PROFILPELAJAR.COM

Données clés
N° EC	EC 3.4.11.2
N° CAS	9054-63-1
Cofacteur(s)	Zinc
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

L'alanine aminopeptidase est une peptidase qui catalyse l'hydrolyse de la liaison peptidique liant le résidu N-terminal d'un peptide. Cet acide aminé est de préférence l'alanine, mais l'enzyme est active sur la plupart des autres acides aminés également, y compris la proline — la réaction est cependant plus lente — ainsi que sur les amides et arylamides de cet acide aminé. Lorsqu'un résidu hydrophobe N-terminal est suivi par un résidu de proline, l'enzyme peut alors cliver ces deux résidus du reste du peptide en libérant un dipeptide Xaa–Pro.

L'alanine aminopeptidase est utilisée comme marqueur biologique pour détecter les dommages aux reins, et qui peut être utilisée pour aider à diagnostiquer certaines maladies rénales. En cas de problèmes rénaux, on en trouve en concentration élevée dans l'urine.

Son gène est ANPEP situé sur le chromosome 15 humain.

Notes et références

Cette section est vide, insuffisamment détaillée ou incomplète. Votre aide est la bienvenue ! Comment faire ?

Bibliographie

Si ce bandeau n'est plus pertinent, retirez-le. Cliquez ici pour en savoir plus.

Certaines informations figurant dans cet article ou cette section devraient être mieux reliées aux sources mentionnées dans les sections « Bibliographie », « Sources » ou « Liens externes » (juillet 2015).

Vous pouvez améliorer la vérifiabilité en associant ces informations à des références à l'aide d'appels de notes.

(en) Yeager CL, Ashmun RA, Williams RK et al., « Human aminopeptidase N is a receptor for human coronavirus 229E », Nature, vol. 357, n^o 6377,‎ 1992, p. 420–2 (PMID 1350662, DOI 10.1038/357420a0)

(en) Shapiro LH, Ashmun RA, Roberts WM, Look AT, « Separate promoters control transcription of the human aminopeptidase N gene in myeloid and intestinal epithelial cells », J. Biol. Chem., vol. 266, n^o 18,‎ 1991, p. 11999–2007 (PMID 1675638)

(en) O'Connell PJ, Gerkis V, d'Apice AJ, « Variable O-glycosylation of CD13 (aminopeptidase N) », J. Biol. Chem., vol. 266, n^o 7,‎ 1991, p. 4593–7 (PMID 1705556)

(en) Watt VM, Willard HF, « The human aminopeptidase N gene: isolation, chromosome localization, and DNA polymorphism analysis », Hum. Genet., vol. 85, n^o 6,‎ 1990, p. 651–4 (PMID 1977688, DOI 10.1007/BF00193592)

(en) Look AT, Peiper SC, Rebentisch MB, et al., « Molecular cloning, expression, and chromosomal localization of the gene encoding a human myeloid membrane antigen (gp150) », J. Clin. Invest., vol. 78, n^o 4,‎ 1986, p. 914–21 (PMID 2428842, PMCID 423717, DOI 10.1172/JCI112680)

(en) Look AT, Ashmun RA, Shapiro LH, Peiper SC, « Human myeloid plasma membrane glycoprotein CD13 (gp150) is identical to aminopeptidase N », J. Clin. Invest., vol. 83, n^o 4,‎ 1989, p. 1299–307 (PMID 2564851, PMCID 303821, DOI 10.1172/JCI114015)

(en) Olsen J, Cowell GM, Kønigshøfer E, et al., « Complete amino acid sequence of human intestinal aminopeptidase N as deduced from cloned cDNA », FEBS Lett., vol. 238, n^o 2,‎ 1988, p. 307–14 (PMID 2901990, DOI 10.1016/0014-5793(88)80502-7)

