UDP-포도당 6-탈수소효소

UDP-포도당 6-탈수소효소
식별자
EC 번호1.1.1.22
CAS 번호9028-26-6
데이터베이스
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB 구조RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
유전자 온톨로지AmiGO / QuickGO

UDP-포도당 6-탈수소효소(영어: UDP-glucose 6-dehydrogenase) (EC 1.1.1.22)는 사람에서 UGDH 유전자에 의해 암호화되는 세포질 효소이다.[1][2][3]

이 유전자에 의해 암호화되는 단백질은 UDP-포도당을 UDP-글루쿠론산으로 전환시키며, 히알루론산, 콘드로이틴 황산, 헤파란 황산과 같은 글리코사미노글리칸의 생합성 과정에 참여한다. 이들 글리코실화된 화합물은 세포 외 기질의 공통적인 구성 성분이며, 신호 전달, 세포 이동, 암 성장, 전이에서 역할을 수행할 수 있다. 이 유전자의 발현은 성장 인자 베타를 변형시킴으로써 상향 조절되고 저산소증에 의해 하향 조절된다.[3]

UDP-포도당 6-탈수소효소는 오탄당과 글루쿠론산 간의 상호전환 과정, 아스코르브산 및 알다르산 대사, 녹말 및 수크로스 대사, 당뉴클레오타이드 대사의 4가지 대사 경로에 참여한다.

UDP-포도당 6-탈수소효소의 결핍은 인간의 간질성 뇌병증과 관련이 있다는 것이 최근에 밝혀졌다.[4]

생화학

UDP-포도당 6-탈수소효소는 다음과 같은 화학 반응을 촉매하는 효소이다.

UDP-포도당 + 2 NAD+ + H2O ⇄ UDP-글루쿠론산 + 2 NADH + 2 H+

UDP-포도당 6-탈수소효소의 3가지 기질은 UDP-포도당, NAD+, H2O이며, 3가지 생성물은 UDP-글루쿠론산, NADH, H+이다.[5][6][7][8]

UDP-포도당 6-탈수소효소는 산화환원효소 부류에 속하며, 특히 공여체가 CH-OH기이고 수용체가 NAD+ 또는 NADP+인 효소에 속한다.

명명법

UDP-포도당 6-탈수소효소의 계통명은 UDP-포도당:NAD+ 6-산화환원효소(영어: UDP-glucose:NAD+ 6-oxidoreductase)이다.

다음은 일반적으로 사용되는 다른 이름들이다.

  • UDP-포도당 탈수소효소(영어: UDP-glucose dehydrogenase)
  • 유리딘 다이포스포글루코스 탈수소효소(영어: uridine diphosphoglucose dehydrogenase)
  • UDPG 탈수소효소(영어: UDPG dehydrogenase)
  • UDPG:NAD 산화환원효소(영어: UDPG:NAD oxidoreductase)
  • UDP-α-D-포도당:NAD 산화환원효소(영어: UDP-α-D-glucose:NAD oxidoreductase)
  • UDP-포도당:NAD+ 산화환원효소(영어: UDP-glucose:NAD+ oxidoreductase)
  • 유리딘 이인사 포도당 탈수소효소(영어: uridine diphosphate glucose dehydrogenase)
  • UDP-D-포도당 탈수소효소(영어: UDP-D-glucose dehydrogenase)
  • 유리딘 이인산 D-포도당 탈수소효소(영어: uridine diphosphate D-glucose dehydrogenase)

같이 보기

각주

  1. ↑ Spicer AP, Kaback LA, Smith TJ, Seldin MF (Sep 1998). “Molecular cloning and characterization of the human and mouse UDP-glucose dehydrogenase genes”. 《The Journal of Biological Chemistry》 273 (39): 25117–24. doi:10.1074/jbc.273.39.25117. PMID 9737970. 
  2. ↑ Marcu O, Stathakis DG, Marsh JL (Jan 2000). “Assignment of the UGDH locus encoding UDP-glucose dehydrogenase to human chromosome band 4p15.1 by radiation hybrid mapping”. 《Cytogenetics and Cell Genetics》 86 (3–4): 244–5. doi:10.1159/000015350. PMID 10575217. S2CID 25740995. 
  3. ↑ 가 나 “Entrez Gene: UGDH UDP-glucose dehydrogenase”. 
  4. ↑ Hengel, H., Bosso-Lefèvre, C., Grady, G. et al. Loss-of-function mutations in UDP-Glucose 6-Dehydrogenase cause recessive developmental epileptic encephalopathy. Nat Commun 11, 595 (2020). https://doi.org/10.1038/s41467-020-14360-7
  5. ↑ Druzhinina TN, Kusov YY, Shibaev VN, Kochetkov NK, Bielý P, Kucár S, Bauer S (Feb 1975). “Uridine diphosphate 2-deoxyglucose. Chemical synthesis, enzymic oxidation and epimerization”. 《Biochimica et Biophysica Acta》 381 (2): 301–7. doi:10.1016/0304-4165(75)90236-6. PMID 1091296. 
  6. ↑ Kalckar HM, Maxwell ES, Strominger JL (Nov 1956). “Some properties of uridine diphosphoglucose dehydrogenase”. 《Archives of Biochemistry and Biophysics》 65 (1): 2–10. doi:10.1016/0003-9861(56)90171-0. PMID 13373402. 
  7. ↑ Strominger JL, Mapson LW (Aug 1957). “Uridine diphosphoglucose dehydrogenase of pea seedlings”. 《The Biochemical Journal》 66 (4): 567–72. doi:10.1042/bj0660567. PMC 1200063. PMID 13459898. 
  8. ↑ Axelrod J, Kalckar HM, Maxwell ES, Strominger JL (Jan 1957). “Enzymatic formation of uridine diphosphoglucuronic acid”. 《The Journal of Biological Chemistry》 224 (1): 79–90. doi:10.1016/S0021-9258(18)65012-4. PMID 13398389. 

