Glucano 1,4-alfa-glicosidase

Glucano 1,4-α-glicosidase
(γ-amilase)
Homohexámero de glicoamilase de Penicillium oxalicum
Identificadores
Número EC 3.2.1.3
Número CAS 9032-08-0
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

A glucano 1,4-α-glicosidase (EC 3.2.1.3), antes coñecida como γ-amilase, é un encima localizado no bordo en cepillo do intestino delgado . Outros nomes que se lle deron a este encima son: glicoamilase, amiloglicosidase, α-glicosidase lisosómica, maltase ácida, exo-1,4-α-glicosidase, glicose amilase, γ-1,4-glucano glicohidrolase, 1,4-α-D-glucano glicohidrolase e ten o nome sistemático de 4-α-D-glucano glicohidrolase.[1][2][3][4][5][6] Este encima cataliza a seguinte reacción química:

Hidrólise dos residuos de α-D-glicosa terminais con enlaces (1→4) sucesivamente desde os extremos non redutores das cadeas con liberación de β-D-glicosa

A maioría das formas deste encima poden hidrolizar tamén rapidamente enlaces glicosidicos 1,6-α-D cando o seguinte enlace da secuencia é 1,4. Pertencen a varias familias diferentes, como a glicósido hidrolase familia 15 de fungos, a glicósido hidrolase familia 31 do intestino humano (MGAM), e a glicósido hidrolase familia 97 das formas bacterianas.

Notas

  1. ↑ French D, Knapp DW (decembro de 1950). "The maltase of Clostridium acetobutylicum; its specificity range and mode of action". The Journal of Biological Chemistry 187 (2): 463–71. PMID 14803428. doi:10.1016/S0021-9258(18)56190-1. 
  2. ↑ Brown BI, Brown DH (outubro de 1965). "The subcellular distribution of enzymes in type II glycogenosis and the occurrence of an oligo-α-1,4-glucan glucohydrolase in human tissues". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology and Biological Oxidation 110 (1): 124–33. PMID 4286143. doi:10.1016/s0926-6593(65)80101-1. 
  3. ↑ Jeffrey PL, Brown DH, Brown BI (marzo de 1970). "Studies of lysosomal α-glucosidase. I. Purification and properties of the rat liver enzyme". Biochemistry 9 (6): 1403–15. PMID 4313883. doi:10.1021/bi00808a015. 
  4. ↑ Kelly JJ, Alpers DH (xullo de 1973). "Properties of human intestinal glucoamylase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology 315 (1): 113–22. PMID 4743896. doi:10.1016/0005-2744(73)90135-6. 
  5. ↑ Copeland WH, Miller KD (outubro de 1956). "A blood trans-α-glucosylase". Biochimica et Biophysica Acta 22 (1): 193–4. PMID 13373867. doi:10.1016/0006-3002(56)90242-6. 
  6. ↑ Tsujisaka Y, Fukumoto J, Yamamcto T (marzo de 1958). "Specificity of crystalline saccharogenic amylase of moulds". Nature 181 (4611): 770–1. Bibcode:1958Natur.181..770T. PMID 13517301. doi:10.1038/181770a0. 

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas