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	Cofacteur F430
	; Structure du cofacteur F430
Identification
No CAS	73145-13-8
PubChem	5460020
ChEBI	28265
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule	C42H51N6NiO13 [Isomères];
Masse molaire	906,580 1 ± 0,042 7 g/mol ; C 55,64 %, H 5,67 %, N 9,27 %, Ni 6,47 %, O 22,94 %,
	Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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Le cofacteur F₄₃₀ est le groupement prosthétique de la méthyl-coenzyme M réductase, une enzyme intervenant à la dernière étape de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes pour libérer le méthane :

CoB–SH + CoM–S–CH₃ → CoB–S–S–CoM + CH₄.

Ce cofacteur doit son nom à son maximum d'absorption à λ_max = 430 nm.

Structure

Le cofacteur F₄₃₀ isolé est thermiquement instable et sensible à l'oxydation. Sa structure a été déterminée par cristallographie aux rayons X et spectroscopie RMN^[2]. Il possède seulement cinq double liaisons, ce qui en fait le tétrapyrrole naturel le plus réduit.

La forme active du F₄₃₀ contient le cation Ni(I), de façon analogue au cofacteur B₁₂ qui contient le cation Co(I). Ces deux ions ont néanmoins une configuration électronique différente : Co(I) est diamagnétique avec une configuration en d⁸ tandis que Ni(I) est paramagnétique avec une configuration en d⁹. F₄₃₀ est le seul tétrapyrrole biologique connu fonctionnant avec du nickel.

Il existe une variante du F₄₃₀ thiométhylée sur le carbone 17², ce qui ne semble pas altérer les propriétés réactionnelles du cation Ni(I)^[3].

Mécanisme proposé

Le mécanisme de clivage de la liaison CH₃–S dans la méthyl-coenzyme M n'est pas complètement élucidé, bien qu'il soit établi que la coenzyme M et la coenzyme B s'insèrent sur la méthyl-coenzyme M réductase dans un canal terminé par le cofacteur F₄₃₀, sur un site axial du nickel. Il est possible que Ni(I) transfère un électron au méthyle –CH₃ pour former le méthane CH₄ en laissant le nickel à l'état d'oxydation Ni(II) ; ce dernier est ensuite à nouveau réduit à l'état Ni(I) au moment du clivage de la liaison CH₃–S de la méthyl-coenzyme M par la coenzyme B^[4].

Notes et références

↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
↑ (en) G. Farber, W. Keller, C. Kratky, B. Jaun, A. Pfaltz, C. Spinner, A. Kobelt, A. Eschenmoser, « Coenzyme F₄₃₀ from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy », dans Helvetica Chimica Acta 1991, 74, 697-716.
↑ (en) S. Mayr et al., « Structure of an F₄₃₀ variant from archaea associated with anaerobic oxidation of methane », dans J. Am. Chem. Soc. 2008, 130 (32), 10758–10767. PMID 18642902 DOI 10.1021/ja802929z
↑ (en) C. Finazzo, J. Harmer, C. Bauer, B. Jaun, E. C. Duin, F. Mahlert, M. Goenrich, R. K. Thauer, S. Van Doorslaer et A. Schweiger, « Coenzyme B Induced Coordination of Coenzyme M via Its Thiol Group to Ni(I) of F₄₃₀ in Active Methyl-Coenzyme M Reductase », dans Journal of the American Chemical Society, 2003, 125, 4988-4989.

[1] Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.

[2] (en) G. Farber, W. Keller, C. Kratky, B. Jaun, A. Pfaltz, C. Spinner, A. Kobelt, A. Eschenmoser, « Coenzyme F₄₃₀ from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy », dans Helvetica Chimica Acta 1991, 74, 697-716.

[3] (en) S. Mayr et al., « Structure of an F₄₃₀ variant from archaea associated with anaerobic oxidation of methane », dans J. Am. Chem. Soc. 2008, 130 (32), 10758–10767. PMID 18642902 DOI 10.1021/ja802929z

[4] (en) C. Finazzo, J. Harmer, C. Bauer, B. Jaun, E. C. Duin, F. Mahlert, M. Goenrich, R. K. Thauer, S. Van Doorslaer et A. Schweiger, « Coenzyme B Induced Coordination of Coenzyme M via Its Thiol Group to Ni(I) of F₄₃₀ in Active Methyl-Coenzyme M Reductase », dans Journal of the American Chemical Society, 2003, 125, 4988-4989.

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Cofacteur F430

Structure

Mécanisme proposé

Notes et références