On connaît essentiellement deux types d'acide gras synthases :
La FAS I est une macrosynthase multifonctionnelle homodimérique, c'est-à-dire un dimère de deux grandes sous-unités identiques — de 272 kDa chacune chez l'Humain — possédant plusieurs sites actifs, les substrats demeurant liés à un domaine acyl carrier protein (ACP) de cette enzyme pour être transférés d'un domaine fonctionnel à l'autre au cours de l'assemblage de l'acide palmitique. La FAS I est commune aux mammifères et aux mycètes — bien que l'arrangement structurel de ces systèmes diffère entre ces deux groupes — ainsi qu'aux bactéries des genresCorynebacterium, Mycobacterium et Nocardia ; chez ces bactéries, la FAS I produit de l'acide palmitique et des enzymes de la FAS II produisent tout une variété d'autres lipides.
La FAS II des bactéries est constituée d'enzymes dissociées qui sont chacune monofonctionnelles ; les inhibiteurs de ce système d'enzymes sont étudiés comme antibiotiques potentiels. Le fonctionnement de l'acide gras synthase d'E. coli a été particulièrement étudié et entièrement élucidé. Ce complexe regroupe :
deux domaines fonctionnels d'activation de l'amorce d'acétyl-CoA et de l'unité malonyl-CoA à condenser sur l'acide gras en cours d'assemblage,
un domaine fonctionnel réalisant la condensation de Claisen de la malonyl-CoA avec l'acide gras en cours d'assemblage,
