トリプシンインヒビター

トリプシンインヒビター（英: trypsin inhibitor、略称: TI）は、トリプシンの活性化と触媒反応を制御してその生物学的活性を低下させる、セリンプロテアーゼインヒビター（セルピン）の1種である[1]。トリプシンはさまざまなタンパク質の分解に関与する酵素であり、ヒトやその他の単胃動物（英語版）、幼い反芻動物において消化過程の一部として機能している。トリプシンインヒビターを含むセルピンは、不可逆的な自殺型阻害（英語版）を行う[2][3]。

トリプシンインヒビターはトリプシンに破壊的な変化を生じさせ、その結果トリプシンは消化過程のためのタンパク質結合を行うことができなくなる[4]。このようにしてプロテアーゼインヒビターは消化活性に干渉し、反栄養素（英語版）的作用を示す。そのため、トリプシンインヒビターは反栄養因子（anti-nutritional factor: ANF）であると考えられている[5]。さらに、トリプシンインヒビターはキモトリプシンの機能にも部分的に干渉する。

食物中のトリプシンインヒビターによって成長の遅れや代謝・消化器疾患が引き起こされることが知られており[6]、トリプシンインヒビターの摂取による膵肥大の発生はよくみられる[7]。食物中のトリプシンインヒビターはタンパク質摂取効率を低下させ、消費者の体はタンパク質を十分に効率的に利用することができなくなる[8]。

機能

トリプシンインヒビターは、多くの豆類に含まれている[9]。トリプシンインヒビターは主に植食者の成長を低下させることで、防御機構として機能する[10]。また、スクミリンゴガイPomacea canaliculataの卵中のプロテアーゼインヒビターが捕食者に対してトリプシンインヒビターとして作用することが2010年に報告されており、動物界においてもこうした防御機構が存在することを直接的に示す最初の例となった[11]。

トリプシンインヒビターはウシなどの動物の膵臓でも産生されており、トリプシノーゲンやキモトリプシノーゲンの活性化を防ぐ役割を果たしている[12]。

不活化

トリプシンインヒビターは易熱性であるため、食品を熱処理することで不活化を行うことができ、安全に食用とすることができるようになる[13]。大豆の場合、14分の煮沸で80%が不活化され、30分で90%が不活化される。圧力鍋の使用など、より高温での調理によって必要な調理時間を短くすることができる[14]。不活性化の程度の測定にはELISAを利用することができる。

利用

生物学においてトリプシンインヒビターは、無血清培地での継代培養の際のトリプシン処理の不活化に利用される[15]。また、ヒト尿中トリプシンインヒビター製剤（ウリナスタチン（英語版））は、急性膵炎やさまざまなショックへの対処に利用される[16]。TATI（tumor-associated trypsin inhibitor）は、卵巣がんや腎不全のマーカーとして利用される[17][18]。植物ではトリプシンインヒビターをはじめとするさまざまなプロテアーゼインヒビターが植食者に対する防御機構となっていることが知られており、これらの遺伝子を作物へ導入して害虫管理に利用する試みも行われている[19]。

市販されている主なトリプシンインヒビター[20][21][22]
由来 インヒビター 分子サイズ 詳細
ヒト血漿 α1-アンチトリプシン 52 kDa
リママメ 9 kDa
ウシ膵および肺 アプロチニン（英語版） 6.5 kDa BPTI（basic pancreatic trypsin inhibitor）としても知られ、いくつかのセリンプロテアーゼを阻害する
ニワトリ卵白 オボムコイド（英語版） 28 kDa
ダイズ Kunitz、Bowman-Birk 20.1 kDa（Kunitz）、8 kDa（Bowman-Birk） Bowman-Birkインヒビターはキモトリプシンにも作用する

