Un modo de realizar esta modificación das proteínas pode ser por medio da actuación de encimas NAD+:diftamida ADP-ribosiltransferases, que transfiren o grupo ADP-ribosa desde a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) a aceptores como a arxinina, ácido glutámico ou ácido aspártico da proteína. Nos humanos, un tipo de ADP-ribosiltransferases é a NAD:arxinina ADP-ribosiltransferases, as cales modifican residuos de aminoácidos en proteínas como as histonas engadíndolles un só grupo ADP-ribosa.[5] Estas reaccións son reversibles; por exemplo, cando se modifica a arxinina, a ADP-ribosilarxinina orixinada pode ser retirada da molécula por ADP-ribosilarxinina hidrolases.[6]
Ás proteínas poden transferirse tamén moitos grupos de ADP-ribosa formando cadeas longas ramificadas, nunha reacción chamada poli(ADP-ribosil)ación.[7] Esta modificación das proteínas lévana a cabo as poli ADP-ribosa polimerases (PARPs), que se encontran na maioría dos eucariotas, pero non en procariotas nin en lévedos.[7][8] A estrutura poli(ADP-ribosa) está implicada na regulación de varios procesos celulares e é máis importante no núcleo celular, en procesos como a reparación do ADN e o mantemento dos telómeros.[8]
Toxinas bacterianas
A ADP-ribosilación é tamén responsable da actividade de certas toxinas bacterianas, como a toxina colérica, toxina diftérica, toxina pertussis, e enterotoxina termolábil. Estas toxinas proteicas son ADP-ribosiltransferases que modifican proteínas diana nas células humanas. Por exemplo, a toxina colérica ADP-ribosila as proteínas G, causando unha masiva secreción de fluídos no recubrimento interno do intestino delgado, o que dá lugar a unha grave diarrea, que pode chegar a ser mortal. Pseudomonas aeruginosa ADP-ribosila o citoesqueleto e a proteínas que se unen ao GTP.[9]
↑Berger F, Ramírez-Hernández MH, Ziegler M (2004). "The new life of a centenarian: signalling functions of NAD(P)". Trends Biochem. Sci.29 (3): 111–8. PMID15003268. doi:10.1016/j.tibs.2004.01.007.