더 읽을거리

  • Peng HL, Lou MD, Chang ML, Chang HY (Oct 1998). “cDNA cloning and expression analysis of the human UDPglucose dehydrogenase”. 《Proceedings of the National Science Council, Republic of China. Part B, Life Sciences》 22 (4): 166–72. PMID 9850599. 
  • Bontemps Y, Maquart FX, Wegrowski Y (Sep 2000). “Human UDP-glucose dehydrogenase gene: complete cloning and transcription start mapping”. 《Biochemical and Biophysical Research Communications》 275 (3): 981–5. doi:10.1006/bbrc.2000.3389. PMID 10973831. 
  • Bontemps Y, Vuillermoz B, Antonicelli F, Perreau C, Danan JL, Maquart FX, Wegrowski Y (Jun 2003). “Specific protein-1 is a universal regulator of UDP-glucose dehydrogenase expression: its positive involvement in transforming growth factor-beta signaling and inhibition in hypoxia”. 《The Journal of Biological Chemistry》 278 (24): 21566–75. doi:10.1074/jbc.M209366200. PMID 12682078. 
  • Sommer BJ, Barycki JJ, Simpson MA (May 2004). “Characterization of human UDP-glucose dehydrogenase. CYS-276 is required for the second of two successive oxidations”. 《The Journal of Biological Chemistry》 279 (22): 23590–6. doi:10.1074/jbc.M401928200. PMID 15044486. 
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  • Huh JW, Yoon HY, Lee HJ, Choi WB, Yang SJ, Cho SW (Sep 2004). “Importance of Gly-13 for the coenzyme binding of human UDP-glucose dehydrogenase”. 《The Journal of Biological Chemistry》 279 (36): 37491–8. doi:10.1074/jbc.M404234200. PMID 15247292. 
  • Huh JW, Lee HJ, Choi MM, Yang SJ, Yoon SY, Kim DW, Kim SY, Choi SY, Cho SW (2005). “Identification of a UDP-glucose-binding site of human UDP-glucose dehydrogenase by photoaffinity labeling and cassette mutagenesis”. 《Bioconjugate Chemistry》 16 (3): 710–6. doi:10.1021/bc0500387. PMID 15898741. 
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  • Wang L, Zhu YF, Guo XJ, Huo R, Ma X, Lin M, Zhou ZM, Sha JH (Oct 2005). “A two-dimensional electrophoresis reference map of human ovary”. 《Journal of Molecular Medicine》 83 (10): 812–21. doi:10.1007/s00109-005-0676-y. PMID 16021519. S2CID 6644433. 
  • Vatsyayan J, Lin CT, Peng HL, Chang HY (Feb 2006). “Identification of a cis-acting element responsible for negative regulation of the human UDP-glucose dehydrogenase gene expression”. 《Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry》 70 (2): 401–10. doi:10.1271/bbb.70.401. PMID 16495656. S2CID 25853385. 
  • Huh JW, Robinson RC, Lee HS, Lee JI, Heo YS, Kim HT, Lee HJ, Cho SW, Choe H (2006). “Expression, purification, crystallization, and preliminary X-Ray analysis of the human UDP-glucose dehydrogenase”. 《Protein and Peptide Letters》 13 (8): 859–62. doi:10.2174/092986606777841253. PMID 17073734. S2CID 28298102. 
  • Easley KE, Sommer BJ, Boanca G, Barycki JJ, Simpson MA (Jan 2007). “Characterization of human UDP-glucose dehydrogenase reveals critical catalytic roles for lysine 220 and aspartate 280”. 《Biochemistry》 46 (2): 369–78. doi:10.1021/bi061537d. PMID 17209547.