Plus précisément, les anionsiodure I− passent dans la colloïde à travers la membrane apicale des cellules du follicule thyroïdien à l'aide de la pendrine, puis sont oxydés en diiode I2 par la thyroperoxydase, et c'est la molécule I2 qui réagit spontanément avec les résidus tyrosine de la thyroglobuline, sans intervention directe de l'enzyme[5].
↑(en) Jean Ruf et Pierre Carayon, « Structural and functional aspects of thyroid peroxidase », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 445, no 2, , p. 269–277 (PMID16098474, DOI10.1016/j.abb.2005.06.023, résumé)
↑(en) S. Kimura, T. Kotani, O.W. McBride, K. Umeki, K. Hirai, T. Nakayama et S. Ohtaki, « Human thyroid peroxidase: complete cDNA and protein sequence, chromosome mapping, and identification of two alternately spliced mRNAs », PNAS, vol. 84, no 16, , p. 5555-5559 (PMID3475693, DOI10.1073/pnas.84.16.5555, lire en ligne)
↑(en) Akio Nagasaka et Hiroyoshi Hidaka, « Effect of Antithyroid Agents 6-Propyl-2-Thiouracil and l-Methyl-2-Mercaptoimidazole on Human Thyroid Iodide Peroxidase », Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism, vol. 43, no 1, , p. 152-158 (DOI10.1210/jcem-43-1-152, résumé)
↑(en) Jack Kessler, Christian Obinger et Geoff Eales, « Factors Influencing the Study of Peroxidase-Generated Iodine Species and Implications for Thyroglobulin Synthesis », Thyroid, vol. 18, no 7, , p. 769-774 (PMID18631006, DOI10.1089/thy.2007.0310, lire en ligne)
↑(en) Tanaka T, Umeki K, Yamamoto I, Sugiyama S, Noguchi S, Ohtaki S, « Immunohistochemical loss of thyroid peroxidase in papillary thyroid carcinoma: strong suppression of peroxidase gene expression », J Pathol, vol. 179, no 1, , p. 89-94. (PMID8691351)modifier