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Domaine protéique
Pfam	PF13415
Clan Pfam	CL0186

Domaine protéique
Pfam	PF07646
Clan Pfam	CL0186
InterPro	IPR011498
SCOP	1gof
SUPERFAMILY	1gof

Domaine protéique
Pfam	PF01344
InterPro	IPR006652
SMART	Kelch
SCOP	1gof
SUPERFAMILY	1gof
Famille OPM	384
Protéine OPM	3ii7

Motif Kelch 4 (domaine central de la galactose oxydase (en))

Domaine protéique
Pfam	PF13418
Clan Pfam	CL0186

Motif Kelch 5

Domaine protéique
Pfam	PF13854
Clan Pfam	CL0186

Motif Kelch 6

Domaine protéique
Pfam	PF13964
Clan Pfam	CL0186

Le motif Kelch, de l'allemand Kelch signifiant « calice », également écrit kelch, est un motif structurel largement distribué dans des protéines d'espèces allant des bactéries aux eucaryotes^[2]. Il correspond à une séquence d'une cinquantaine de résidus d'acides aminés formant une « lame » en feuillet β à quatre brins. On en trouve de cinq à huit copies par protéine, qui se replient ensemble pour former un grand domaine en solénoïde de type β-propeller.

Le motif Kelch est largement présent chez les bactéries et les eucaryotes. Le génome humain contient une centaine de protéines qui présentent un motif Kelch. Ce motif apparaît plusieurs fois par molécule de protéine^[3]. On le trouve par exemple dans la protéine MIPP (en) de souris, chez plusieurs Poxviridae^[4], dans les scruines α et β^[5]^,^[6], dans la galactose oxydase (en) de Dactylium dendroides^[1], ainsi que dans la protéine YjhT d’Escherichia coli, une enzyme catalysant la mutarotation de l'acide sialique^[7].

Dans le cas de la galactose oxydase (en), la répétition des motifs Kelch correspond à un feuillet β à quatre brins antiparallèles formant un β-propeller^[8].

Notes et références

↑ ^{a et b} (en) Nobutoshi Ito, Simon E. V. Phillips, Conrad Stevens, Zumrut B. Ogel, Michael J. McPherson, Jeffery N. Keen, Kapil D. S. Yadav et Peter F. Knowles, « Novel thioether bond revealed by a 1.7 Å crystal structure of galactose oxidase », Nature, vol. 350, n^o 6313,‎ 7 mars 1991, p. 87-90 (PMID 2002850, DOI 10.1038/350087a0, Bibcode 1991Natur.350...87I, lire en ligne)
↑ (en) Josephine Adams, Reed Kelso et Lynn Cooley, « The kelch repeat superfamily of proteins: propellers of cell function », Trends in Cell Biologie, vol. 10, n^o 1,‎ janvier 2000, p. 17-24 (PMID 10603472, DOI 10.1016/S0962-8924(99)01673-6, lire en ligne)
↑ (en) Feiyu Xue et Lynn Cooley, « Kelch encodes a component of intercellular bridges in Drosophila egg chambers », Cell, vol. 72, n^o 5,‎ 12 mars 1993, p. 681-693 (PMID 8453663, DOI 10.1016/0092-8674(93)90397-9, lire en ligne)
↑ (en) Peer Bork, « Drosophila kelch motif is derived from a common enzyme fold », Journal of Molecular Biology, vol. 236, n^o 5,‎ 11 mars 1994, p. 1277-1282 (PMID 8126718, DOI 10.1016/0022-2836(94)90056-6, lire en ligne)
↑ (en) M. Way, M. Sanders, M. Chafel, Y.H. Tu, A. Knight et P. Matsudaira, « beta-Scruin, a homologue of the actin crosslinking protein scruin, is localized to the acrosomal vesicle of Limulus sperm », Journal of Cell Science, vol. 108, n^o 10,‎ octobre 1995, p. 3155-3162 (PMID 7593276, lire en ligne)
↑ (en) M. Way, M. Sanders, C. Garcia, J. Sakai et P. Matsudaira, « Sequence and domain organization of scruin, an actin-cross-linking protein in the acrosomal process of Limulus sperm », The Journal of Cell Biology, vol. 128, n^os 1-2,‎ janvier 1995, p. 51-60 (PMID 7822422, PMCID 2120335, DOI 10.1083/jcb.128.1.51, lire en ligne)
↑ (en) Emmanuele Severi, Axel Müller, Jennifer R. Potts, Andrew Leech, David Williamson, Keith S. Wilson et Gavin H. Thomas, « Sialic Acid Mutarotation Is Catalyzed by the Escherichia coli β-Propeller Protein YjhT », Journal of Biological Chemistry, vol. 283, n^o 8,‎ 22 février 2008, p. 4841-4849 (PMID 18063573, DOI 10.1074/jbc.M707822200, lire en ligne)
↑ (en) Nobutoshi Ito, Simon E.V. Phillips, Kapil D.S. Yadav et Peter F. Knowles, « Crystal structure of a free radical enzyme, galactose oxidase », Journal of Molecular Biology, vol. 238, n^o 5,‎ 20 mai 1994, p. 794-814 (PMID 8182749, DOI 10.1006/jmbi.1994.1335, lire en ligne)