O citocromo f (cyt f) é a subunidade máis grande do complexo do citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina redutase; EC 1.10.99.1). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co complexo do citocromo bc1 da mitocondria e das bacterias fotosintéticas púrpuras. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa estrutura secundaria diferente.[1]
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de Brassica rapa (nabo).[2] O segmento luminal (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta antiparalelo e un curto péptido de unión ao hemo, o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre cadeas beta F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas hélices no N-terminal do citocromo f. Na segunda das hélices está a secuencia motivo típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida covalentemente ao hemo por medio dun enlace tioéter coas Cys-21 e Cys-24. A His-25 é o quinto ligando do ferro hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da Tyr-1 na primeira hélice.[2] O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de auga que pode funcionar como un cable protónico.[2] Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f.
Notas
Véxase tamén
Outros artigos
Bibliografía
- Bendall, D.S. (2004). "The unfinished story of cytochrome f". Photosynth. Res. 80 (1–3): 265–276. PMID 16328825. doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9.
- Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. (1994). "Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f". J. Bioenerg. Biomembr. 26 (1): 31–47. PMID 8027021. doi:10.1007/BF00763218.
Ligazóns externas
- Este artigo incorpora contidos en dominio publico de InterPro IPR002325.