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Acil-[proteína-transportadora-de-acilo] desaturasa
	; Esteararoil-[proteína transportadora de acilo] desaturasa de Ricinus communis, parcialmente ocupada.
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.19.2
Número CAS	37256-86-3
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La acil-[proteína-transportadora-de-acilo] desaturasa o acil-PTA desaturasa (EC 1.14.19.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

estearoil-[proteína-transportadora-de-acilo] + aceptor reducido + O
2

\rightleftharpoons

oleoil-[proteína-transportadora-de-acilo] + aceptor oxidado + 2 H
2O

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son estearoil-(proteína-transportadora-de-acilo), un aceptor de electrones reducido, y oxígeno, mientras que sus tres productos son oleoil-(proteína-transportadora-de-acilo), el aceptor de electrones oxidado y agua.^[1]

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones, y con la reducción o incorporación de oxígeno molecular. De la oxidación del par de dadores, se produce la formación de agua.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es acil-[proteína-transportadora-de-acilo], dador-de-hidrógeno:oxígeno oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser: Estearil proteína transportadora de acilo desaturasa, estearil-PTA desaturasa y acil-PTA desaturasa.^[2]

Mecanismo

El mecanismo preciso de esta clase de enzimas aún no se conoce, sin embargo, recientes estudios utilizando el efecto cinético isotópico sugieren que el paso limitante de velocidad es la remoción del hidrógeno proveniente del carbono más cercano al grupo carboxilo, el grupo dihierro se mueve a través de un intermediario peroxo el cual luego puede deshidratar el intermediario alcohol de vida corta, liberando agua.^[3] Hay una gran variedad de enzimas específicas de este tipo que atacan utilizando este mecanismo, pero a diferentes puntos sobre la cadena carbonada de sus respectivos ácidos grasos.^[3]

Papel biológico

Esta enzima participa en la biosíntesis de ácidos grasos poliinsaturados. Utiliza una ferredoxina como cofactor.^[2]

Esta familia de enzimas se encuentran sólo en los plástidos de las plantas superiores, lo que las diferencia de otras desaturasas tales como las acil-lípido desaturasas y las acil-CoA desaturasas.^[4]

El rol regioespecífico de la estearoil-PTA desaturasa es la iniciación de múltiples desaturaciones llevadas a cabo por diferentes acil-lípido desaturasas. El ácido oleico que se forma en esta reacción luego es transportado ya sea al tilacoide o al citoplasma para completar su desaturación.^[5]

Estudios estructurales

Hasta el año 2007, se habían resuelto cinco estructuras para esta clase de proteínas, las cuales tienen los códigos de acceso ap PDB siguientes: 1OQ4, 1OQ7, 1OQ9, 1OQB, y 1ZA0.

Estearoil-PTA desaturasa completamente unida, estructura renderizada a partir de PDB 2XZ1.

Las estructuras 2XZ0 y 2XZ1 muestran los dramáticos cambios conformacionales de esta enzima cuando se encuentra unida (2XZ1) y desunida (2XZ0). En su forma de dímero, la cadena del ácido graso se une a una hendidura hidrofóbica en la interfaz entre los dos monómeros.^[6] Este canal central se encuentra duplicado por sitios de unión para los donantes de electrones en el otro lado.

La estabilización del elemento dihierro requerido para catalizar la reacción ha sido un tema de particular interés. Diferentes estudios cristalográficos^[7] sugieren que los grupos hierro se encuentran fijados en su lugar dentro de la desaturasa utilizando aspartato y glutamato. Se encontró que una estructura tipo aspartato-X-X-histidina parece ser un motivo común en varias especies de plantas.^[8] Interesantemente, esta familia de desaturasas, puede ser a su vez dividida en varios grupos de acuerdo al motivo de consenso utilizado para sostener los clúster de hierro en su lugar. Un tipo particular son las desaturasas solubles, las cuales utilizan grupos ácido carboxílico, aunque en algunas es posible encontrar histidinas en su lugar. Las desaturasas ricas en histidina, tienden a ser proteínas integrales de membrana.^[6]

Los estudios estructurales sugieren fuertemente que la forma animal de esta enzima (estearoil-proteína-transportadora-de-acilo desaturasa) es evolutivamente divergente de las formas encontradas en plantas y hongos.^[9] Lo cual es esperable, ya que los papeles que desempeñan en cada uno estas enzimas son diferentes. Por ejemplo, en insectos, la desaturasas es crítica para la formación de ceramidas, y para las moléculas de señalización complejas llamadas feromonas,,^[3] mientras que, en hongos, la función de esta enzima, y la concentración de lípidos insaturados, se encuentra regulada en respuesta a una función de la temperatura de crecimiento, controlando la fluidez de membrana de las células.^[10]

