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Ácido aspártico
	; Estructura química.
	; Modelo tridimensional.
Nombre IUPAC
	Ácido 2-aminobutanodioico
General
Símbolo químico	Asp, D
Fórmula estructural
Fórmula molecular	C4H7NO4
Identificadores
Número CAS	56-84-8
ChEBI	17053
ChEMBL	CHEMBL274323
ChemSpider	5745
DrugBank	DB00128
PubChem	5960
UNII	30KYC7MIAI
KEGG	C00049 D00013, C00049
	SMILES N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O
	InChI InChI=InChI=1S/C4H7NO4/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1; Key: CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N
Propiedades físicas
Densidad	1700 kg/m³; 1,7 g/cm³
Masa molar	13 310 g/mol
Punto de fusión	543,15 K (270 °C)
Punto de descomposición	597,15 K (324 °C)
Propiedades químicas
Acidez	1=1,990; 2=3,900 3=10,002 pKa
Solubilidad en agua	0,45 g/100 ml
Familia	Aminoácido
Esencial	No
Codón	GAU, GAC
Punto isoeléctrico (pH)	2,85
	Valores en el SI y en condiciones estándar; (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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El ácido aspártico o su forma ionizada, el aspartato (símbolos Asp y D) es uno de los veinte aminoácidos con los que las células forman las proteínas. En el ARN se encuentra codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su fórmula química es HO
2CCH(NH
2)CH
2CO
2H.

A pH fisiológico, tiene una carga negativa (es ácido); pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas. No es un aminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del ácido oxalacético, un metabolito intermediario del ciclo de Krebs.

Descubrimiento

El ácido aspártico fue descubierto en 1827 por los químicos franceses Auguste-Arthur Plisson y Étienne Ossian Henry,^[2] derivado de la asparagina, que había sido aislada a partir de jugo de espárragos en 1806, por ebullición con una base.^[3]

Metabolismo

Formación de aspartato

El aspartato no es esencial en mamíferos, siendo producido a partir del oxalacetato por una reacción de transaminación. También se sintetiza del dietil sodio eftalimidomalonato, (C
6H
4(CO)
2NC(CO
2Et)
2).

Rutas metabólicas relacionadas

El aspartato participa en la formación de glutamato a través de la glutamato-aspartato transaminasa citosólica.

El aspartato es también un metabolito del ciclo de la urea y participa en la gluconeogénesis.^[4]

Inactivación

El mecanismo de inactivación es la recaptación. Se han descrito distintos sistemas de transporte en las membranas neuronales y gliales. En la neurona está el EGAC1, que transporta glutamato y aspartato. En la célula glial está el GLAST (aspartato-glutamato). Estos sistemas de transporte son dependientes de sodio e independiente de cloro. y relaciones.

Receptores

Los receptores para aspartato son un mundo muy complejo. Los hay ionotrópicos y metabotrópicos. Estimula los receptores NMDA, aunque no tan fuertemente como la hace el glutamato.

Funciones

El aspartato es uno de los aminoácidos que actúan como neurotransmisores. Su función como neurotrasmisor es de carácter excitatorio del SNC.^[5]

Véase también

Referencias

↑ Número CAS
↑ Berzelius, Jöns Jakob; Öngren, Olof Gustaf (1839). Traité de chimie (en francés) 3. Brussels: A. Wahlen et Cie. p. 81. Consultado el 25 de agosto de 2015.
↑ R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins, ed. The chemical composition of the proteins. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd edición). London: Longmans, Green and Co. p. 112. Consultado el 18 de enero de 2010.
↑ «BIOQUÍMICA-2º FARMACIA». www3.uah.es. Consultado el 22 de mayo de 2021.
↑ Elsevier. «Los 10 neurotransmisores principales y su función en el sistema nervioso central». Elsevier Connect. Consultado el 22 de mayo de 2021.

Bibliografía

Dunn, M. S.; Smart, B. W. “DL-Aspartic Acid”Organic Syntheses, Collected Volume 4, p.55 (1963). https://web.archive.org/web/20070927194804/http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV4P0055.pdf
IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Retrieved on 2007-05-17.
Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
Philip E. Chen, Matthew T. Geballe, Phillip J. Stansfeld, Alexander R. Johnston, Hongjie Yuan, Amanda L. Jacob, James P. Snyder, Stephen F. Traynelis, and David J. A. Wyllie. 2005. Structural Features of the Glutamate Binding Site in Recombinant NR1/NR2A N-Methyl-D-aspartate Receptors Determined by Site-Directed Mutagenesis and Molecular Modeling. Molecular Pharmacology. Volume 67, Pages 1470-1484.