(en) Kruse TA, Bolund L, Grzeschik KH, et al., « Assignment of the human aminopeptidase N (peptidase E) gene to chromosome 15q13-qter », FEBS Lett., vol. 239, n^o 2,‎ 1988, p. 305–8 (PMID 2903074, DOI 10.1016/0014-5793(88)80940-2)

(en) Tokioka-Terao M, Hiwada K, Kokubu T, « Purification and characterization of aminopeptidase N from human plasma », Enzyme, vol. 32, n^o 2,‎ 1985, p. 65–75 (PMID 6149934)

(en) Watanabe Y, Iwaki-Egawa S, Mizukoshi H, Fujimoto Y, « Identification of an alanine aminopeptidase in human maternal serum as a membrane-bound aminopeptidase N », Biol. Chem. Hoppe-Seyler, vol. 376, n^o 7,‎ 1995, p. 397–400 (PMID 7576235, DOI 10.1515/bchm3.1995.376.7.397)

(en) Favaloro EJ, Browning T, Facey D, « CD13 (GP150; aminopeptidase-N): predominant functional activity in blood is localized to plasma and is not cell-surface associated », Exp. Hematol., vol. 21, n^o 13,‎ 1993, p. 1695–701 (PMID 7902291)

(en) Núñez L, Amigo L, Rigotti A, et al., « Cholesterol crystallization-promoting activity of aminopeptidase-N isolated from the vesicular carrier of biliary lipids », FEBS Lett., vol. 329, n^os 1-2,‎ 1993, p. 84–8 (PMID 8102610, DOI 10.1016/0014-5793(93)80199-5)

(en) Söderberg C, Giugni TD, Zaia JA, et al., « CD13 (human aminopeptidase N) mediates human cytomegalovirus infection », J. Virol., vol. 67, n^o 11,‎ 1993, p. 6576–85 (PMID 8105105, PMCID 238095)

(en) Kolb AF, Maile J, Heister A, Siddell SG, « Characterization of functional domains in the human coronavirus HCV 229E receptor », J. Gen. Virol., 77^e série, vol. ( Pt 10),‎ 1996, p. 2515–21 (PMID 8887485)

(en) Norén K, Hansen GH, Clausen H, et al., « Defectively N-glycosylated and non-O-glycosylated aminopeptidase N (CD13) is normally expressed at the cell surface and has full enzymatic activity », Exp. Cell Res., vol. 231, n^o 1,‎ 1997, p. 112–8 (PMID 9056417, DOI 10.1006/excr.1996.3455)

(en) Kolb AF, Hegyi A, Siddell SG, « Identification of residues critical for the human coronavirus 229E receptor function of human aminopeptidase N », J. Gen. Virol., 78^e série, vol. ( Pt 11),‎ 1997, p. 2795–802 (PMID 9367365)

(en) Hegyi A, Kolb AF, « Characterization of determinants involved in the feline infectious peritonitis virus receptor function of feline aminopeptidase N », J. Gen. Virol., 79^e série, vol. ( Pt 6),‎ 1998, p. 1387–91 (PMID 9634079)

(en) Dong X, An B, Salvucci Kierstead L, et al., « Modification of the amino terminus of a class II epitope confers resistance to degradation by CD13 on dendritic cells and enhances presentation to T cells », J. Immunol., vol. 164, n^o 1,‎ 2000, p. 129–35 (PMID 10605003)

(en) Pasqualini R, Koivunen E, Kain R, et al., « Aminopeptidase N is a receptor for tumor-homing peptides and a target for inhibiting angiogenesis », Cancer Res., vol. 60, n^o 3,‎ 2000, p. 722–7 (PMID 10676659)

(en) Renold A, Cescato R, Beuret N, et al., « Basolateral sorting signals differ in their ability to redirect apical proteins to the basolateral cell surface », J. Biol. Chem., vol. 275, n^o 13,‎ 2000, p. 9290–5 (PMID 10734069, DOI 10.1074/jbc.275.13.9290)