PROFILPELAJAR.COM

Ανθρώπινη γλυοξαλάση I. Δυο ιόντα ψευδαργύρου που χρειάζονται στο ένζυμο για να καταλύσει την αντίδρασή του δείχνονται ως μωβ σφαίρες, και ένας αναστολέας ενζύμου, που ονομάζεται S-εξυλογλουταθειόνη, δείχνεται με ένα μοντέλο πλήρωσης χώρου, γεμίζει τα δυο ενεργά κέντρα του ενζύμου.

Με την ονομασία ένζυμα νοούνται οι ειδικές πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικής βάσης οργανικές ενώσεις, που αποτελούνται από πολυμερή των αμινοξέων, οι οποίες δρουν ως καταλύτες στις χημικές αντιδράσεις που λαμβάνουν χώρα στον μεταβολισμό των οργανισμών, εξ ου και η συνώνυμη ονομασία τους βιοκαταλύτες.^[1]^[2]

Γενικά

Σχεδόν όλες οι χημικές αντιδράσεις στα κύτταρα απαιτούν τη ρυθμιστική δράση των ενζύμων. Όπως όλοι οι καταλύτες, έτσι και τα ένζυμα λειτουργούν αυξομειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης μιας αντίδρασης. Τα περισσότερα ένζυμα επιταχύνουν την αντίδραση εκατομμύρια φορές σε σχέση με την ταχύτητα της χωρίς αυτά να επηρεάζονται. Ωστόσο,τα ένζυμα διαφέρουν από τους υπόλοιπους καταλύτες ως προς την εξειδίκευση, καθώς είναι πολύ πιο περιοριστικά εξειδικευμένα από αυτούς - κάθε ένζυμο μπορεί να καταλύσει μια συγκεκριμένη μόνο αντίδραση.
Για παράδειγμα, η πηκτινάση βοηθά να διασπαστούν πρωτεΐνες, υδατάνθρακες και λιπίδια. Ο αριθμός τους υπολογίζεται σήμερα σε περισσότερα από 700.

Ιστορία

Αν και η ζύμωση, ως έννοια, ήταν γνωστή από τις αρχές του 18ου αιώνα, ο μηχανισμός της ανακαλύφθηκε ένα αιώνα μετά. Πρώτος που φέρεται να προσδιόρισε την έννοια του ενζύμου ήταν ο Λουδοβίκος Παστέρ, ενώ ο πρώτος που έκανε τη χρήση του όρου, εκ της ελληνικής, "ένζυμο" ήταν ο Γερμανός φυσιολόγος Βίλελμ Κύνε (1837-1900), το 1877. Είκοσι χρόνια αργότερα, το 1897, ο Έντουαρντ Μπούχνερ, (που το 1907 τιμήθηκε με Βραβείο Νόμπελ Χημείας), ονομάζει το ένζυμο που διασπά τη σακχαρόζη "ζυμάση".
Σημειώνεται ότι τα ένζυμα λόγω της πρωτεϊνικής τους σύστασης είναι ευαίσθητες ουσίες και πολύ εύκολα μετουσιώνονται. Το πρόβλημα ως εκ τούτου της απομόνωσής τους και της μελέτης των ιδιοτήτων τους ήταν πολύ δύσκολο. Μόλις το 1922, ξεκίνησε τις έρευνες ο Τζέιμς Μπ. Σάμνερ και το 1926, κατέδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση ήταν μια καθαρή πρωτεΐνη την οποία και απομόνωσε σε καθαρή κρυσταλλική κατάσταση. Στη συνέχεια ακολούθησαν οι Νόρθροπ και Στάνλεϊ οι οποίοι εργάστηκαν ομοίως στην απομόνωση της πεψίνης, θρυψίνης και χυμοθρυψίνης, λαμβάνοντας το 1946 το βραβείο Νόμπελ Χημείας.

Κατά τα αναφερόμενα από τη διεθνή βιβλιογραφία μέχρι το 1952 είχαν απομονωθεί σε καθαρή κατάσταση 50 ένζυμα. Στη δεκαετία του 1960 ο Ντέιβιντ Τσίλτον Φίλιπς και η ομάδα του με τη βοήθεια εφαρμογής κρυσταλλογραφίας ακτίνων-Χ κατάφερε να αποκαλύψει τις δομές της λυσοζύμης. Η επιτυχία του αυτή άνοιξε τελικά και τον δρόμο της πληρέστερης ανακάλυψής των και της πλήρους κατανόησης όχι μόνο των δομών των ενζύμων, αλλά και των μηχανισμών της καταλυτικής τους δράσης.

Ονομασία

Η ονομασία των ενζύμων εκτός από εκείνων που παρέμεινε από παλαιότερα (π.χ, θρεψίνη, πεψίνη κ.λπ.) έχει καθοριστεί, κατά παράδειγμα του Μπούχνερ, να λαμβάνει ως πρώτο συνθετικό τη θεματική ονομασία του υποστρώματος (της ένωσης επί της οποίας γίνεται η χημική μεταβολή) με την κατάληξη -άση. Έτσι το ειδικό ένζυμο που έχει λιπολυτική δράση ονομάζεται (λιπ + άση) λιπάση, το ένζυμο που καταλύει την ουρία ουρεάση κ.λπ.

Δράση ενζύμων

Παρόλο που σχεδόν όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, δεν είναι όλοι οι βιοχημικοί καταλύτες ένζυμα. Παράδειγμα μη ενζύμου αποτελεί το καταλυτικό RNA. Η δράση των ενζύμων μπορεί να επηρεαστεί από άλλα μόρια: οι ανασταλτικοί παράγοντες μειώνουν τη δράση τους, ενώ υπάρχουν μόρια που την αυξάνουν (παράγοντες ενεργοποίησης). Η ενζυμική δράση εξαρτάται επίσης από τη θερμοκρασία, το χημικό περιβάλλον (π.χ. το pH) και από τη συγκέντρωση του υποστρώματος στο ενεργό κέντρο του. Τα αλλοστερικά ένζυμα υπάρχουν σε ενεργές και αδρανείς μορφές, ενώ κάποια άλλα μπορεί ν' αναστέλλονται από μόρια που δεν ανήκουν σε υποστρώματα.

Τα ένζυμα που διασπoύν τις πρωτεΐνες (οι πρωτεάσες) παράγονται σε αδρανείς μορφές στο πεπτικό σύστημα των θηλαστικών, προκειμένου έτσι να ελαχιστοποιήσουν τον κίνδυνο της "αυτόπεψης". Για παράδειγμα η πεψίνη παράγεται ως αδρανές πεψινογόνο, όπως και η θρυψίνη που παράγεται ως θρυψινογόνο.
Κάποια ένζυμα χρησιμοποιούνται και εμπορικά, όπως για παράδειγμα για την παραγωγή αντιβιοτικών. Επιπλέον,κάποια οικιακά είδη περιέχουν ένζυμα ώστε να αυξήσουν την ταχύτητα κάποιας αντίδρασης, όπως για παράδειγμα τα απορρυπαντικά.

Παραπομπές

↑ Βιολογία Β΄Γενικού Λυκείου. ΔΙΟΦΑΝΤΟΣ. 2012.
↑ J. M. Berg· J. L. Tymoczko· G. J. Gatto· L. Stryer (2017). Βιοχημεία. Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης. σελ. 224-257. ^{[νεκρός σύνδεσμος]}