出典

  1. ^ “Trypsin Inhibitors”. Sigma-Aldrich. 2023年11月19日閲覧。
  2. ^ Cohen, Maja; Davydov, Olga; Fluhr, Robert (2019-04-12). “Plant serpin protease inhibitors: specificity and duality of function”. Journal of Experimental Botany 70 (7): 2077–2085. doi:10.1093/jxb/ery460. ISSN 1460-2431. PMID 30721992. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30721992. 
  3. ^ Silverman, G. A.; Bird, P. I.; Carrell, R. W.; Church, F. C.; Coughlin, P. B.; Gettins, P. G.; Irving, J. A.; Lomas, D. A. et al. (2001-09-07). “The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins. Evolution, mechanism of inhibition, novel functions, and a revised nomenclature”. The Journal of Biological Chemistry 276 (36): 33293–33296. doi:10.1074/jbc.R100016200. ISSN 0021-9258. PMID 11435447. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11435447. 
  4. ^ Farady, Christopher J.; Craik, Charles S. (2010-11-22). “Mechanisms of macromolecular protease inhibitors”. Chembiochem: A European Journal of Chemical Biology 11 (17): 2341–2346. doi:10.1002/cbic.201000442. ISSN 1439-7633. PMC 4150018. PMID 21053238. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21053238. 
  5. ^ Aviles-Gaxiola, S., Chuck-Hernandez, C., and Serna Saldivar, S.O (2018). “Inactivation methods of trypsin inhibitor in legumes: a review”. Journal of Food Science 83 (1): 17–29. doi:10.1111/1750-3841.13985. PMID 29210451. 
  6. ^ Coscueta, Pintado, Pico, Knobel, Boschetti, Malpiede, and Nerli (2017). “Continuous method to determine the trypsin inhibitor activity in soybean flour”. Food Chemistry 214: 156–161. doi:10.1016/j.foodchem.2016.07.056. PMID 27507460. 
  7. ^ Hwang, Foard, Wei. “A Soybean Trypsin Inhibitor”. The Journal of Biological Chemistry 252: 1099–1101. doi:10.1016/S0021-9258(19)75211-9. 
  8. ^ Klomklao, Benjakul, Kishimura, Chaijan (2011). “Extraction, purification and properties of trypsin inhibitor from Thai mung bean (Vigna radiata (L.) R. Wilczek)”. Food Chemistry 129 (4): 1348–1354. doi:10.1016/j.foodchem.2011.05.029. 
  9. ^ Caballero, Benjamin; Trugo, Luiz C.; Finglas, Paul M. (2003). Encyclopedia of food sciences and nutrition (2nd ed ed.). Amsterdam New York: Academic Press. ISBN 978-0-12-227055-0 
  10. ^ Zavala, Jorge A.; Patankar, Aparna G.; Gase, Klaus; Hui, Dequan; Baldwin, Ian T. (2004-03). “Manipulation of endogenous trypsin proteinase inhibitor production in Nicotiana attenuata demonstrates their function as antiherbivore defenses”. Plant Physiology 134 (3): 1181–1190. doi:10.1104/pp.103.035634. ISSN 0032-0889. PMC PMC389942. PMID 14976235. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14976235. 
  11. ^ Dreon, Marcos Sebastián; Ituarte, Santiago; Heras, Horacio (2010-12-03). “The role of the proteinase inhibitor ovorubin in apple snail eggs resembles plant embryo defense against predation”. PloS One 5 (12): e15059. doi:10.1371/journal.pone.0015059. ISSN 1932-6203. PMC 2997075. PMID 21151935. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21151935. 
  12. ^ Kunitz, M.; Northrop, J. H. (1936-07-20). “ISOLATION FROM BEEF PANCREAS OF CRYSTALLINE TRYPSINOGEN, TRYPSIN, A TRYPSIN INHIBITOR, AND AN INHIBITOR-TRYPSIN COMPOUND”. The Journal of General Physiology 19 (6): 991–1007. doi:10.1085/jgp.19.6.991. ISSN 0022-1295. PMC 2141477. PMID 19872978. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19872978. 
  13. ^ Kadam, S.S., and Smithard, R.R. (1987). “Effects of heat treatments on trypsin inhibitor and hemagglutinating activities in winged bean.”. Plants Foods for Human Nutrition 37 (2): 151–159. doi:10.1007/BF01092051. 
  14. ^ Liu, KeShun (2012-12-06) (英語). Soybeans: Chemistry, Technology, and Utilization. Springer. ISBN 978-1-4615-1763-4. https://books.google.com/books?id=SynoBwAAQBAJ&pg=PA156 
  15. ^ “細胞継代の手順。細胞のタイプにあった方法を選択しよう | M-hub（エムハブ）”. M-hub (2018年6月21日). 2023年11月23日閲覧。
  16. ^ “医療用医薬品 : ミラクリッド (ミラクリッド注射液5万単位 他)”. www.kegg.jp. 2023年11月23日閲覧。
  17. ^ Medl, M.; Ogris, E.; Peters-Engl, C.; Leodolter, S. (1995-05). “TATI (tumour-associated trypsin inhibitor) as a marker of ovarian cancer”. British Journal of Cancer 71 (5): 1051–1054. doi:10.1038/bjc.1995.202. ISSN 0007-0920. PMC 2033783. PMID 7734298. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7734298. 
  18. ^ Tramonti, Gianfranco; Ferdeghini, Marco; Annichiarico, Carmela; Donadio, Carlo; Norpoth, Maria; Mantuano, Emanuela; Bianchi, Claudio (2003). “Assessment of tumor-associated trypsin inhibitor (TATI) as a marker of renal function”. Journal of Nephrology 16 (5): 663–672. ISSN 1121-8428. PMID 14733412. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14733412. 
  19. ^ Singh, Sujata; Singh, Archana; Kumar, Sumit; Mittal, Pooja; Singh, Indrakant K. (2020-04). “Protease inhibitors: recent advancement in its usage as a potential biocontrol agent for insect pest management”. Insect Science 27 (2): 186–201. doi:10.1111/1744-7917.12641. ISSN 1744-7917. PMID 30230264. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30230264. 
  20. ^ “トリプシンインヒビター”. Merck. 2023年11月23日閲覧。
  21. ^ “α1-アンチトリプシン ヒト血漿由来”. Merck. 2023年11月23日閲覧。
  22. ^ “アプロチニン ウシ肺由来”. Merck. 2023年11月23日閲覧。

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