1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa |
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Estructura de la ACC Sintasa |
Estructuras disponibles |
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PDB |
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Identificadores |
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Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC |
4.4.1.14 |
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Número CAS |
72506-68-4 |
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Ortólogos |
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Especies |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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La enzima 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa (ACC) (EC 4.4.1.14) cataliza la reacción de descomposición de la S-adenosil-L-metionina en 1-aminociclopropano-1-carboxilato y metiltioadenosina. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.
- S-adenosil-L-metionina 1-aminociclopropano-1-carboxilato + metiltioadenosina
Clasificación
Pese a que esta enzima funcionalmente es una liasa, comparte ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas transaminasas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, esta enzima puede ser agrupada en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con:
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa (1-aminociclopropano-1-carboxilato-formadora), otros nombres de uso común incluyen: 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa; 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintetasa; 1-aminociclopropano-ácido-1-carboxílico sintasa; 1-aminociclopropanocarboxilato sintasa; ACC sintasa; aminociclopropanocarboxilato sintass; ácido aminociclopropanocarboxílico sintasa; y S-adenosil-L-metionina metiltioadenosina-liasa.
Papel biológico
Esta enzima se encuentra en las plantas y cataliza la primera reacción de la biosíntesis del etileno, mientras que la segunda reacción,
- 1-aminociclopropano-1-carboxilato + ascorbato + O2 etileno + cianuro + deshidroascorbato + CO2 + 2 H2O
es catalizada por la aminociclopropanocarboxilato oxidasa.
Enlaces externos