Trypsyna (EC 3.4.21.4^[1]) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9^[2]) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.

Trypsyna należy do endopeptydaz^{[potrzebny przypis]}. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny^[3]. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C^[4]. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.

• chymotrypsyna