Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь—СО—NH— между аминокислотами в белках, превращают их в полипептиды или одиночные аминокислоты и ускоряют образование новых белков. [1] Катализуют (ускоряют) реакцию протеолиза. Делятся на две группы:
эндопротеазы — находятся внутри клеток (катепсин животных, папаин растений).
В отсутствие ускорителей, протеолизис занимал бы сотни лет. Протеазы встречаются у всех форм жизни, включая вирусы. Эти ферменты долгое время эволюционировали независимо друг от друга, и разные классы протеаз могут ускорять одни и те же реакции с помощью совершенно разных каталитических механизмов.
Протеазы впервые были сгруппированы в 84 семейства согласно их эволюционным взаимодействиям в 1993 и классифицированы по аминокислоте активного центра: сериновые, цистеиновые, аспартатные и металлопротеазы. Треониновые и глутаминовые протеазы не были описаны до 1995 и 2004 соответственно. Механизмы, используемые для расщепления пептидной связи, включают образование аминокислотных остатков, содержащих цистеин и треонин (протеазы) или молекулу воды (аспартатные, глутаматные протеазы и металлопротеазы) нуклеофильных, атакующих пептидную карбонильную группу. Один способ создать нуклеофил - с помощью каталитической триады, где гистидиновый кислотный остаток используется для активации серина, цистеина или треонина как нуклеофила. Эта классификация не сформирована на основе эволюционного развития, однако типы нуклеофила конвергентно эволюционировали в разных суперсемействах, и некоторые суперсемейства показывают множественные нуклеофилы как результат дивергентной эволюции.
Пептидные лиазы
Седьмой каталитический тип протеолитических ферментов, аспарагиновые пептидные лиазы, был описан в 2011. Его протеолитический механизм необычен тем, что вместо гидролиза, он катализует реакцию элиминации. На протяжении этой реакции аспарагин формирует цикличную структуру, которая расщепляет саму себя на аспарагиновых кислотных остатках в белках. Эта реакция происходит только при подходящих условиях. Из-за фундаментально отличающегося способа расщепления, включение этих ферментов в группу протеаз остаётся дискуссионным вопросом.
Основанная на эволюционной филогении
Текущую классификацию эволюционных семейств протеаз можно посмотреть в базе данных MEROPS. В ней протеазы сначала сгруппированы по ''кланам'' (суперсемействам) основанным на структуре, механизмах, порядку аминокислотных остатков (например, клан PA, где P обозначает смешение семейств нуклеофилов). В каждом ''клане'' (суперсемействе) протеазы разделены на семейства, основываясь на схожей последовательности аминокислот (например, семейства S1 и C3 клана PA). Каждое семейство может содержать сотни связанных протеаз (например, трипсин, эластаза, тромбин и стрептогризин семейства S1).
В настоящее время существует более 50 кланов, показывающих различные эволюционные начала протеолиза.
Попов Е.М. и др. Проблема белка [5 т. (Том 1. Химическое строение белка, Том 2. Пространственное строение белка, Том 3. Структурная организация белка, Том 4. Структура и функция белка, Том 5. Структура, функция и эволюция белка)] / отв. ред. акад.В.Т. Иванов . — М.: Наука, 1995—2000. — 600 экз.
Пожалуйста, дополните её ещё хотя бы несколькими предложениями и уберите это сообщение. Если статья останется недописанной, она может быть выставлена к удалению. Для указания на продолжающуюся работу над статьёй используйте шаблон {{subst:Редактирую}}. (9 марта 2023)
.svg){kind=small}
