so kot sekundarne strukture prisotne β-ploskve.[2] V živalskih celicah keratinske beljakovine v obliki intermediarnih filamentov služijo kot opora in zaščita pred mehanskimi raztezki.[3][4]

α-keratin je fibrilarni strukturni protein, ki je v naravi zelo razširjen. Ima pomembno vlogo pri gradnji zaščitnega ovoja (npr. epidermisa – kožne povrhnjice) pri različnih organizmih. Je pomembna komponenta roževine oz. roževinastih struktur, kot so dlake, rogovi, kopita ipd. Vsem strukturam, ki jih gradi daje veliko čvrstost in netopnost v vodi.[5]

β-keratin najdemo pri plazilcih.[6][7] Koži plazilcev daje bistveno močnejšo trdnost kot α-keratin sesalčji koži.

Kemijska zgradba

Kakor vse beljakovine tudi keratin sestavljajo aminokisline. Biokemijske analize ovčje volne so pokazale, da α-keratin sestavljajo sledeče aminokisline: glutamat (12 %), cistein (11 %), serin (10 %), glicin (8 %), arginin (7 %), levcin (7 %) aspartat (6 %), valin (6 %), alanin (5 %) ter ostale aminokisline (29 %). Aminokisline se organizirajo v vijačnico.[5]

Sklici

  1. ↑ http://lsm1.amebis.si/lsmeds/novPogoj.aspx?pPogoj=keratin[mrtva povezava], Slovenski medicinski e-slovar, vpogled: 11. 9. 2013.
  2. ↑ Cortez Lopes F. Production of Proteolytic Enzymes by a Keratin-Degrading Aspergillus niger. Enzyme Research Volume 2011 (2011), članek ID 487093, doi:10.4061/2011/487093. Dostopno na: http://www.hindawi.com/journals/er/2011/487093/ Arhivirano 2013-11-28 na Wayback Machine..
  3. ↑ Steinert, Peter M. (1. junij 1993). »Structure, Function, and Dynamics of Keratin Intermediate Filaments«. Journal of Investigative Dermatology (v angleščini). Zv. 100, št. 6. str. 729–734. doi:10.1111/1523-1747.ep12475665. ISSN 0022-202X.
  4. ↑ Jezernik, Kristijan.; Sterle, Maksimiljan.; Omerzel Vujić, Erika.; Lampe Kajtna, Mojca. (2012). Celična biologija : učbenik za študente Medicinske fakultete (1. izd., 1. natis izd.). Ljubljana: DZS. ISBN 978-961-02-0286-8. OCLC 821110606.
  5. ↑ 5,0 5,1 Rodney Boyer, Temelji biokemije, zbirka Scripta, Študentska založba, Ljubljana 2005.
  6. ↑ Dalla Valle L; Nardi A; Belvedere P; Toni M; Alibardi L (2007). »Beta-keratins of differentiating epidermis of snake comprise glycine-proline-serine-rich proteins with an avian-like gene organization«. Dev. Dyn. 236 (7): 1939–1953. doi:10.1002/dvdy.21202. PMID 17576619.
  7. ↑ Dalla Valle L; Nardi A; Toffolo V; Niero C; Toni M; Alibardi L (2007). »Cloning and characterization of scale beta-keratins in the differentiating epidermis of geckoes show they are glycine-proline-serine-rich proteins with a central motif homologous to avian beta-keratins«. Dev. Dyn. 236 (2): 374–388. doi:10.1002/dvdy.21022. PMID 17191254.

Glej tudi