Czynniki elongacyjne

Czynnik elongacyjny eEF1, podjednostka G (PDB:1pbu).

Czynniki elongacyjne – białka odpowiedzialne za elongację (wydłużanie) syntezowanego łańcucha peptydowego poprzez tworzenie kolejnych wiązań peptydowych w procesie translacji. Na podstawie odczytywanej sekwencji mRNA (kodonów) wiążą odpowiednie kompleksy aminoacylo-tRNA z rybosomem, umożliwiając dobudowywanie kolejnych aminokwasów do syntezowanego białka.

U eukariontów wyróżnia się dwa czynniki elongacyjne:

  • eEF1 odpowiada za wiązanie kompleksów aa-tRNA z rybosomem,
  • eEF2 przesuwa nić mRNA wzdłuż rybosomu o jeden kodon po dołączeniu każdego aminokwasu do syntezowanego łańcucha[1].
Czynniki elongacji
Bakteryjne Eukariotyczne/archealne Funkcja
EF-Tu eEF-1 podjednostka α[2] pośredniczy w przemieszczeniu aminoacylo-tRNA do wolnego miejsca w rybosomie[3].
EF-Ts eEF-1 podjednostka βγ[2] służy jako czynnik wymiany nukleotydów guaninowych dla EF-Tu, katalizując uwolnienie GDP z EF-Tu[2].
EF-G eEF-2 katalizuje translokację tRNA i mRNA na końcu każdej rundy elongacji łańcucha polipeptydowego. Powoduje duże zmiany w konformacji[4].
EF-P eIF5A Prawdopodobnie stymuluje powstawanie wiązanie peptydowego[5].
eIF5A, archealny i eukariotyczny homolog EF-P, został odkrtyty pod koniec lat 70. XX w. i uznany za czynnik inicjacji translacji (ang. eukaryotic translation initiation factor 5A-1, eIF5A), ale później został uznany również za czynnik elongacji[5].

Przypisy

  1. ↑ W.G. Willmore, Translational controls and protein synthesis in eukaryotic cells, [w:] Kenneth B. Storey (red.), Functional metabolism: regulation and adaptation, Wiley & Sons, 2004, s. 189–210, DOI: 10.1002/047167558X.ch7, ISBN 978-0-471-67558-7 (ang.).
  2. ↑ a b c Arjun N. Sasikumar, Winder B. Perez, Terri Goss Kinzy, The many roles of the eukaryotic elongation factor 1 complex, „WIREs RNA”, 3 (4), 2012, s. 543–555, DOI: 10.1002/wrna.1118, PMID: 22555874, PMCID: PMC3374885 (ang.).
  3. ↑ A. Weijland i inni, Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis, „Molecular Microbiology”, 6 (6), 1992, s. 683–688, DOI: 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x, PMID: 1573997 (ang.).
  4. ↑ Rene Jørgensen i inni, Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase, „Nature Structural Biology”, 10 (5), 2003, s. 379–385, DOI: 10.1038/nsb923, PMID: 12692531 (ang.).
  5. ↑ a b Danuza Rossi i inni, eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road, „WIREs RNA”, 5 (2), 2014, s. 209–222, DOI: 10.1002/wrna.1211, PMID: 24402910 (ang.).