Potencial importancia industrial

Esta clase de enzimas desempeña un papel crítico en la biosíntesis de ácidos grasos insaturados en las plantas. El aspecto más interesante de esta clase de enzimas es su especificidad.^[3] Un tema común en las más recientes investigaciones ha sido el identificar desaturasas poco comunes en diferentes plantas^[6]^[11] y aislar el correspondiente código genético. En particular, este código puede ser introducido en células modelo, tales como E. coli, y potenciarlas por medio de ingeniería metabólica para alterar la composición de aceites producidos por estas células modelo.^[12]

Esto se puede convertir en una empresa particularmente lucrativa, si resulta posible sintetizar exitosamente los ácidos grasos omega-3 u otros productos nutracéuticos fabricados a partir de ácidos grasos saturados básicos, y extraerlos de sus respectivos anfitriones.

Referencias

↑ Nagai J, Bloch K (1968). «Enzymatic desaturation of stearyl acyl carrier protein». J. Biol. Chem. 243 (17): 4626-33. PMID 4300868.
↑ ^a ^b Jacobson, BS; Jaworski J; Stumpf PF (1974). «Fat Metabolism in Higher Plants LXII. Stearl-acyl Carrier Protein Desaturase from Spinach Chloroplasts». Plant physiology 54 (4): 484-486. ISSN 0032-0889. PMID 16658913. doi:10.1104/pp.54.4.484.
↑ ^a ^b ^c ^d Behrouzian, B; Buist, BH (2002). «Fatty acid desaturation: variations on an oxidative theme». Current Opinion in Chemical Biology 6 (5): 577-82. PMID 12413540. doi:10.1016/S1367-5931(02)00365-4.
↑ Murphy, D (1999). «Production of novel oils in plants». Current Opinion in Biotechnology 10 (2): 175-180. PMID 10209131. doi:10.1016/S0958-1669(99)80031-7.
↑ Los, D; Murata,N (1998). «Structure and expression of fatty acid desaturases». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Lipids and Lipid Metabolism 1394 (1): 3-15. PMID 9767077. doi:10.1016/S0005-2760(98)00091-5.
↑ ^a ^b ^c Shanklin, J; Cahoon, E (1998). «Desaturation and related modifications of fatty acids». Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 49: 611-641. PMID 15012248. doi:10.1146/annurev.arplant.49.1.611.
↑ Fox, BG; Sommerville,C.; Munck, E (15 de marzo de 1993). «Stearoyl-acyl carrier protein delta 9 desaturase from Ricinus communis is a diiron-oxo protein». Proceedings of the National Academy of Sciences 90 (6): 2486-2490. PMID 8460163. doi:10.1073/pnas.90.6.2486.
↑ Haralampidis, K; D. Milioni; J. Sanchez; M. Baltrusch; E. Heinz; P. Hatzopoulos (1998). «emporal and transient expression of stearoyl-ACP carrier protein desaturase gene during olive fruit development». Journal of Experimental Botany 49 (327): 1661-1669. PMID 10394947. doi:10.1093/jxb/49.327.1661.
↑ Shanklin J, Somerville C (1991). «Stearoyl-acyl-carrier-protein desaturase from higher plants is structurally unrelated to the animal and fungal homologs». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (6): 2510-2514. PMC 51262. PMID 2006187. doi:10.1073/pnas.88.6.2510.
↑ Magnuson, K; Jackowski, S.; Rock, C.; Cronan, J. (1993). «Regulation of fatty acid biosynthesis in Escherichia coli». Microbiological Reviews 57 (3): 522-542. PMID 8246839.
↑ Schultz, D; Suh, M.; Ohlrogge (2000). «Stearoyl-Acyl Carrier Protein and Unusual Acyl-Acyl Carrier Protein Desaturase Activities Are Differentially Influenced by Ferredoxin». Plant Physiology 124 (2): 681-692. PMID 11027717. doi:10.1104/pp.124.2.681.
↑ Cahoon, E; Mills, L.; Shanklin, J. (1996). «Modification of the fatty acid composition of Escherichia coli by coexpression of a plant acyl-acyl carrier protein desaturase and ferredoxin». Journal of Bacteriology 178 (3): 936-939. PMID 8550538.