En bioquímica o dinucleótido de flavina e adenina ou flavín adenín dinucleótido, abreviado como FAD (forma oxidada) e FADH₂ (forma reducida), é un coencima que intervén como cofactor en reaccións de oxidación-redución moi importante no metabolismo. Pode existir en dúas diferentes formas redox, nas que se reconverte ao aceptar ou ceder electróns. A forma oxidada é o FAD (neutra), e a forma reducida captou dous hidróxenos é o FADH₂ (os dous H están unidos á molécula e ningún se desprende como H⁺, como sucedía no coencima similar NADH).

A molécula está formada por:

• un residuo de riboflavina (vitamina B₂), que consta do sistema de tres aneis da isoaloxazina unido por enlace carbono-nitróxeno ao azucre-alcohol ribitol, polo cal se une ao resto da molécula.
• unha molécula do nucleótido ADP, que se une polo seu último fosfato ao ribitol da riboflavina.

En realidade a riboflavina non é tecnicamente un nucleótido, polo que o nome flavín adenín dinucleótido (ou dinucleótido de flavina e adenina) pode considerarse pouco exacto, aínda que é o usado correntemente.^[1]

O FAD (a forma totalmente oxidada ou forma quinona) pode aceptar dous electróns e dous protóns (dous átomos de hidróxeno completos) doutras moléculas (as cales se oxidarán) pasando el á súa forma reducida FADH₂. Os hidróxenos cedidos ou captados únense a dous nitróxenos dos aneis de isoaloxazina. O FAD ten un sistema de aneis aromático, pero o FADH₂, ao recibir os dous H e redistribuírense os dobres enlaces nos aneis, non ten xa un anel de tipo aromático. Isto significa que o FADH₂ ten significativamente unha enerxía maior, ao non presentar a estabilización que lle dá a estrutura aromática ao FAD. O FADH₂ é unha molécula que transporta enerxía, porque, cando se oxida, recupera a aromaticidade e libera enerxía.

A principal función do FADH₂ en eucariotas é transportar electróns de alta enerxía á cadea de transporte de electróns para que contribúan á formación de enerxía na fosforilación oxidativa. O FAD é un grupo prostético do complexo encimático succinato deshidroxenase (complexo II), que intervén no ciclo de Krebs e na cesión de electróns á cadea respiratoria, e que oxida o succinato a fumarato na oitava reacción do ciclo de Krebs.

Ao oxidarse o succinato, o FAD recolle os dous electróns de alta enerxía e dous protóns e pasa a FADH₂, o cal os cede á cadea de transporte electrónico e reverte a FAD. O FAD non cede os electróns ao inicio da cadea de transporte electrónico, senón ao coencima Q, polo que se salta un lugar de bombeo de protóns da cadea e, como resultado, produce na fosforilación oxidativa só unhas 1,5 moléculas de ATP (ou dúas segundo outros) por cada FADH₂ ^[2] (o NADH produce máis porque entra ao principio da cadea).

Ademais do ciclo de Krebs, outra fonte metabólica importante do FADH₂ é a beta-oxidación dos ácidos graxos, na que o FAD serve de coencima para a acil-CoA deshidroxenase.

As oxidorredutases que usan o FAD como transportador de electróns denomínanse flavoproteínas. Hai moitas flavoproteínas que forman parte de complexos encimáticos como a xa mencionada succinato deshidroxenase, ou a alfa-cetoglutarato deshidroxenase e un compoñente do complexo da piruvato deshidroxenase. Algunhas flavoproteínas teñen o nucleótido flavínico similar FMN.

• 
  Ribitol
• 
  Isoaloxazina
• 
  Riboflavina
• 
  FADH₂
• 
  Adenina
• 
  ADP

• FMN
• NAD⁺
• Flavina