Plasmine

Plasmine
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Structure d'un plasminogène humain complet cristallisé (PDB 4DUR[1])
N° EC EC 3.4.21.7
N° CAS 9001-90-5
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La plasmine est une peptidase qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques situées préférentiellement après un résidu de lysine ou un résidu d'arginine. Elle possède à cet égard une plus grande sélectivité que la trypsine.

Cette enzyme intervient en lysant la fibrine dans le processus de fibrinolyse, étape indispensable de la coagulation sanguine. Elle provient de l'activation du plasminogène par l'urokinase et par l'activateur tissulaire du plasminogène.


La génération de plasmine va engendrer la destruction des fibres de fibrines et donner des D-dimères

(en) Rôle physiologique du plasminogène et de la plasmine.

Le plasminogène est synthétisé par le foie et se retrouve dans le sang.

Pathologies associées

Le déficit en plasminogène est une maladie rare faiblement associée à une thrombophilie[2].

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Notes et références

  1. ↑ (en) Ruby H.P. Law, Tom Caradoc-Davies, Nathan Cowieson, Anita J. Horvath, Adam J. Quek, Joanna Amarante Encarnacao, David Steer, Angus Cowan, Qingwei Zhang, Bernadine G.C. Lu, Robert N. Pike, A. Ian Smith, Paul B. Coughlin et James C. Whisstock, « The X-ray Crystal Structure of Full-Length Human Plasminogen », Cell Reports, vol. 1, no 3,‎ , p. 185-190 (PMID 22832192, DOI 10.1016/j.celrep.2012.02.012, lire en ligne)
  2. ↑ Cat.inist: Déficit en plasminogène et thrombophilie
v · m
Facteurs de la coagulation
Inhibiteurs
Fibrinolyse
Tests
Traitements